Всем известно, что белки (протеины) - важная часть питания животных и человека. Белки представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Все мы, с разной степенью заинтересованности, изучали строение и значение белков в средней школе. В рамках кулинарного блога и этой статьи мы не будем углубляться в биохимию, а поговорим о белках с точки зрения кулинарии.
В кулинарии белки представлены, в основном, в мясных, рыбных, молочных продуктах, яйцах, частично – в злаках и орехах.
Белки не существуют в природе без связи с водой. Одни аминокислоты содержатся внутри самих белков, а другие находятся на поверхности и плотно связаны с молекулами воды. При этом белки имеют различные электрические заряды и некоторые из них сильно связаны друг с другом, а другие – нет. Кулинару любого уровня очень важно знать эту особенность белков для того, чтобы понимать, почему одни продукты более плотные по своей фактуре, а другие – рыхлые или почему одни белковые продукты прозрачные, а другие – нет.
Все белки можно разделить на 2 большие группы по принципу их взаимоотношения с водой: гидрофильные и гидрофобные . Гидрофильные белки очень «любят» воду, отлично с ней взаимодействуют, набухают, увеличиваются в объеме, становятся студенистыми, способствуют стабилизации различных суспензий и эмульсий. К гидрофильным белкам относится большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества продукта. Гидрофобные группы белков, напротив, неохотно взаимодействуют с водой и «стремятся» избежать контакта с ней. К гидрофобным белкам относится большинство белков, входящих в состав биологических мембран продукта. В своем обычном, естественном состоянии, все белки имеют снаружи лишь гидрофильные части. В процессе денатурации и коагуляции, речь о которых пойдет ниже, белки способны обнажать свои как гидрофильные, так и гидрофобные свойства.
В процессе тепловой обработки происходит множество химических и физических процессов, которые приводят к различным изменениям белковых структур продукта. С точки зрения кулинарии, самыми важными процессами, которые происходят с белками, можно назвать денатурацию и коагуляцию белков. Кулинару любого уровня необходимо эти процессы очень четко понимать, поэтому давайте рассмотрим их более подробно.
Денатурация белков.
Слабые связи, которые удерживают трехмерную структуру любого белка, можно очень легко разрушить, если подвергнуть продукт, содержащий белок, нагреванию или добавить к нему соль, пищевую кислоту и механически воздействовать на него (прижать к нагретой поверхности или активно пошевелить в процессе приготовления). По мере того, как связи, удерживающие белок, будут разрушаться, белки будут как бы разворачиваться в длинные цепочки. Именно этот процесс известен, как денатурация.
Изначально все белковые цепочки свернуты в довольно плотный клубок, внутри которого удерживается значительное количество воды. Когда белки разрушаются в процессе , они утрачивают способность удерживать влагу, вследствие чего выделяется жидкость, содержащая немало питательных веществ. Такая жидкость в кулинарии называется «соком» приготовляемого продукта или блюда.
Быстрее и полноценнее белки денатурируют под воздействием высоких температур, но также этот процесс происходит, если обрабатывать белки кислотой или большим количеством соли. Желудок человека гораздо лучше переваривает денатурированные белки. Именно поэтому обжаренное мясо предпочтительнее сырого маринованного, сушеного или вяленого. Популярная в японской кухне сырая рыба будет перевариваться гораздо хуже, чем любая рыба, термически обработанная. Вообще, любая пища, которая была приготовлена любым способом тепловой обработки, будет перевариваться лучше, чем незначительно обработанная, сырая, очень соленая или вяленая.
Коагуляция белков.
Если продукт, содержащий белок, будет подвержен термической обработке дольше, чем это необходимо для денатурации белков, то дополнительное воздействие тепла будет приводить к тому, что молекулы белков будут передвигаться гораздо активнее. Развернувшиеся белковые цепи будут притягиваться друг к другу, и формировать белковые сети. Именно этот процесс известен как коагуляция белков. Наглядно процесс коагуляции можно наблюдать, когда прозрачный яичный белок превращается в непрозрачный. Смыкающиеся в плотные сети белковые цепи не позволяют свету проникать внутрь, и яичный белок утрачивает свою прозрачность. При этом образующиеся плотные белковые сети в процессе коагуляции служат своеобразной ловушкой для воды. Когда вода попадает внутрь сети, она связывается с белками и жидкость превращается в нетекучий гель. Важно знать, что активной коагуляции белковых сетей способствуют пищевые кислоты, а присутствие крахмалов замедляет коагуляцию.
Говоря о белках и их роли в кулинарии, нельзя не упомянуть такое явление как синерезис . Синерезис (в кулинарии) – это процесс вытеснения жидкости из белковых сетей, которые с продолжительным временем обработки белкового продукта становятся все более плотными. Процесс синерезиса крайне нежелателен в приготовлении пищи, поскольку он приводит к тому, что обрабатываемый продукт станет очень сухим.
Процессы денатурации, а особенно коагуляции белков очень важны и могут быть как полезны для кулинара, так и доставлять существенные неудобства приготовлении пищи. Процессом коагуляции белков можно и нужно управлять. Давайте поговорим об этом подробнее.
Повторим, что коагуляции белковых сетей способствуют пищевые кислоты, а присутствие крахмалов замедляет коагуляцию. Так, например, мучные кулинарные изделия (пельмени, вареники, макароны, клецки) сохраняют при термической обработке свою форму благодаря именно коагуляции клейковинных белков , но также в них присутствует и большое количество крахмала. Поэтому, чтобы мучные кулинарные изделия не разваливались в процессе приготовления, можно добавить к ним в процессе варки несколько капель пищевой кислоты, например, столового уксуса – тогда изделия сохранят свою форму. В статье об я упоминала о том, что к некоторым видам теста добавляют пищевые кислоты – теперь вы понимаете, для чего это делается.
Яичный белок на 10% состоит из различных белков (среди которых количественно преобладают белки-глобулины) и на 90% из воды. Сырой яичный белок прозрачен потому, что содержащиеся в нем белки находятся в свернутом виде, а некоторые белковые цепи настолько малы, что не препятствуют проникновению света. При тепловой обработке белки яйца денатурируют и распускаются, затем коагулируют и формируются в белковую сеть, захватывая собой молекулы воды и образуя гель. Так яичный белок становится непрозрачным. Коагуляция яичного белка начинается при температуре 62˚С, и этой температуры достаточно для того, чтобы яичный белок дошел до готовности. При более высоких температурах, по мере того, как белки все больше коагулируют, консистенция приготовленного куриного яйца будет становиться тверже. Нагрев яичного белка до слишком высокой температуры (свыше 100˚С) будет вытягивать из образовавшихся белковых сетей воду, при этом сама структура отваренного яичного белка будет становиться все более плотной.
