단백질이 동물과 인간의 영양에 중요한 부분이라는 것은 누구나 알고 있습니다. 단백질은 아미노산이 펩타이드 결합으로 사슬로 연결된 고분자 유기물질이다. 우리 모두는 고등학교 때 다양한 관심을 가지고 단백질의 구조와 중요성을 연구했습니다. 요리 블로그와 이 기사의 일부로 우리는 생화학을 탐구하지 않고 요리의 관점에서 단백질에 대해 이야기할 것입니다.
요리에서 단백질은 주로 고기, 생선, 유제품, 계란에 함유되어 있으며 부분적으로는 시리얼과 견과류에 들어 있습니다.
단백질은 물과 연결되지 않으면 자연적으로 존재하지 않습니다. 일부 아미노산은 단백질 자체 내에 포함되어 있는 반면, 다른 아미노산은 표면에 있으며 물 분자와 단단히 결합되어 있습니다. 동시에, 단백질은 서로 다른 전하를 가지며 그 중 일부는 서로 강하게 연결되어 있지만 다른 일부는 그렇지 않습니다. 어떤 수준의 요리사는 왜 일부 제품은 질감이 더 조밀하고 다른 제품은 느슨하며, 일부 단백질 제품은 투명하고 다른 제품은 투명하지 않은 이유를 이해하기 위해 단백질의 이러한 특징을 아는 것이 매우 중요합니다.
모든 단백질은 물과의 관계에 따라 두 개의 큰 그룹으로 나눌 수 있습니다. 친수성의그리고 소수성의. 친수성 단백질은 물을 매우 좋아하고, 물과 잘 상호 작용하고, 부풀고, 부피가 증가하고, 젤라틴질이 되고, 다양한 현탁액과 유제를 안정화하는 데 도움이 됩니다. 친수성 단백질은 제품의 세포질, 핵 및 세포간 물질에 있는 단백질의 대부분을 포함합니다. 반대로 소수성 단백질 그룹은 마지 못해 물과 상호 작용하고 물과의 접촉을 피하기 위해 "탐색"합니다. 소수성 단백질은 제품의 생물학적 막을 구성하는 대부분의 단백질을 포함합니다. 정상적인 자연 상태에서 모든 단백질은 외부에 친수성 부분만 가지고 있습니다. 아래에서 설명할 변성 및 응고 과정에서 단백질은 친수성과 소수성을 모두 드러낼 수 있습니다.
열처리 중에는 제품의 단백질 구조에 다양한 변화를 일으키는 많은 화학적, 물리적 과정이 발생합니다. 요리의 관점에서 볼 때 단백질에서 발생하는 가장 중요한 과정은 다음과 같습니다. 변성그리고 응집단백질. 모든 수준의 요리사는 이러한 과정을 매우 명확하게 이해해야 하므로 더 자세히 살펴보겠습니다.
단백질의 변성.
모든 단백질의 3차원 구조를 유지하는 약한 결합은 단백질을 함유한 제품을 가열하거나 소금 또는 식품산을 첨가하고 기계적으로 영향을 받는 경우(조리 중에 가열된 표면에 누르거나 적극적으로 저어주는 경우) 매우 쉽게 파괴될 수 있습니다. 프로세스). 단백질을 붙잡고 있는 결합이 파괴됨에 따라 단백질은 긴 사슬로 전개됩니다. 이 과정을 변성이라고 합니다.
처음에 모든 단백질 사슬은 상당한 양의 물이 내부에 유지되는 상당히 조밀한 공으로 접혀 있습니다. 이 과정에서 단백질이 파괴되면 수분을 유지하는 능력이 상실되어 많은 영양분을 함유한 액체가 방출됩니다. 요리할 때 이러한 액체를 준비된 제품이나 요리의 "주스"라고 합니다.
단백질은 고온의 영향으로 더 빠르고 완전하게 변성되지만, 이 과정은 단백질이 산이나 다량의 염으로 처리되는 경우에도 발생합니다. 인간의 위장은 변성 단백질을 훨씬 더 잘 소화합니다. 그렇기 때문에 절인 생고기, 건조 또는 건조 고기보다 튀긴 고기가 더 좋습니다. 일본 요리에서 인기가 높은 생선회는 열처리된 생선보다 소화가 훨씬 덜 됩니다. 일반적으로 어떤 방식으로든 조리된 음식은 가볍게 가공한 음식, 날것, 소금을 많이 넣은 음식, 건조된 음식보다 더 잘 소화됩니다.
단백질 응고.
단백질을 함유한 제품이 단백질을 변성시키는 데 필요한 것보다 오랫동안 열에 노출되면 추가 열로 인해 단백질 분자가 훨씬 더 활발하게 움직이게 됩니다. 펼쳐진 단백질 사슬은 서로를 끌어당겨 단백질 네트워크를 형성합니다. 이 과정은 단백질 응고로 알려져 있습니다. 투명한 달걀 흰자가 불투명한 흰자로 변하는 과정을 명확하게 관찰할 수 있습니다. 촘촘한 네트워크로 서로 밀접하게 연결된 단백질 사슬은 빛이 내부로 침투하는 것을 허용하지 않으며 계란 흰자는 투명성을 잃습니다. 이 경우 응고 과정에서 형성된 촘촘한 단백질 네트워크는 일종의 물의 덫 역할을 하게 된다. 물이 네트워크에 들어가면 단백질과 결합하고 액체는 흐르지 않는 젤로 변합니다. 단백질 네트워크의 활성 응고는 식품 산에 의해 촉진되고 전분의 존재는 응고 속도를 늦춘다는 것을 아는 것이 중요합니다.