Каждый кулинар имел дело с взбиванием сырого яичного белка и наблюдал, как он насыщается воздухом и его объем увеличивается в несколько раз, а получившаяся пена остается плотной и устойчивой. Почему так происходит? Ведь не каждая воздушно-жидкостная смесь остается стабильной. Попробуйте взбить венчиком воду или молоко – ничего не получится. А вот когда взбивается жидкость, содержащая в себе белок, то воздух стабильно включается во взбиваемую смесь. Дело в том, что в процессе взбивания белки денатурируются, их гидрофильные и гидрофобные части становятся доступными, при этом гидрофильные части взаимодействуют с водой (из которой, напомню, на 90% состоит яичный белок), а гидрофобные – с воздухом. Именно поэтому получающаяся пена становится плотной, отлично удерживает собой воздух и не оседает. А что нужно сделать для того, чтобы денатурированные белки стали еще плотнее и коагулировали? Вы уже знаете: нужно добавить к ним немного кислоты. Отсюда и берет свое начало рекомендация добавлять к взбиваемой яичной пене несколько капель лимонного сока или уксуса.
В процессе приготовления яйца, как правило, подсаливают. Зачем? Можно ведь посолить яйца и после приготовления. Дело в том, что соль не только улучшает вкусовые качества яйца. Ионы соли Na + и Cl - окружают положительно и отрицательно заряженные области белков яйца, нейтрализуя их, и тем самым уменьшают отталкивание одинаково заряженных областей от соседствующих с ними белков. Это приводит к более быстрой коагуляции белков яйца при относительно низких температурах, а образующаяся белковая сеть будет менее жесткой. Проще говоря, если в процессе приготовления яичницы посолить белок яйца, то она получится более нежной.
Мы уже знаем, и еще раз повторим, что коагуляция белков будет проходить активнее в присутствии кислот. Поэтому, если в процессе приготовления добавить к яичному белку кислоту, то в присутствии положительно заряженных ионов водорода (Н +), входящих в состав кислоты, коагуляция белков яйца будет проходить активнее. Именно этот принцип используется в приготовлении , когда яйцо опускается в подкисленную воду. Одна из самых распространенных кулинарных рекомендаций – отваривать яйца в подсоленной воде, якобы так скорлупа не треснет, а если треснет, то белок не вытечет наружу. Это не совсем так. Точнее сказать, это верная рекомендация, поскольку мы с вами знаем, что соль способствует коагуляции, но в присутствии кислот процесс коагуляции будет проходить гораздо активнее. Поэтому, если в процессе варки цельных яиц вдруг треснула скорлупа, добавьте в кипящую воду немного столового уксуса – тогда яичный белок быстро коагулирует, закупорит отверстие и не успеет вытечь через трещину.
Если в процессе приготовления кондитерского заварного крема вдруг обнаруживается, что крем становится комковатым, это значит, что яичные белки, входящие в его состав, были нагреты до слишком высокой температуры, и в денатурированных белках начался процесс коагуляции. В приготовлении самого популярного и вкусного кондитерского многие кулинары точно также сталкиваются с тем, что яично-сахарный сироп при высокотемпературной термической обработке сворачивается. Именно для того, чтобы гарантированно избежать такой неприятности, рекомендуют готовить сироп для крема «Шарлотт» на желтках, а не на цельных яйцах.
Мясо животных на 75% состоит из воды, на 20% из белков и на 3-5% из жиров. Основной структурной тканью мяса является мышечная ткань, которая состоит из большого количества мышечных клеток или волокон, содержащих мышечный белок (актин и миозин). От состояния и возраста мышечной ткани животного зависит жесткость мяса. Мясо взрослого активного животного гораздо жестче, чем мясо молодого и ленивого. Мышечная ткань оплетена соединительной тканью, которая удерживает мышцы у костей и ограничивает количество белков, ответственных за сокращение мускулатуры. Соединительная ткань состоит из крепких волокон, основу которых составляют белки коллаген и эластин. Эластин – это белок, который обладает эластичностью и позволяет тканям восстанавливаться, а коллаген – очень жесткий белок, основа соединительной ткани, который обеспечивает именно ее прочность. Присутствие большого количества коллагена в тканях делает мясо очень жестким. Поскольку с возрастом животного соединительные ткани уплотняются и становятся жесткими, то и его мышцы также становятся все более и более жесткими. К счастью, коллаген частично растворяется в процессе приготовления мяса при температуре свыше 55˚С, а продуктом денатурации коллагена является желатин – он как раз таки делает мясо более нежным. А вот белок эластина в процессе денатурации сжимается и твердеет, именно поэтому его нужно срезать с мяса до начала приготовления – отсюда и берет начало рекомендация перед приготовлением зачистить мясо от соединительной ткани (всевозможных жил и пленок).
Каждый кулинар рано или поздно задается вопросом о том, как сделать жесткое мясо более нежным. Возможно ли это, и как сделать это правильно? Давайте разбираться.
В определенной степени любое жесткое мясо можно сделать нежным засчет его нагревания. Длительное воздействие тепла приводит к распаду жесткой ткани коллагена, однако, как мы помним, продолжительное нагревание белков при высоких температурах может привести к синерезису и продукт неизбежно получится очень сухим.
Жесткое мясо можно сделать более нежным, воздействуя на него физически. Этот способ подразумевает рубку или перекручивание мяса через мясорубку, что способствует разрушению жесткой соединительной и прочной мышечной тканей. Разрезание большого куска мяса на тонкие пластины или мелкие кусочки, а также его отбивание, также можно отнести к физическому способу размягчения: это воздействие делает коллагеновые волокна соединительной ткани и мышечную ткань более тонкими и слабыми. Поэтому, если вам для приготовления досталось очень жесткое и старое мясо, его можно несколько раз пропустить через мясорубку или отбивать до тех пор, пока оно не станет пригодным для блюда.
Самым распространенным способом искусственно смягчить мясо является его маринование. Всего можно выделить 3 сорта маринада: маринады кислотные, ферментные маринады и маринады на основе молочных продуктов. Рассмотрим подробнее каждый из них и разберем, как они влияют на мясо.
- Маринование мяса в кислоте. Популярные для маринования мяса кислоты, такие, как лимонный сок, уксус и вино помогают смягчить мясо через частичную денатурацию белков. Благодаря этой частичной денатурации белков под воздействием кислоты маринад будет существенно сокращать время приготовления основного продукта. Однако, маринады проникают в мясо очень медленно, поэтому, мелко и средне нарезанные куски рекомендуют мариновать довольно продолжительное время. В случае если маринуется большой кусок мяса, те белки, которые находятся в прямом контакте с кислотой, будут сворачиваться уже тогда, когда внутрь куска маринад еще не успеет проникнуть. Эту проблему можно решить, если при помощи специального шприца вводить маринад непосредственно внутрь куска мяса. Время маринования большого куска мяса в маринаде, содержащем кислоту, будет довольно продолжительным.