단백질과 요리에서의 역할에 대해 말하면서 다음과 같은 현상을 언급하지 않을 수 없습니다. 이작용. 이수현상(요리 시)은 단백질 네트워크에서 액체를 대체하는 과정으로, 단백질 제품을 장기간 처리하면 밀도가 점점 높아집니다. 이수작용 과정은 가공된 제품을 매우 건조하게 만들기 때문에 조리 시 매우 바람직하지 않습니다.
변성 과정, 특히 단백질 응고 과정은 매우 중요하며 요리사에게 유용할 수도 있고 음식을 준비할 때 상당한 불편을 초래할 수도 있습니다. 단백질 응고 과정은 제어될 수 있고 제어되어야 합니다. 이에 대해 더 자세히 이야기합시다.
단백질 네트워크의 응고는 식품 산에 의해 촉진되고 전분의 존재는 응고 속도를 늦춘다는 점을 반복해 보겠습니다. 예를 들어 밀가루 요리 제품(만두, 만두, 파스타, 만두)은 열처리 중에 글루텐 단백질의 응고로 인해 모양이 유지되지만 다량의 전분도 포함되어 있습니다. 따라서 요리 과정에서 밀가루 요리 제품이 부서지는 것을 방지하기 위해 요리 과정에서 식초와 같은 식품 산 몇 방울을 첨가하면 제품의 모양이 유지됩니다. 기사에서 일부 유형의 반죽에 식품 산이 추가된다고 언급했습니다. 이제 이것이 왜 수행되는지 이해하실 수 있습니다.
달걀 흰자는 10%의 다양한 단백질(그 중 글로불린 단백질이 정량적으로 우세함)과 90%의 물로 구성됩니다. 날달걀 흰자는 함유된 단백질이 접혀 있고 일부 단백질 사슬이 너무 작아서 빛을 차단하지 않기 때문에 투명합니다. 요리되면 달걀 흰자는 변성 및 용해된 다음 응고되어 단백질 네트워크를 형성하고 물 분자를 가두어 젤을 형성합니다. 이렇게 하면 달걀 흰자가 불투명해집니다. 달걀 흰자의 응고는 62˚C의 온도에서 시작되며, 이 온도는 달걀 흰자가 준비 상태에 도달하기에 충분합니다. 온도가 높을수록 흰자가 더 많이 응고될수록 조리된 닭고기 달걀의 농도가 더욱 단단해집니다. 달걀 흰자를 너무 높은 온도(100˚C 이상)로 가열하면 형성된 단백질 네트워크에서 물이 빠져나오고, 삶은 달걀 흰자 자체의 구조는 점점 더 조밀해집니다.
모든 요리사는 생 계란 흰자를 휘핑하는 작업을 수행하고 그것이 어떻게 공기로 포화되고 부피가 여러 번 증가하는 동시에 결과 거품이 조밀하고 안정적으로 유지되는지 관찰했습니다. 왜 이런 일이 발생합니까? 결국 모든 공기-액체 혼합물이 안정적으로 유지되는 것은 아닙니다. 물이나 우유를 휘저어보세요. 아무것도 작동하지 않습니다. 그러나 단백질을 함유한 액체를 휘핑하면 휘핑된 혼합물에 공기가 꾸준히 포함됩니다. 사실은 두드리는 과정에서 단백질이 변성되고 친수성 및 소수성 부분에 접근할 수 있게 되는 반면 친수성 부분은 물(계란 흰자의 90%임)과 상호작용하고 소수성 부분은 공기. 그렇기 때문에 생성된 거품이 조밀해지고 공기를 완벽하게 유지하며 침전되지 않습니다. 변성 단백질을 더욱 조밀하게 만들고 응고시키려면 어떻게 해야 합니까? 당신은 이미 알고 있습니다 : 약간의 산을 첨가해야합니다. 휘핑한 계란 거품에 레몬즙이나 식초 몇 방울을 첨가하는 것이 좋습니다.
요리 과정에서 계란은 일반적으로 소금에 절입니다. 무엇을 위해? 요리 후에 계란에 소금을 뿌릴 수도 있습니다. 사실 소금은 계란의 맛을 향상시킬 뿐만 아니라 염 이온 Na + 및 Cl -은 달걀 흰자의 양전하와 음전하를 띤 부분을 둘러싸고 중화시켜 이웃 단백질과 동일하게 전하를 띤 부분의 반발력을 감소시킵니다. 이로 인해 상대적으로 낮은 온도에서 달걀 흰자가 더 빨리 응고되고 결과적으로 단백질 네트워크가 덜 단단해집니다. 간단히 말해서, 스크램블 에그를 요리할 때 계란 흰자에 소금을 추가하면 더 부드러워질 것입니다.
우리는 이미 단백질 응고가 산이 있을 때 더욱 활성화된다는 것을 알고 있으며 다시 한 번 반복하겠습니다. 따라서 조리 과정에서 달걀 흰자에 산을 첨가하면 산에 포함된 양전하를 띤 수소 이온(H+)이 존재하는 상태에서 달걀 흰자의 응고가 더욱 활발해집니다. 계란을 산성화된 물에 담글 때 요리에 사용되는 것이 바로 이 원리입니다. 가장 일반적인 요리 권장 사항 중 하나는 계란을 소금물에 삶는 것입니다. 이렇게 하면 껍질이 깨지지 않고, 깨지더라도 흰색이 새어 나오지 않습니다. 이것은 전적으로 사실이 아닙니다. 더 정확하게 말하면 이것은 올바른 권장 사항입니다. 여러분과 저는 소금이 응고를 촉진한다는 것을 알고 있지만 산이 있으면 응고 과정이 훨씬 더 활발해질 것입니다. 따라서 계란 전체를 끓이는 과정에서 껍질이 갑자기 깨지면 끓는 물에 약간의 식초를 추가하십시오. 그러면 계란 흰자가 빨리 응고되어 구멍이 막히고 균열을 통해 새어 나올 시간이 없습니다.
페이스트리 커스터드를 준비하는 동안 갑자기 크림이 덩어리진 것으로 밝혀지면 이는 구성에 포함된 달걀 흰자가 너무 높은 온도로 가열되어 변성 단백질에서 응고 과정이 시작되었음을 의미합니다. 가장 인기 있고 맛있는 과자를 준비할 때 많은 요리사는 고온 열처리 중에 달걀-설탕 시럽이 응고된다는 사실에 비슷하게 직면합니다. 이러한 불편을 방지하기 위해 계란 전체보다는 노른자를 사용하여 샬롯 크림용 시럽을 준비하는 것이 좋습니다.
동물 고기는 물 75%, 단백질 20%, 지방 3~5%로 구성됩니다. 고기의 주요 구조 조직은 근육 조직으로, 이는 근육 단백질(액틴과 미오신)을 함유한 수많은 근육 세포 또는 섬유질로 구성됩니다. 고기의 질긴 정도는 동물 근육 조직의 상태와 나이에 따라 달라집니다. 활동적인 성인 동물의 고기는 젊고 게으른 동물의 고기보다 훨씬 질깁니다. 근육 조직은 근육을 뼈에 고정시키고 근육 수축을 담당하는 단백질의 양을 제한하는 결합 조직으로 둘러싸여 있습니다. 결합 조직은 콜라겐과 엘라스틴 단백질을 기본으로 하는 강한 섬유로 구성됩니다. 엘라스틴은 탄력성을 갖고 조직을 회복시키는 단백질이고, 콜라겐은 결합조직의 기초가 되어 강도를 보장하는 매우 질긴 단백질이다. 조직에 다량의 콜라겐이 존재하면 고기가 매우 질겨집니다. 동물이 나이가 들수록 결합 조직이 더 조밀해지고 단단해짐에 따라 근육도 점점 더 단단해집니다. 다행스럽게도 콜라겐은 55˚C 이상의 온도에서 고기를 조리하는 동안 부분적으로 용해되며, 콜라겐 변성 산물은 젤라틴이 되어 고기를 더욱 부드럽게 만듭니다. 그러나 엘라스틴 단백질은 변성 과정에서 수축하고 단단해지기 때문에 요리를 시작하기 전에 고기에서 엘라스틴 단백질을 잘라야 합니다. 요리하기 전에 고기의 결합 조직(모든 종류의 정맥)을 제거하라는 권장 사항이 나오는 곳입니다. 그리고 영화).
조만간 모든 요리사는 질긴 고기를 더 부드럽게 만드는 방법을 궁금해합니다. 이것이 가능하며 올바르게 수행하는 방법은 무엇입니까? 그것을 알아 봅시다.
어떤 질긴 고기라도 가열하면 어느 정도 부드러워질 수 있습니다. 열에 장기간 노출되면 질긴 콜라겐 조직이 파괴됩니다. 그러나 우리가 기억하는 것처럼 고온에서 단백질을 장기간 가열하면 이수 현상이 발생할 수 있으며 제품은 필연적으로 매우 건조해집니다.
질긴 고기는 물리적인 영향을 받아 더 부드러워질 수 있습니다. 이 방법은 고기 분쇄기를 통해 고기를 자르거나 뒤틀어 질긴 결합 조직과 강한 근육 조직을 파괴하는 데 도움이 됩니다. 큰 고기 조각을 얇은 조각이나 작은 조각으로 자르고 두드리는 것도 연화의 물리적 방법으로 간주될 수 있습니다. 이 작용은 결합 조직과 근육 조직의 콜라겐 섬유를 더 얇고 약하게 만듭니다. 따라서 요리하기에 매우 질기고 오래된 고기가 있는 경우 여러 번 다지거나 요리에 적합해질 때까지 두들길 수 있습니다.
고기를 인위적으로 연하게 만드는 가장 일반적인 방법은 고기를 재우는 것입니다. 전체적으로 매리 네이드에는 산성 매리 네이드, 효소 매리 네이드 및 유제품 기반 매리 네이드의 3 가지 유형이 있습니다. 각각을 자세히 살펴보고 고기에 어떤 영향을 미치는지 살펴 보겠습니다.
- 고기를 산에 담그는 것.레몬즙, 식초, 와인 등 고기를 재우는 데 널리 사용되는 산은 단백질의 부분 변성을 통해 고기를 부드럽게 만드는 데 도움이 됩니다. 산의 영향으로 단백질이 부분적으로 변성되기 때문에 매리네이드는 주요 제품의 조리 시간을 크게 단축시킵니다. 그러나 매리네이드는 고기에 매우 천천히 침투하므로 잘게 썰거나 중간 크기의 조각을 오랫동안 재워 두는 것이 좋습니다. 큰 고기 조각을 절인 경우, 산과 직접 접촉하는 단백질은 매리네이드가 조각 내부로 침투하기 전에 응고됩니다. 이 문제는 특수 주사기를 사용하여 매리네이드를 고기 조각에 직접 주입하여 해결할 수 있습니다. 산이 함유된 매리네이드에 큰 고기 조각을 담그는 데 걸리는 시간은 상당히 길어집니다.