- Ферментные маринады. Это широко распространенные маринады на основе свежих фруктов. Чаще всего для таких маринадов используют киви, ананас, папайю, инжир и другие. Такие свежие фрукты содержат в себе особые ферменты (протеазы), которые воздействуют на сырое мясо, смягчая его. Эти ферменты отлично размягчают волокна мышечной ткани и коллагена, делая жесткое мясо более нежным. Такие маринады проникают внутрь куска еще хуже, чем кислотные, поэтому время маринования небольших кусков будет еще более продолжительным, чем в случае с кислотой, а введение ферментного маринада шприцом внутрь большого куска мяса – обязательная процедура. Важно заметить, что все ферменты свежих фруктов из маринада, воздействующие на белок, практически не работают при низких температурах, слабо активны при комнатной температуре и наиболее полно раскрывают свой потенциал 60˚С-70˚С. Именно поэтому ферментные маринады имеют наибольшее влияние на смягчение мяса именно в начале его приготовления.
- Маринады на основе молочных продуктов . Самыми распространенными ингредиентами для таких маринадов чаще всего выступают кефир или йогурт – слабые кисломолочные продукты. В отличие от маринадов, содержащих кислоту, маринады на основе молочных продуктов менее агрессивно воздействуют на белок мышечной ткани, поскольку являются слабокислыми веществами. Они не сделают часть кусков мяса, находящуюся в контакте с маринадом, настолько жесткой, как это делают кислотные маринады, поэтому мясо получается более нежным. Процесс денатурации под слабым воздействием кислоты идет более медленно. Кроме того, кальций, содержащийся в молочных продуктах, активирует собственные ферменты мяса, что приводит к естественному размягчению тканей и делает мясо более нежным.
На степень мягкости и нежности мяса влияет также количество жира, который в нем содержится или добавляется в процессе подготовки продукта к приготовлению. В рамках этой статьи мы не будем затрагивать этот вопрос, но обязательно поговорим на эту тему отдельно.
Особенности строения тканей, которые были описаны выше, в равной степени можно отнести и к птице и к дичи. Разница заключается лишь в том, что мясо птицы более нежное ввиду того, что оно, как правило, молодое и в нем отсутствует большое количество коллагена, а мясо дичи – жесткое, старое и обладает высоким содержанием соединительных тканей. Принципы обработки и размягчения мышечных тканей птицы и дичи останутся теми же.
А вот про особенности мышечных тканей рыб нужно рассказать отдельно.
Поскольку рыба плавает в воде, ей не нужно такое количество мышечной ткани, как животным. Мышечная ткань рыбы гораздо короче и тоньше, чем у животных, а соединительные ткани очень тонкие. Особенности соединительной ткани рыб таковы, что она выполняет свою основную функцию и поддерживает мышцы, но при этом она более нежная и тонкая, чем в мясе. Именно поэтому рыба не такая жесткая и ее даже можно есть сырой. Когда рыба подвергается тепловой обработке, белки ее мышечных волокон очень быстро денатурируют, соединительная ткань практически сразу же распадается, поэтому рыбу не нужно готовить так долго, как мясо. С увеличением времени термической обработки в рыбе распадается абсолютно весь коллаген соединительной ткани, вследствие чего мышечная ткань рыбы начинает расслаиваться и ей не на чем держаться. Когда это происходит, мы говорим, что «рыба развалилась». Рыбу необходимо готовить при максимально возможных для нее температурах, чтобы быстро довести до готовности и сократить время приготовления. Это предотвратит рыбу от высыхания, так как белки мышечной ткани рыбы быстро денатурируют, при этом не вся сеть коллагена соединительной ткани успеет разрушиться и готовая рыба будет меньше расслаиваться. Время приготовления рыбы можно дополнительно сократить, если добавить к ней в процессе приготовления кислоты, которые ускоряют денатурацию белков. Кислоту рекомендуется добавлять в бульоны, если рыба отваривается крупными кусками или целиком. А вот маринование рыбы в кислоте крайне нежелательно, поскольку присутствие кислот, как вы уже знаете, способствует активной коагуляции белков что, в случае с нежной мышечной тканью рыбы, крайне нежелательно.
Осталось сказать несколько слов о белках, содержащихся в молочных продуктах. Конкретно – в молоке, поскольку именно на его основе и производят все известные молочные продукты. Молоко состоит, в основном, из воды, молекул жира и белков. Белки молока условно разделяют на 2 группы: казеины и сывороточные. Сывороточные белки находятся в молоке в растворенном виде, в то время как казеины присутствуют в виде больших пучков, объединенных вместе ионами кальция и фосфатов. Эти пучки обладают отрицательным зарядами, что позволяет им далеко отталкиваться друг от друга. Уникальность казеиновых белков заключается в том, что они не денатурируют при нагревании. Однако, один из сывороточных белков – лактоглобулин –разворачивается при нагревании молока. Такие денатурированные белки стараются держаться заряженных пучков казеина, которые и удерживают отдельные денатурированные белки достаточно далеко друг от друга, чтобы они не склеивались и не уплотнялись. Именно поэтому термически обработанное молоко всегда останется жидким. А вот вспенивание горячего молока происходит благодаря активности денатурированных сывороточных белков, которые окружают собой пузырьки воздуха, образующиеся при нагреве молока до высоких температур. Вода, в свою очередь, успевает быстро испаряться с поверхности молока, а денатурированные белки имеют все большую концентрацию. При продолжительном нагреве их концентрация на поверхности горячего молока будет увеличиваться, денатурированные сывороточные белки начинают коагулировать и образуют собой пенку или пленку. Ту самую пенку или пленку, которую мы все так искренне терпеть не могли, когда в детском саду на полдник нам доставалось горячее прокипяченное молоко.
Вот, пожалуй, и все, что можно сказать в рамках этой статьи о белках и их значении в кулинарии. Надеюсь, вы смогли получить ответы на многие вопросы о том, как правильно работать с белковыми продуктами в рамках своих кулинарных экспериментов.
Чтобы не пропустить все самое вкусное!
Также я буду рада получить отзывы о вашем опыте приготовления по материалам моей статьи.
Для достижения данной цели кровь и форменные элементы подвергают нагреву - коагуляции.
В процессе нагрева происходит изменение свойств белков, содержащихся в крови и кровепродуктах. Наиболее характерными и основными изменениями при нагревании являются тепловая денатурация растворимых белковых веществ. В процессе денатурации происходит изменение структуры белковой молекулы, которое приводит к заметным изменениям свойств без нарушения состава. Глобулярные белки развертывают сложенные в складки полипептидные цепи, образующие глобулы молекулы. Перестройка структуры происходит в результате разрыва некоторых внутримолекулярных связей в белковой молекуле при нагреве.
Денатурированный белок отличается от природного многими свойствами и признаками. Температура, при которой происходит денатурация, для различных белков различна, но для определенного белка постоянна. Так, альбумин крови денатурирует при температуре 67 °С, глобулины — 69-75, фибриноген - 56, гемоглобин - около 70 °С. Таким образом, основные денатурационные изменения белков крови завершаются при температуре около 70 °С. Нейтральные соли щелочных металлов, например поваренная соль, повышают устойчивость белков к тепловой денатурации. Высокими защитными действиями обладают также сахара и анионы жирных кислот, содержащих 7-12 углеродных атомов. Способность таких веществ к повышению устойчивости белков к денатурации может быть использована при концентрировании крови и ее плазмы методом выпаривания в условиях более высоких температур.
К характерным признакам процесса денатурации белков относятся потеря белками растворимости в воде, потеря биологических свойств биологически активными белками, в частности ферментами, лучшая переваримость под воздействием ферментов желудочно-кишечного тракта, потеря способности кристаллизоваться.
В результате денатурации возможно возникновение хаотических связей между полипептидными цепями как внутри молекулы, так и между молекулами различных белков. Следствием таких изменений является потеря белками гидрофильности, происходит их агрегация, коагуляция. При этом образуется нерастворимый сгусток. Дальнейший нагрев коагулята сопровождается его уплотнением с выделением части жидкости. Коагуляция белков крови при тепловой обработке происходит всегда и ускоряется с повышением температуры.
В условиях сухого нагрева (без воды) белков при высокой температуре происходит пирогенный процесс, который приводит к получению продуктов распада, обладающих темным цветом. В результате этих изменений на поверхности аппаратуры образуется корочка, которая ухудшает тепломассообмен между теплоносителем (паром) и обрабатываемым сырьем. Поэтому увеличивается продолжительность процесса и затрачивается дополнительное количество тепло — и электроэнергии.
Пирогенного распада белков можно избежать при кратковременной сушке коагулята или крови в условиях высокой температуры. Для улучшения тепломассообмена в сушильных аппаратах периодического действия в них наряду с кровью или кровепродуктами загружают небольшое количество кости, которая в процессе обработки счищает, с внутренней поверхности аппарата корочки сырья.
Тепловая обработка крови и кровепродуктов сопровождается также потерями водорастворимых витаминов. Наименьшей устойчивостью обладают витамины С, D, В, никотиновая и пантотеновая кислоты.
Установлено, что при варке потери тиамина (витамина B 1) составляют 50%, а рибофлавина (витамин В 2) - 35 %.
Для коагуляции крови с целью полного завершения свертывания белка ее достаточно нагреть до температуры 80 °С. Практически температуру доводят до 80-90 °С. При этом погибает значительное количество содержащихся в крови микроорганизмов. Процесс коагуляции считают законченным, если кровь приобретает равномерный коричневый или коричнево-красный цвет.
Коагуляцию белков можно осуществлять с помощью острого или глухого пара. Чаще применяют острый пар, для чего используют металлические емкости открытого типа, к которым подведен паропровод, оканчивающийся перфорированным змеевиком. При этом способе выгрузку коагулята производят вручную.
Коагуляция в передувочных баках дает возможность совмещать в одном аппарате коагулирование, транспортирование и частичное отделение влаги. Процесс осуществляется следующим образом. После загрузки крови в бак в него впускают острый пар (через нижний змеевик) до тех пор, пока из вытяжной трубы не начнет выходить его струя (примерно через 15 мин). По окончании коагуляции прекращают доступ пара и дают массе отстояться в течение 5 мин, после чего отбирают пробу отстоявшейся жидкости. Если она имеет коричневый цвет и не мутнеет при нагревании до температуры 100 °С, это означает, что процесс отстаивания закончен. В противном случае оставляют массу в передувочном баке еще на 10-15 мин. Отстоявшуюся жидкость сливают через спускную трубу в днище аппарата и, закрыв вытяжную трубу, пускают в передувочный бак пар через паропровод, имеющийся в верхней его части. При этом коагулированная кровь передувается через трубопровод в вакуумный котел или сушилку в течение 2-3 мин.
При коагуляции крови глухим паром процесс нагревания протекает неравномерно и длительно, а на поверхности нагрева образуется слой коагулированных белков, который ухудшает теплопередачу и затрудняет очистку поверхности нагрева.
Более эффективное коагулирование достигается при использовании коагуляторов непрерывного действия шнекового и инжекторного типов.
Коагулятор непрерывного действия шнекового типа представляет собой изолированный снаружи одностенный металлический сосуд со сферическим дном. В нем установлен шнек. Коагулятор снабжен плотно закрывающейся крышкой с загрузочным люком (диаметр горловины 200 мм) и периодически открывающимся питателем, который обеспечивает равномерную принудительную подачу крови в рабочую часть аппарата и предотвращает потери пара в атмосферу. Вращение передается шнеку через звездочку. От вала шнека (частота вращения 0,2 с -1) через приводную звездочку, цепную передачу и звездочку приводится в действие питатель.
В торцевой части коагулятора у загрузочного люка находятся паровой вентиль и перфорированная труба, через которую внутрь аппарата вводится пар давлением не менее 0,2 МПа. Разгрузочный люк расположен в противоположном конце аппарата.
Коагуляция крови осуществляется следующим образом. Цельная кровь (со сгустками) из сборного бака поступает в аппарат самотеком по кровепроводу диаметром 38-50 мм, встречаясь с током острого пара, нагревается до температуры 90-95 °С в течение 15 с. При одновременной подаче пара и крови создаются условия для их поточного продвижения и интенсивного смешивания, что исключает перегрев и предотвращает образование крупных комков. Шнек продвигает коагулят к противоположному концу аппарата, где он выгружается через люк диаметром 360 мм. При частоте вращения шнека 0,1 с -1 выгрузка коагулята происходит через 1,5 мин после поступления крови в аппарат. Шнек коагулятора отжимает часть жидкости, содержащей 0,3% белка. Производительность коагулятора по цельной крови составляет 120 кг/ч. Ее можно регулировать с помощью пробкового крана, установленного на кровепроводе перед загрузочным люком. Через 3-4 ч работы аппарат очищают от крови, прилипающей к шнеку. Для этого открывают крышку аппарата и с помощью шланга промывают шнек и вращающийся питатель горячей воды.