- 효소 매리네이드.이들은 신선한 과일을 기반으로 널리 사용되는 매리 네이드입니다. 대부분의 경우 키위, 파인애플, 파파야, 무화과 등이 이러한 매리 네이드에 사용됩니다. 이러한 신선한 과일에는 생고기에 작용하여 고기를 부드럽게 만드는 특수 효소(프로테아제)가 포함되어 있습니다. 이 효소는 근육 섬유와 콜라겐을 부드럽게 만들어 질긴 고기를 더욱 부드럽게 만드는 데 탁월합니다. 이러한 매리 네이드는 산성보다 더 심하게 조각 내부로 침투하므로 작은 조각의 절인 시간은 산의 경우보다 훨씬 길어지고 주사기로 효소 매리 네이드를 큰 고기 조각에 도입하는 것은 필수 절차입니다. 실제로 단백질에 영향을 미치는 매리네이드의 신선한 과일에 있는 모든 효소는 저온에서는 작동하지 않고 실온에서는 약하게 활성을 가지며 60˚C-70˚C에서 그 잠재력을 가장 완벽하게 드러낸다는 점에 유의하는 것이 중요합니다. 이것이 효소 매리네이드가 고기 준비 초기에 고기를 연하게 만드는 데 가장 큰 영향을 미치는 이유입니다.
- 유제품을 기본으로 한 매리네이드. 이러한 매리 네이드의 가장 일반적인 성분은 케 피어 또는 요구르트 (약한 발효유 제품)입니다. 산을 함유한 매리네이드와 달리 유제품 기반의 매리네이드는 약산성 물질이기 때문에 근육 단백질에 덜 공격적인 영향을 미칩니다. 산성 매리네이드처럼 매리네이드와 접촉하는 고기 부분을 질기지 않으므로 고기가 더 부드러워집니다. 산의 약한 영향 하에서 변성 과정은 더 느리게 진행됩니다. 또한, 유제품에 함유된 칼슘은 고기 자체의 효소를 활성화시켜 자연적인 조직을 연화시켜 고기를 더욱 연하게 만들어 줍니다.
고기의 부드러움과 부드러움의 정도는 요리용 제품을 준비하는 동안 고기에 포함되거나 추가되는 지방의 양에 따라 영향을 받습니다. 이 기사에서는 이 문제를 다루지 않지만 이 주제에 대해서는 별도로 이야기하겠습니다.
위에서 설명한 조직의 구조적 특징은 가금류와 사냥감에 똑같이 기인할 수 있습니다. 유일한 차이점은 가금류 고기는 일반적으로 젊고 콜라겐이 많이 부족하기 때문에 더 부드럽지만, 수렵육은 질기고 오래되었으며 결합 조직 함량이 높다는 것입니다. 가금류와 사냥감의 근육 조직을 처리하고 연화시키는 원리는 동일하게 유지됩니다.
그러나 어류 근육 조직의 특징에 대해서는 별도로 논의할 필요가 있다.
물고기는 물에서 수영하기 때문에 동물만큼 많은 근육 조직이 필요하지 않습니다. 물고기의 근육 조직은 동물에 비해 훨씬 짧고 얇으며, 결합 조직도 매우 얇습니다. 생선 결합 조직의 특징은 주요 기능을 수행하고 근육을 지탱하지만 동시에 고기보다 더 부드럽고 얇습니다. 그렇기 때문에 생선은 질기지 않고 생으로 먹을 수도 있습니다. 생선을 조리하면 근육 섬유의 단백질이 매우 빠르게 변성되고 결합 조직이 거의 즉시 분해되므로 생선을 고기만큼 익히지 않아도 됩니다. 열처리 시간이 길어짐에 따라 생선의 모든 결합 조직 콜라겐이 분해되어 생선의 근육 조직이 박리되기 시작하고 이를 지탱할 수 있는 것이 없습니다. 이런 일이 발생하면 우리는 물고기가 부서졌다고 말합니다. 생선을 빨리 익히고 조리 시간을 단축하려면 가능한 가장 높은 온도에서 조리해야 합니다. 이렇게 하면 물고기 근육 조직의 단백질이 빠르게 변성되는 반면 결합 조직의 전체 콜라겐 네트워크가 붕괴될 시간이 없고 완성된 물고기가 덜 벗겨지기 때문에 물고기가 건조되는 것을 방지할 수 있습니다. 요리하는 동안 단백질 변성을 가속화하는 산을 첨가하면 생선 요리 시간을 더욱 줄일 수 있습니다. 생선을 큰 조각으로 또는 통째로 끓인 경우 국물에 산을 첨가하는 것이 좋습니다. 그러나 이미 알고 있듯이 산의 존재는 단백질의 활성 응고를 촉진하기 때문에 생선을 산에 담그는 것은 매우 바람직하지 않습니다. 이는 생선의 섬세한 근육 조직의 경우 매우 바람직하지 않습니다.
유제품에 포함된 단백질에 대해 몇 마디 말씀드리겠습니다. 특히 우유에서는 알려진 모든 유제품이 생산되기 때문입니다. 우유는 주로 물, 지방 분자 및 단백질로 구성됩니다. 우유 단백질은 일반적으로 카제인과 유청의 두 그룹으로 나뉩니다. 유청단백질은 우유에 용해되어 있는 반면, 카세인은 칼슘과 인산염 이온에 의해 큰 묶음으로 묶여 존재합니다. 이 광선은 음전하를 띠고 있어 서로 멀리 밀어낼 수 있습니다. 카세인 단백질의 독특한 점은 가열해도 변성되지 않는다는 것입니다. 그러나 유청 단백질 중 하나인 락토글로불린은 우유를 가열하면 펼쳐집니다. 이러한 변성 단백질은 전하를 띤 카제인 다발에 달라붙으려고 하며, 이는 개별 변성 단백질을 충분히 멀리 유지하여 서로 달라붙거나 압축되지 않도록 합니다. 이것이 바로 열처리된 우유가 항상 액체 상태를 유지하는 이유입니다. 그러나 뜨거운 우유의 거품은 우유가 고온으로 가열될 때 형성된 기포를 둘러싸는 변성 유청 단백질의 활동으로 인해 발생합니다. 결과적으로 물은 우유 표면에서 빠르게 증발하고 변성 단백질은 점점 더 농축됩니다. 장기간 가열하면 뜨거운 우유 표면의 농도가 증가하고 변성 유청 단백질이 응고되기 시작하여 거품이나 필름을 형성합니다. 유치원에서 오후 간식으로 뜨겁게 끓인 우유를 먹었을 때 우리 모두가 진심으로 싫어했던 바로 그 거품이나 필름입니다.