Коагулятор инжекторного типа фирмы «Альфа Лаваль» (Швеция) представляет собой цилиндрический резервуар, внутри которого установлен смеситель, снабженный паровой форсункой и жалюзной камерой. Кровь, поступающая через патрубок, интенсивно разбивается на тонкие струйки паром. Она коагулирует, проходит через дросселирующий вентиль и через патрубок поступает в нагнетательную трубу, направляющую ее на дальнейшую переработку. Наличие в коагуляторе дросселя, регулируемого маховиком, позволяет устанавливать необходимую пропускную способность установки, степень смешивания массы (кровь и пар), а также давление в нагнетательной трубе. Преимущество данной конструкции заключается в возможности регулирования процесса коагулирования крови. Однако возможно прилипание крови к дросселирующему вентилю при повороте парокровяной струи из смесителя к нагнетательной трубе.
На Улан-Удэнском мясоконсервном комбинате разработана и эксплуатируется установка для коагуляции крови, которая состоит из прямоугольного металлического корпуса со сферическим дном и шнека для перемешивания крови во время коагуляции и выгрузки коагулята. В крышку корпуса вмонтирован загрузочный люк с периодически открывающимся питателем, обеспечивающим равномерную подачу крови и предотвращающим потери пара в атмосферу. С обеих сторон корпуса расположены три штуцера для подачи пара под давлением 0,2-0,3 МПа. В днище противоположного конца коагулятора имеется разгрузочный люк. Для предотвращения вытекания крови коагулятор установлен с уклоном в сторону питателя. Шнек приводится во вращение от электродвигателя через редуктор и цепную передачу. Вращение вала питателя осуществляется от вала шнека через звездочки цепной передачи. Все вращающиеся части коагулятора должны быть ограждены.
Коагуляция крови осуществляется следующим образом. Поступая самотеком через питатель в коагулятор и встречаясь с потоком острого пара, кровь нагревается до температуры 90-95 °С, коагулируется, перемешивается шнеком и продвигается к разгрузочному люку.
Применение установки описанной конструкции обеспечивает непрерывность процесса, более полную и равномерную коагуляцию крови.
Фактический расход пара на процесс коагуляции составляет 12- 13 кг на 100 кг крови. Выход коагулята влажностью 80% при коагулировании цельной крови составляет 80%, а при коагулироващш фибрина - 75 % исходного сырья. Содержание влаги в коагуляте зависит от способа коагулирования, но остается довольно высоким - 86-87,5% при применении острого пара и 76-81 % при коагуляции глухим паром.
Предварительное удаление влаги из коагулята перед его сушкой имеет важное значение, так как позволяет сократить расход тепла.
Для обезвоживания коагулята крови наиболее эффективными оказались отстойные центрифуги, пршщип действия которых заключается в следующем. Твердые частицы загруженной массы, имеющие большую плотность, чем жидкая фаза, осаждаются под действием центробежной силы на боковых стенках ротора, формируясь в виде кольцевого слоя ближе к оси вращения. В непрерывнодействующих центрифугах загрузка коагулята, а также отвод разделенных компонентов происходит в процессе работы.
Наибольшее распространение для обезвоживания коагулята крови получили непрерывнодействующие шнековые центрифуги отстойного типа.
Непрерывнодействующая центрифуга ОГШ-321К-01 состоит из станины, ротора, внутри которого помещен шнек с планетарным редуктором, получающим вращение непосредственно от ротора (цапфы последнего находятся в двух опорах). Основным узлом центрифуги является ротор цилиндрической формы, расположенный горизонтально на двух опорах-подшипниках (правой и левой). С торца ротор закрыт цапфами-крышками, которыми он опирается на подшипники.
Ротор приводится в действие от электродвигателя с помощью клиноременной передачи, огражденной кожухом. Внутри ротора расположен шнек, который предназначен для транспортирования коагулята к разгрузочным окнам ротора. Вращение передается через специальный планетарный редуктор, который обеспечивает вращение шнека в одну сторону с ротором, но с некоторым отставанием. Наличие разности в частоте вращения шнека и ротора создает условия для принудительного перемещения осадка вдоль внутренней поверхности ротора. Через полые цапфы ротора и шнека проходит питающая труба, по которой подводится скоагулированная кровь во внутреннюю полость барабана шнека, откуда она через окна выбрасывается во внутреннюю полость ротора.
Ротор в собранном виде состоит из трех основных частей: левой и правой цапф и полого цилиндрического барабана. Вращается он на двух опорных подшипниках. Цапфы ротора одновременно служат днищами, закрывающими барабан с торца. На торцевой поверхности правой цапфы имеются сливные окна, которые перекрываются сливными полудисками. Через указанные отверстия сливается отделяющаяся вода. На торцевой поверхности левой цапфы ротора имеются окна для выгрузки отжатого коагулята.
Шнек является одним из основных узлов центрифуги. Он предназначен для транспортирования коагулята и состоит из полого цилиндрического барабана, на наружной поверхности которого приварены витки спирали. Внутри полого барабана сделаны перегородки, образующие три камеры для приема массы. Камеры имеют по восемь разгрузочных окон. К торцам барабана шнека прикреплены цапфы, образующие опорные шейки шнека. Левая цапфа шнека снабжена шлицами, которыми соединяется с водилом второй ступени планетарного редуктора. Шнек опирается цапфами на подшипники, вмонтированные в цапфы ротора. В правую цапфу ротора вмонтирован радиальный шарикоподшипник, который воспринимает осевые нагрузки от шнека, возникающие при транспортировании шнеком отжатого коагулята к разгрузочным окнам.
Планетарный редуктор предназначен для передачи вращения ротора к шнеку. Редуктор состоит из литого цилиндра, к которому с торцов болтами прикреплены крышки. Правая крышка прикреплена к фланцу, посаженному на левую цапфу ротора. В крышке редуктора со стороны ротора установлены резиновые манжеты, препятствующие утечке масла из редуктора и попаданию в него пыли и грязи.
В корпус редуктора вмонтированы два зубчатых венца с внутренним зацеплением первой и второй ступеней редуктора. Они установлены на подшипниках. В водиле первой ступени установлено два, а в водиле второй ступени - три сателлита, которые находятся в зацеплении одновременно с венцами и центральными шестернями.
Кожух служит защитой от попадания во вращающиеся части ротора посторонних предметов. Кроме того, он препятствует проникновению жидкой фракции в камеру отжатого продукта. Внутренняя часть кожуха, имеет левую и правую камеры. В левую камеру поступает отжатая твердая фракция (коагулят), а в правую - жидкая (вода).