이것이 아마도 단백질과 요리에서의 단백질의 중요성에 관해 이 기사에서 말할 수 있는 전부일 것입니다. 요리 실험의 일환으로 단백질 제품을 올바르게 사용하는 방법에 대한 많은 질문에 대한 답을 얻을 수 있었기를 바랍니다.
그러니 맛있는 것들을 모두 놓치지 마세요!
또한 내 기사의 자료를 바탕으로 귀하의 요리 경험에 대한 피드백을 받게되어 기쁩니다.
이 목표를 달성하기 위해 혈액과 형성된 요소는 열응고를 겪습니다.
가열 과정에서 혈액 및 혈액 제제에 포함된 단백질의 특성이 변경됩니다. 가열 중 가장 특징적이고 기본적인 변화는 수용성 단백질 물질의 열적 변성입니다. 변성 과정에서 단백질 분자 구조의 변화가 발생하며, 이는 구성을 손상시키지 않으면서 특성에 눈에 띄는 변화를 가져옵니다. 구형 단백질은 구형 분자를 형성하는 접힌 폴리펩티드 사슬을 펼칩니다. 구조의 재구성은 가열 시 단백질 분자의 일부 분자 내 결합이 끊어진 결과로 발생합니다.
변성 단백질은 많은 특성과 특징에서 천연 단백질과 다릅니다. 변성이 일어나는 온도는 단백질마다 다르지만 특정 단백질에서는 일정합니다. 따라서 혈액 알부민은 67 °C, 글로불린 - 69-75, 피브리노겐 - 56, 헤모글로빈 - 약 70 °C의 온도에서 변성됩니다. 따라서 혈액 단백질의 주요 변성 변화는 약 70°C의 온도에서 완료됩니다. 식염과 같은 중성 알칼리 금속염은 열 변성에 대한 단백질의 저항성을 증가시킵니다. 7~12개의 탄소 원자를 함유한 설탕과 지방산의 음이온도 보호 효과가 높습니다. 단백질의 변성에 대한 저항성을 증가시키는 이러한 물질의 능력은 더 높은 온도에서 증발하여 혈액과 혈장을 농축할 때 사용될 수 있습니다.
단백질 변성 과정의 특징적인 징후에는 물에 대한 단백질 용해도 손실, 생물학적 활성 단백질, 특히 효소의 생물학적 특성 손실, 위장 효소의 영향으로 더 나은 소화율 및 결정화 능력 손실이 포함됩니다.
변성의 결과로, 분자 내 폴리펩티드 사슬 사이와 다른 단백질 분자 사이에 혼란스러운 결합이 발생할 수 있습니다. 이러한 변화의 결과는 단백질에 의한 친수성이 상실되고 응집 및 응고가 발생하는 것입니다. 이는 불용성 응고를 생성합니다. 응고물의 추가 가열은 액체의 일부 방출과 함께 압축을 동반합니다. 열처리 중 혈액 단백질 응고는 항상 발생하며 온도가 증가함에 따라 가속화됩니다.
고온에서 단백질을 (물 없이) 건식 가열 조건에서 발열 과정이 발생하여 어두운 색의 분해 생성물이 생성됩니다. 이러한 변화로 인해 장비 표면에 껍질이 형성되어 냉각수(증기)와 가공된 원료 사이의 열 및 물질 전달이 손상됩니다. 따라서 공정 기간이 길어지고 추가 열과 전기가 소비됩니다.
응고물이나 혈액을 고온에서 잠시 건조시키면 단백질의 발열성 분해를 피할 수 있습니다. 주기적인 건조 장치의 열 및 물질 전달을 개선하기 위해 혈액 또는 혈액 제제와 함께 소량의 뼈가 장치에 적재되어 처리 과정에서 장치 내부 표면에서 원료 껍질이 제거됩니다.
혈액 및 혈액 제제의 열처리는 또한 수용성 비타민의 손실을 동반합니다. 비타민 C, D, B, 니코틴산 및 판토텐산은 저항성이 가장 낮습니다.
요리하는 동안 티아민(비타민 B1)이 50%, 리보플라빈(비타민 B2)이 35% 손실되는 것으로 확인되었습니다.
혈액을 응고시켜 단백질 응고를 완료하려면 혈액을 80°C의 온도로 가열하면 충분합니다. 실제로 온도는 80~90°C가 됩니다. 이 경우 혈액에 포함된 상당수의 미생물이 죽습니다. 혈액이 균일한 갈색 또는 갈색-적색을 얻으면 응고 과정이 완료된 것으로 간주됩니다.
단백질 응고는 뜨거운 증기나 데드 스팀을 사용하여 수행할 수 있습니다. 더 자주 생증기가 사용되는데, 여기에는 증기 라인이 연결되고 천공 코일로 끝나는 개방형 금속 용기가 사용됩니다. 이 방법을 사용하면 응고물을 수동으로 꺼낼 수 있습니다.