Ротор центрифуги опирается цапфами на две опоры, каждая из которых состоит из корпуса, крышки, двух боковых крышек и радиального шарикоподшипника. Механизм защиты редуктора предохраняет редуктор и шнек центрифуги от перегрузки и поломки. В корпусе механизма защиты установлена пружина, которая воспринимает усилия при работе центрифуги.
В случае мгновенной значительной перегрузки или заклинивания шнека рычаг опрокидывает кулачковый рычаг, и укрепленная на последнем пластинка нажимает на кнопку микропереключателя, который установлен на корпусе механизма защиты и сблокирован с электродвигателем центрифуги. При этом, электродвигатель отключается, и включается звуковой сигнал. Планетарный редуктор огражден кожухом.
Процесс обезвоживания коагулированной крови в центрифуге протекает следующим образом. Коагулированная кровь температурой 80-90 °С через питающую трубу поступает под напором 9,5- 14,2 кПа во внутреннюю полость конического барабана, где под действием центробежных сил происходит отделение твердой фракции коагулята от жидкой (воды). Коагулят осаждается на стенках вращающегося ротора, а затем транспортируется шнеком к разгрузочным окнам, в зоне обезвоживания влага „удаляется из коагулята. Жидкость температурой 70-72 °С устремляется по направлению к широкой стороне ротора и через сливные окна в правой цапфе выбрасывается в приемный отсек кожуха, откуда под действием собственной массы падает вниз. Процесс отделения твердой фракции от жидкой, выгрузка коагулята и слив фугата происходят непрерывно. Продолжительность прохождения скоагулированной массы и разделения на фракции через ротор центрифуги составляет 15 с, При подаче скоагулированной крови насосом в центрифугу избыточное давление не должно превышать 0,095 МПа.
Диаметр подающей трубы трубопровода скоагулированной крови при поступлении самотеком должен быть 50,8 мм, а при подаче насосом - 38,1 мм. Регулирующий и запорно-спускной вентили с манометром помещают около центрифуги. За регулирующим вентилем в системе присоединяют напорную линию, по которой подается вода для промывки и наполнения барабана перед пуском в работу.
Если скоагулированная кровь содержит большое количество твердых частиц, то перед ее поступлением целесообразно вводить в центрифугу горячую воду сразу после запуска центрифуги. Для очистки барабана по окончании работы достаточно промыть его чистой водой, не выключая электродвигатель.
Пуск центрифуги в работу осуществляют следующим образом. Перед пуском необходимо убедиться, в наличии в редукторе и подшипниках смазки. Затем на непродолжительный период включают электродвигатель и проверяют правильность его включения - вращение ротора должно быть по часовой стрелке, если смотреть со стороны подачи скоагулированной крови. При достижении центрифугой установленной частоты вращения подают скоагулированную кровь.
В процессе работы центрифуги необходимо периодически следить за нагревом масла в редукторе, температурой коренных подшипников. Так, температура нагрева масла в подшипниках не должна превышать 60-65 °С. Работать на машине можно только при закрытой крышке, которая должна быть плотно прижата к кожуху. Нельзя подавать в центрифугу жидкую массу, содержащую куски размером более 5-6 мм. 100
В последние годы нашли применение непрерывнодействующие установки для коагуляции крови и обезвоживания коагулята. Переработка крови на данных установках заключается в следующем. Отфильтрованная кровь по кровепроводу поступает в сборник, из которого она винтовым насосом перекачивается в промежуточный сосуд с мешалкой вместимостью 400 дм 3 . Здесь кровь подогревается острым паром до температуры 55 °С, что исключает его свертывание. Подогретая кровь легко стекает по трубе в винтовой насос производительностью 2-3 м 3 /ч, снабженный специальным регулятором скорости, который подает кровь в паровой непрерывнодействующий коагулятор. Количество пара, подаваемого в коагулятор, регулируют вентилем в зависимости от температуры коагулируемой крови, которую при выходе из коагулятора рекомендуется поддерживать на уровне 80 °С.
Наличие в коагуляторе дросселя, регулируемого маховичком, позволяет установить требуемую пропускную способность установки, давление в нагнетательной трубе и необходимую степень перемешивания массы крови и пара. Коагулированная масса крови под напором, создаваемым насосом, подается в отстойную центрифугу, где из нее отжимается до 75 % воды. Одновременно получается обезвоженный коагулят. Отделенная вода направляется через воронку в канализацию. Обезвоженный коагулят поступает по спуску на сушку. Подача воды для промывки оборудования осуществляется по трубопроводам.
Для нагрева 1000 кг крови до температуры от 20 до 90 “С расходуют 130 кг пара. При этом получают 387 кг обезвоженного коагулята и 743 кг воды. В обезвоженном коагуляте содержится 49% сухого остатка и 51% воды, а в отделенной на центрифуге воде находится 1,3% сухого остатка. Таким образом, процесс обработки коагулята на центрифуге позволяет удалить около 75 % воды, имеющейся в исходной крови. Общие потери сухого остатка составляют 10 кг на 1000 кг крови, что составляет 5 % его содержания в 1000 кг крови.
Возможность отделить при центрифугировании 75% воды, имеющейся в исходном сырье, позволяет сэкономить на каждые 1000 кг перерабатываемой крови 724 кг пара, который необходим для испарения влаги при сушке необезвоженной крови.
Непрерывнодействующая установка для обезвоживания коагулята проста в обслуживании,» сокращает продолжительность переработки крови и позволяет получить продукт с высоким содержанием белка. Она занимает небольшую производственную площадь (при производительности 600 и 2200 кг/ч — 5,5 м 2).
Кроме тепловой коагуляции, кровь с целью максимального выделения белков обрабатывают химическими веществами. Такой метод обработки получил название химической коагуляции крови. В США для химической коагуляции крови крупного рогатого скота и свиней используют полифосфат натрия, треххлористое железо, лигнин и лигносульфонат натрия. Обработку крови указанными веществами производят в кислой среде при pH 3,5-4,5. Полученный коагулят нейтрализуют щелочами и обрабатывают на центрифуге для обезвоживания. Наиболее эффективным для коагуляции крови оказался лигносульфонат натрия. Преимущество химической коагуляции заключается в простоте процесса и снижении расхода пара.
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter .
В основе процесса образования хлопьев белков при кипячении сусла лежит тепловая коагуляция, которая протекает в две стадии. Первой стадией является дегидратация белковой молекулы и переход ее в состояние суспензоида - происходит денатурация белка, т. е. превращение гидрофильного золя в гидрофобный, В таком превращении решающее значение имеет тонкий слой на границе между дисперсной фазой (в данном случае белком) и дисперсионной средой (в данном случае суслом), который у этих двух золей различен; у лиофобных коллоидов поверхностный слой характеризуется очень высокой чувствительностью к действию электролитов, наличие которых в сусле всегда возможно.
Денатурированные белки удерживаются в суспендированном состоянии благодаря собственным электрическим зарядам, которые не позволяют сближаться отдельным молекулам белка.
Вторая стадия коагуляции состоит в том, что дегидрированные молекулы денатурированного белка под действием электролитов соединяются в более грубые, большие по объему хлопья (образование бруха).
Несмотря на полное завершение первой стадии, вторая стадия может происходить нс полностью. Белки могут денатурировать при любом значении pH, а коагуляция легче всего протекает вблизи изоэлектрической точки.
Так как в сусле находятся разные фракции белков, осаждающиеся при разных значениях pH, то, естественно, не вес они в одинаковой степени будут подвергаться коагулированию. Например, изоэлектрическая точка ячменного альбумина (лейкозина) лежит при pH 5,75; разными изоэлектрически ми точками обладают отдельные фракции ячменного глобулина (эдестина); ?-глобулин - при pH 5,0; ?-глобулин - при pH 4,9; ?-глобулин - при pH 5,7.
Как известно, ?-глобулин является главной белковой составной частью мути пива, Изоэлектрическая точка этого белка обычно достаточно далеко отстоит от pH сусла.
Понижение pH затора благоприятно действует на выделение коагулируемого белка.
При кипячении сусла белковые вещества, несущие положительный заряд, стремятся соединиться с веществами, заряженными отрицательно, поэтому вполне естественно образование комплексов белков с дубильными веществами, так как танины имеют отрицательный заряд.
К ионам, способствующим коагуляции белков, относятся сульфатный ион. Гипсованная вода, например, вызывает очень хороший брух.
Как видно из сказанного, коагуляция белков при кипячении сусла, да еще в присутствии веществ хмеля, является сложным процессом. При этом образуются комплексные соединения белков с другими соединениями (ионами неорганических солей, танинами, кремневой кислотой и находящимися в сусле коллоидными соединениями). Они образуют сложные белково-коллоидные мицеллы, обладающие адсорбционными свойствами, для которых требуются другие условия осаждения, чем для чистых белков.
Влияние pH на выпадение белков при кипячении как неохмеленного, так и охмеленного сусла, очевидно, по данным, полученным Д.П. Щербачевой, показано в табл. 71.
В практике пивоварения максимальная коагуляция белков наблюдается при pH 5,2-5,0; в этом преимущество подкисления заторов.
Концентрация водородных ионов при кипячении сусла повышается; pH снижается на 0,2-0,3. Хмелевые кислоты плохо диссоциируют и поэтому не могут быть причиной такого сильного увеличения концентрации водородных ионов (снижение pH на 0,3 соответствует увеличению [Н+] в два раза). Основная причина этого явления связана с образованием трехосновных фосфорнокислых солей кальция и магния, которые нерастворимы в воде и выпадают из сусла.
На коагуляцию белков значительное влияние оказывает продолжительность кипячения. В табл. 72 приведены данные, полученные тем же исследователем при кипячении неохмеленного сусла.
В первом опыте при трехчасовом кипячении была достигнута максимальная коагуляция белков, во втором - коагуляция продолжалась еще и после трехчасового кипячения. В литературе имеются указания, что при семичасовом и даже девятичасовом кипячении сусла не удаляются полностью все способные к коагуляции белки.
Значительное влияние па коагуляцию белков при кипячении оказывает концентрация сусла. Белки быстрее коагулируют в сусле низкой экстрактивности; в более плотном сусле коагуляция протекает медленнее.
Автор проследил динамику уменьшения белка в сусле разной плотности в течение 6 ч кипячения без добавления хмеля и с хмелем (рис. 27, а и б).
Роль дубильных веществ в коагуляции белков до сих пор полностью нс выявлена. По-видимому, это обусловлено тем, что дубильные вещества имеют сложный состав и как о оболочке ячменя (солода), так и в хмеле находятся совместно с горькими веществами. В неохмеленном сусле Гартонг установил наличие 111 мг дубильных веществ в 1 л, а за счет хмеля количество их увеличилось только на 80 мг/л, Из солода дубильных веществ переходит в сусло больше, чем из хмеля. Общепринятым считается, что дубильные вещества хмеля способствуют выделению белковых веществ, Работы Шустера и Рааба показали, что в сусле как до кипячения, так и после кипячения без хмеля содержалось, примерно одинаковое количество дубильных веществ (365,1 и 363,9 мг/л), в то время как количество азотистых веществ снизилось от 803 до 760 мг/л. Это может указывать на то, что коагуляция белков при кипячении сусла происходит без участия дубильных веществ.
Однако непродолжительное кипячение сусла перед добавлением в него хмеля, применяемое на некоторых заводах, позволяет получить пиво с более чистым вкусом.
Дубильные вещества хмеля и оболочки ячменя имеют разный характер. По-видимому, дубильные вещества хмеля оказывают большое влияние на образование вкуса нива. Характерные свойства своего пива чешские исследователи связывают с наличием в сортах чешского хмеля больших количеств дубильных веществ по сравнению с хмелем других стран и с определенным соотношением отдельных фракций этих веществ.
Танины являются химически нестойкими веществами и при окислении конденсируются во флобафены, которые по существующему в пивоварении мнению образуют с белками сусла комплексы, нерастворимые как в горячем состоянии, так и при охлаждении. Соединения же дубильных веществ с белками не склонны к коагуляции в горячем состоянии и поэтому не выпадают в горячем сусле, но при охлаждении частично выпадают и обусловливают помутнение охлажденного сусла. Так как происходит только частичное выпадение, то некоторое количество их попадает и пиво.
При окислении дубильных веществ образуются соединения, подобные флобафенам, что является одной из причин появления коллоидной мути пива. Так как вещества этой мути способны образовывать в дальнейшем хлопьевидный осадок, окрашенный и коричневый цвет, то можно предполагать, что одной из составных частей этого осадка является флобафен.
Как известно, полифенолы, и в частности танины, подобно пиррогаллолу обладают свойством легко соединяться с атмосферным кислородом к образовывать тем неокрашенные вещества. Примесь этих веществ к белковым соединениям, вероятно, вызывает потемнение последних, особенно при экспозиции на воздухе.
Важным фактором для выделения белка из сусла является интенсивность кипячения.