이송 탱크의 응고를 통해 하나의 장치에서 응고, 운송 및 수분의 부분 분리를 결합할 수 있습니다. 프로세스는 다음과 같이 수행됩니다. 혈액을 탱크에 넣은 후 배기관에서 증기 흐름이 나오기 시작할 때까지(약 15분 후) 생 증기가 탱크에(하부 코일을 통해) 유입됩니다. 응고가 끝나면 증기의 유입을 중단하고 덩어리를 5분간 정치시킨 후 침전된 액체 샘플을 채취합니다. 갈색을 띠고 100°C까지 가열해도 흐려지지 않으면 침전 과정이 완료된 것입니다. 그렇지 않으면, 이송 탱크에 질량을 10-15분 더 남겨두십시오. 침전된 액체는 장치 하단의 배수관을 통해 배수되고 배기관을 닫은 후 증기는 상부에 있는 증기 라인을 통해 이송 탱크로 방출됩니다. 이 경우 응고된 혈액은 파이프라인을 통해 진공 보일러나 건조기로 2~3분 동안 불어 넣어집니다.
조용한 증기로 혈액을 응고시키면 가열과정이 불균일하고 장시간 진행되며, 가열면에 응고된 단백질층이 형성되어 열전달을 방해하고 가열면 청소가 어려워진다.
스크류 및 주입형 연속 응고기를 사용하면 보다 효율적인 응고가 가능합니다.
연속 나사형 응고기는 구형 바닥을 가진 외부 단열 단일벽 금속 용기입니다. 오거가 설치되어 있습니다. 응고기에는 로딩 해치(목 직경 200mm)가 있는 단단히 닫히는 뚜껑과 주기적으로 열리는 공급 장치가 장착되어 있어 장치의 작동 부분에 균일한 강제 혈액 공급을 보장하고 증기가 대기로 손실되는 것을 방지합니다. 회전은 스프로킷을 통해 오거에 전달됩니다. 피더는 구동 스프로킷, 체인 변속기 및 스프로킷을 통해 오거 샤프트(회전 속도 0.2s -1)에서 구동됩니다.
적재 해치 근처 응고기 끝 부분에는 증기 밸브와 증기가 최소 0.2 MPa의 압력으로 장치에 유입되는 천공 파이프가 있습니다. 하역 해치는 장치의 반대쪽 끝에 있습니다.
혈액 응고는 다음과 같이 수행됩니다. 수집 탱크의 전혈(혈전 포함)은 직경 38~50mm의 혈액 파이프라인을 통해 중력에 의해 장치로 들어가고 생증기 흐름을 만나 15초 동안 90~95°C의 온도로 가열됩니다. . 스팀과 혈액의 동시 공급으로 인라인 전진 및 집중 혼합을 위한 조건이 생성되어 과열을 제거하고 큰 덩어리가 형성되는 것을 방지합니다. 오거는 응고물을 장치의 반대쪽 끝으로 이동시키고, 그곳에서 직경 360mm의 해치를 통해 응고물을 내립니다. 0.1초 -1의 나사 회전 속도에서 혈액이 장치에 들어간 후 1.5분 후에 응고물이 제거됩니다. 응고기 나사는 0.3% 단백질을 함유한 액체의 일부를 짜냅니다. 전혈응고기의 생산성은 120kg/h이다. 적재 해치 앞의 혈액 라인에 설치된 플러그 밸브를 사용하여 조정할 수 있습니다. 3~4시간 작동 후 나사에 붙어 있는 혈액을 장치에서 제거합니다. 이렇게 하려면 장치의 뚜껑을 열고 호스를 사용하여 오거와 회전하는 온수 공급 장치를 헹구십시오.
알파라발(스웨덴)의 주입형 응고기는 원통형 탱크로 내부에 스팀노즐과 루버챔버를 갖춘 믹서가 장착되어 있다. 파이프를 통해 유입되는 혈액은 얇은 증기 흐름으로 집중적으로 분해됩니다. 이는 응고되어 조절 밸브를 통과하고 파이프를 통해 배출 파이프로 들어가 추가 처리를 지시합니다. 플라이휠로 제어되는 응고기의 스로틀이 있으면 필요한 설치 처리량, 질량(혈액과 증기)의 혼합 정도 및 배출 파이프의 압력을 설정할 수 있습니다. 이 디자인의 장점은 혈액 응고 과정을 조절하는 능력입니다. 그러나 혼합기에서 배출관으로 증기-혈액 흐름을 돌릴 때 혈액이 조절 밸브에 들러붙을 수 있습니다.
울란우데 육류 포장 공장에서는 바닥이 구형인 직사각형 금속 몸체와 응고 및 응고물 하역 시 혈액을 혼합하는 나사로 구성된 혈액 응고 공장을 개발하여 운영 중입니다. 주기적으로 열리는 피더가 있는 로딩 해치가 하우징 커버에 내장되어 균일한 혈액 공급을 보장하고 증기가 대기로 손실되는 것을 방지합니다. 하우징 양쪽에는 0.2-0.3 MPa의 압력에서 증기를 공급하기 위한 3개의 피팅이 있습니다. 응고기의 반대쪽 끝 하단에 하역 해치가 있습니다. 혈액 누출을 방지하기 위해 응고기는 피더쪽으로 경사지게 설치됩니다. 오거는 기어박스와 체인 변속기를 통해 전기 모터에 의해 회전하게 됩니다. 피더 샤프트의 회전은 체인 드라이브의 스프로킷을 통해 오거 샤프트에서 수행됩니다. 응고기의 모든 회전 부분은 보호되어야 합니다.
혈액 응고는 다음과 같이 수행됩니다. 피더를 통해 중력에 의해 응고기로 흐르고 생증기 흐름을 만나면 혈액은 90-95 ° C의 온도로 가열되고 응고되고 나사로 혼합되어 하역 해치로 이동됩니다.
설명된 디자인의 장치를 사용하면 프로세스의 연속성과 더욱 완전하고 균일한 혈액 응고가 보장됩니다.
응고 과정에 필요한 실제 증기 소비량은 혈액 100kg당 12~13kg입니다. 수분 함량 80%의 응고물 수율은 전혈을 응고할 때 80%, 피브린을 응고할 때 원래 원료의 75%입니다. 응고물의 수분 함량은 응고 방법에 따라 다르지만 생증기를 사용하는 경우 86~87.5%, 데드 스팀을 사용하는 경우 76~81%로 상당히 높게 유지됩니다.
응고물을 건조하기 전에 사전에 수분을 제거하는 것이 열 소비를 줄일 수 있으므로 중요합니다.
혈액 응고물의 탈수에는 침전 원심 분리기가 가장 효과적인 것으로 밝혀졌으며 그 작용 원리는 다음과 같습니다. 액체상보다 밀도가 높은 로드된 질량의 고체 입자는 원심력의 작용으로 로터의 측벽에 퇴적되어 회전축에 더 가까운 환형 층 형태로 형성됩니다. 연속 원심분리기에서는 작동 중에 응고물의 로딩과 분리된 구성 요소의 제거가 발생합니다.
침전형 연속 스크류 원심분리기는 혈액 응고물 탈수에 가장 널리 사용됩니다.
OGSh-321K-01 연속 원심 분리기는 프레임, 로터로 구성되며 내부에는 로터에서 직접 회전을 받는 유성 기어박스가 있는 나사가 배치됩니다(후자의 축은 두 개의 지지대에 위치함). 원심 분리기의 기본 장치는 두 개의 베어링 지지대(오른쪽 및 왼쪽)에 수평으로 위치한 원통형 로터입니다. 로터는 축 덮개로 끝부분이 닫혀 있으며 베어링 위에 놓여 있습니다.
로터는 케이싱으로 보호되는 V-벨트 드라이브를 사용하는 전기 모터로 구동됩니다. 로터 내부에는 응고물을 로터의 배출 창으로 운반하도록 설계된 나사가 있습니다. 회전은 오거가 로터와 동일한 방향으로 회전하지만 약간의 지연이 발생하도록 보장하는 특수 유성 기어박스를 통해 전달됩니다. 스크류와 로터의 회전 속도에 차이가 있으면 로터의 내부 표면을 따라 퇴적물이 강제로 이동하는 조건이 생성됩니다. 공급 파이프는 로터와 오거의 중공 저널을 통과하며, 이를 통해 응고된 혈액이 오거 드럼의 내부 공동으로 공급되어 창을 통해 로터의 내부 공동으로 던져집니다.
조립된 로터는 왼쪽 및 오른쪽 축과 속이 빈 원통형 드럼의 세 가지 주요 부품으로 구성됩니다. 두 개의 지지 베어링에서 회전합니다. 로터 축은 동시에 드럼 끝부분을 덮는 바닥 역할을 합니다. 오른쪽 차축의 끝 표면에는 배수 반 디스크로 덮인 배수 창이 있습니다. 분리된 물은 이 구멍을 통해 배수됩니다. 왼쪽 로터 저널의 끝 표면에는 압축된 응고물을 배출하기 위한 창이 있습니다.
나사는 원심분리기의 주요 구성 요소 중 하나입니다. 응고물 운반용으로 설계되었으며 외부 표면에 나선형 회전이 용접된 속이 빈 원통형 드럼으로 구성됩니다. 속이 빈 드럼 내부에는 칸막이가 만들어져 물질을 수용하는 세 개의 챔버가 형성됩니다. 셀에는 8개의 언로드 창이 있습니다. 트러니언은 오거 드럼의 끝에 부착되어 오거 지지 저널을 형성합니다. 왼쪽 오거 축에는 유성 기어박스의 두 번째 단계 캐리어에 연결된 스플라인이 장착되어 있습니다. 오거는 로터 축에 장착된 베어링에 축이 위치합니다. 레이디얼 볼 베어링은 로터의 오른쪽 축에 장착되어 오거가 압축된 응고물을 하역 창으로 운반할 때 발생하는 오거의 축방향 하중을 흡수합니다.
유성 기어박스는 로터 회전을 오거에 전달하도록 설계되었습니다. 기어박스는 주조 실린더로 구성되며 끝 부분에 덮개가 볼트로 고정되어 있습니다. 오른쪽 커버는 왼쪽 로터 저널에 장착된 플랜지에 부착됩니다. 로터 측의 기어박스 커버에는 고무 커프가 설치되어 기어박스에서 오일이 새는 것을 방지하고 먼지나 오물이 들어가는 것을 방지합니다.
기어박스의 첫 번째 단계와 두 번째 단계의 내부 기어링이 있는 두 개의 기어 림이 기어박스 하우징에 장착됩니다. 베어링에 장착됩니다. 첫 번째 단계의 캐리어에는 2개가 있고, 두 번째 단계의 캐리어에는 림 및 중앙 기어와 동시에 결합되는 세 개의 위성이 있습니다.
케이싱은 로터의 회전 부분에 이물질이 들어가는 것을 방지하는 역할을 합니다. 또한, 압착된 제품의 챔버 내부로 액분이 침투하는 것을 방지합니다. 케이싱 내부에는 왼쪽과 오른쪽 챔버가 있습니다. 압축된 고체 부분(응고물)은 왼쪽 챔버로 들어가고 액체 부분(물)은 오른쪽 챔버로 들어갑니다.
원심분리기 로터는 2개의 지지대에 있는 축으로 지지되며, 각 지지대는 하우징, 커버, 측면 커버 2개 및 레이디얼 볼 베어링으로 구성됩니다. 기어박스 보호 메커니즘은 기어박스와 원심분리기 나사를 과부하와 손상으로부터 보호합니다. 보호 장치의 하우징에는 원심 분리기 작동 중 힘을 흡수하는 스프링이 설치되어 있습니다.