Антоцианидины, содержащиеся в хмеле, переходят в сусло и переносят кипячение, однако обычно общее количество их в сусле не увеличивается, так как антоцианогены адсорбируются частично белками, выделяющимися при кипячении. Количество антоцианогенов, поступающих в сусло, примерно составляет 1/12-1/6 того количества, которое выделяется из солода и несоложеного ячменя.
Вещества сусла, находящиеся на поверхности, играют особо важную роль з образовании осадка. Самопроизвольное стремление к уменьшению поверхностного натяжения на границе раздела сусло - воздух вызывает быструю миграцию на поверхность частиц белков, являющихся поверхностно-активными веществами. Концентрация их в поверхностном слое увеличивается, и возможность столкновения одной частицы с другой становится гораздо больше, чем в глубоких слоях. На пленке, окружающей пузырек пара, молекулы белка конденсируются, агглютинируют и при лопания пузырьков белки выделяются в виде крупных нерастворимых агрегатов, которые в дальнейшем выпадают в осадок. Поэтому интенсивное кипячение сусла в сусловарочном котле всегда благоприятствует образованию хорошего бруха и уменьшает возможность помутнения пива в дальнейшем.
Хмелевые шишки содержат ряд макро- и микроэлементов, среди которых алюминий занимает первое место; медь, железо и цинк находятся в меньшем количестве. Содержание микроэлементов очень небольшое. Все они в какой-то мере оказывают свое влияние на коагуляцию белков при кипячении сусла. А.В. Андрющенко и Г.И. Фертман, исследуя состав белкового коагулянта после кипячения сусла, установили, что особо важное значение в указанном процессе имеют железо и цинк, значительно меньшее - хром и олово.
Для выделения сывороточных белков необходимо изменить нативную структуру белка. При этом изменении (денатурации) нарушается его структура. Белковая глобула в процессе денатурации развертывается. Процесс сопровождается изменением конфигурации, гидратации и агрегатного состояния частиц. Белковая глобула в процессе денатурации становится менее устойчивой.
Устойчивость глобул белков молочной сыворотки обусловлена конформацией частиц, зарядом и наличием гидратной оболочки (сольватного слоя). Для выделения белков необходимо нарушить равновесие трёх или хотя бы двух указанных факторов устойчивости .
В свежей молочной сыворотке белковые частицы находятся в нативном состоянии. При изменении нативного состояния белка (денатурации) прежде всего нарушается его структура. Белковая глобула в процессе денатурации развёртывается, для чего необходимо нарушить от 10 до 20% связей, участвующих в ее образовании. Процесс денатурации сопровождается изменением конфигурации, гидратации и агрегатного состояния частиц. Белковая глобула в результате денатурации становится менее устойчивой.
Для преодоления потенциальных барьеров устойчивости белковых частиц можно применять различные способы денатурации: нагревание, облучение, механическое воздействие, введение десольватирующих веществ, окислителей и детергентов, изменение реакции среды. Введение в растворы некоторых веществ способствует тепловой денатурации .
Классификация методов коагулирования сывороточных, рассматриваемых в данной работе, представлена на схеме (рис. 3).
Рис. 3.
В конечном счете, к выделению белков приводят вторичные явления после денатурации, такие как ассоциация развернувшихся глобул и химическое изменение их. Здесь на первый план выступает образование межмолекулярных связей и агрегация в противоположность внутримолекулярным процессам, происходящим при денатурации.
В целом процесс выделения белков молочной сыворотки можно охарактеризовать как коагуляцию.
С учетом целесообразности извлечения и использования белков коагуляцию сывороточных белков необходимо закрепить во избежание процесса ренатурации (восстановления нативной структуры белков), а также максимально возможного ограничения распада образующихся агрегатов.
Однако следует учитывать, что в результате тепловой денатурации кроме разрыва водородных связей белковой частицы происходит их дегидратация, что облегчает последующую агрегацию белковые частиц. Ионы-коагулянты (кальций, цинк, и др.), активно сорбируясь на поверхности белковой частицы, обеспечивают коагуляцию, а при значительных дозах могут привести к высаливанию белков.
Коагуляция (от лат. Coagulatio — свёртывание, сгущение), слипание частиц коллоидной системы при их столкновениях в процессе теплового (броуновского) движения, перемешивания или направленного перемещения во внешнем силовом поле.
Свёртывание крови — это важнейший этап работы системы гемостаза, отвечающий за остановку кровотечения при повреждении сосудистой системы организма. Совокупность взаимодействующих между собой весьма сложным образом различных факторов свёртывания крови образуют систему свёртывания крови.
Свёртыванию крови предшествует стадия первичного сосудисто-тромбоцитарного гемостаза . Этот первичный гемостаз почти целиком обусловлен сужением сосудов и механической закупоркой агрегатами тромбоцитов места повреждения сосудистой стенки. Характерное время для первичного гемостаза у здорового человека составляет 1-3 мин. Собственно свёртыванием крови (гемокоагуляция, коагуляция, плазменный гемостаз, вторичный гемостаз) называют сложный биологический процесс образования в крови нитей белка фибрина, который полимеризуется и образует тромбы, в результате чего кровь теряет текучесть, приобретая творожистую консистенцию. Свёртывание крови у здорового человека происходит локально, в месте образования первичной тромбоцитарной пробки. Характерное время образования фибринового сгустка — около 10 мин. Свертывание крови — ферментативный процесс.
Коагуляция (свёртывание) — самопроизвольный процесс, который, в соответствии с законами термодинамики, является следствием стремления системы перейти в состояние с более низкой свободной энергией. Однако такой переход затруднен, а иногда практически невозможен, если система агрегативно устойчива, т. е. способна противостоять укрупнению (агрегированию) частиц. Защитой от Коагуляция (свёртывание) при этом может быть электрический заряд и (или) адсорбционно-сольватный слой на поверхности частиц, препятствующий их сближению. Нарушить агрегативную устойчивость можно, например, повышением температуры (термокоагуляция), перемешиванием или встряхиванием, введением коагулирующих веществ (коагулянтов) и др. видами внешнего воздействия на систему. Минимальная концентрация введенного вещества, электролита или неэлектролита, вызывающая Коагуляция (свёртывание) в системе с жидкой дисперсионной средой, называется порогом коагуляции. Слипание однородных частиц называется гомокоагуляцией , а разнородных — гетерокоагуляцией или адагуляцией .
Основоположником современной физиологической теории свертывания крови является Александр Шмидт . В научных исследованиях 21-го века, проведённых на базе Гематологического научного центра под руководством Ф. И. Атауллаханова , было убедительно показано, что свёртывание крови представляет собой типичный автоволновой процесс, в котором существенная роль принадлежит эффектам бифуркационной памяти.