오거의 순간적인 과부하 또는 걸림이 발생하는 경우 레버는 캠 레버를 기울이고 후자에 부착된 플레이트는 보호 장치 본체에 설치되고 원심 분리기 전기 모터와 연동되는 마이크로 스위치 버튼을 누릅니다. . 동시에 전기 모터가 꺼지고 소리 신호가 켜집니다. 유성 기어박스는 케이싱으로 보호됩니다.
원심분리기에서 응고된 혈액이 탈수되는 과정은 다음과 같이 진행된다. 공급관을 통해 80-90 °C의 온도에서 응고된 혈액은 9.5-14.2 kPa의 압력으로 원추형 드럼의 내부 공동으로 들어가고, 여기서 원심력의 영향으로 응고물의 고형분이 분리됩니다. 액체(물)에서. 응고물은 회전하는 로터의 벽에 쌓인 후 스크류에 의해 배출창으로 운반되고, 탈수 구역에서는 응고물에서 수분이 제거됩니다. 70-72°C 온도의 액체는 로터의 넓은 측면으로 돌진하고 오른쪽 축에 있는 배수 창을 통해 케이싱의 수납 공간으로 던져지며, 그곳에서 자체 질량의 영향을 받아 아래로 떨어집니다. 액체에서 고체 부분을 분리하고, 응고물을 내리고, 농축액을 배출하는 과정이 연속적으로 발생합니다. 응고된 덩어리가 원심분리기 로터를 통해 통과하고 분획으로 분리되는 시간은 15초입니다. 응고된 혈액을 원심분리기로 펌핑할 때 초과 압력은 0.095 MPa를 초과해서는 안 됩니다.
응고된 혈액관의 공급관 직경은 중력에 의해 공급될 때 50.8mm, 펌프에 의해 공급될 때 38.1mm이어야 합니다. 압력 게이지가 있는 제어 및 차단 밸브는 원심분리기 근처에 배치됩니다. 압력 라인은 시스템의 제어 밸브에 연결되어 있으며 이를 통해 물이 공급되어 드럼을 작동하기 전에 세척하고 채웁니다.
응고된 혈액에 고형입자가 다량 함유되어 있는 경우, 혈액이 들어가기 전에 원심분리기를 시작한 후 즉시 원심분리기에 뜨거운 물을 넣는 것이 좋습니다. 작업을 마친 후 드럼을 청소하려면 전기 모터를 끄지 않고 깨끗한 물로 헹구기만 하면 됩니다.
원심 분리기는 다음과 같이 작동됩니다. 시작하기 전에 기어박스와 베어링에 윤활유가 있는지 확인해야 합니다. 그런 다음 전기 모터를 잠시 켜고 올바르게 켜져 있는지 확인하십시오. 응고된 혈액 공급 측면에서 볼 때 로터가 시계 방향으로 회전해야 합니다. 원심분리기가 설정된 회전속도에 도달하면 응고된 혈액이 공급됩니다.
원심 분리기가 작동하는 동안 기어박스의 오일 가열과 메인 베어링의 온도를 주기적으로 모니터링해야 합니다. 따라서 베어링 내 오일의 가열 온도는 60~65°C를 초과해서는 안 됩니다. 뚜껑을 닫은 상태에서만 기계를 작동할 수 있으며, 뚜껑을 케이스에 단단히 눌러야 합니다. 5-6mm보다 큰 조각이 포함된 액체 덩어리를 원심 분리기에 공급할 수 없습니다. 100
최근에는 혈액 응고 및 응고물의 탈수를 위한 연속 설비의 사용이 발견되었습니다. 이러한 시설의 혈액 처리는 다음과 같습니다. 여과된 혈액은 혈액 라인을 통해 수집 탱크로 흐르고, 수집 탱크에서 스크류 펌프에 의해 400 dm 3 용량의 교반기가 있는 중간 용기로 펌핑됩니다. 여기서 혈액은 생증기로 55°C의 온도로 가열되어 응고를 방지합니다. 가열된 혈액은 파이프를 통해 연속 증기 응고기에 혈액을 공급하는 특수 속도 조절기가 장착된 2-3m 3 /h 용량의 스크류 펌프로 쉽게 흐릅니다. 응고기에 공급되는 증기의 양은 응고된 혈액의 온도에 따라 밸브에 의해 조절되며, 응고기에서 나올 때 온도를 80°C로 유지하는 것이 좋습니다.
핸드휠로 제어되는 응고기의 스로틀이 있으면 필요한 설치 처리량, 배출 파이프의 압력 및 혈액과 증기 질량의 필요한 혼합 정도를 설정할 수 있습니다. 펌프에 의해 생성된 압력에 의해 응고된 혈액 덩어리는 침전 원심분리기로 공급되며, 여기서 최대 75%의 물이 압착됩니다. 동시에 탈수된 응고물이 얻어집니다. 분리된 물은 깔때기를 통해 하수구로 보내집니다. 탈수된 응고물은 건조를 위해 배수구로 들어갑니다. 세척 장비에 대한 물 공급은 파이프라인을 통해 수행됩니다.
1000kg의 혈액을 20~90°C의 온도로 가열하려면 130kg의 증기가 소비됩니다. 이 경우 탈수 응고물 387kg과 물 743kg을 얻는다. 탈수된 응고물은 건조잔류물 49%와 물 51%를 함유하고 있으며, 원심분리기로 분리된 수분은 건조잔류물 1.3%를 함유하고 있다. 따라서 원심분리기에서 응고물을 처리하는 과정을 통해 원래 혈액에 존재하는 수분의 약 75%를 제거할 수 있다. 건조 잔류물의 총 손실은 혈액 1000kg당 10kg이며, 이는 혈액 1000kg에 함유된 함량의 5%입니다.
원심분리를 통해 공급원료에 존재하는 물의 75%를 분리하는 능력을 통해 처리된 혈액 1000kg당 724kg의 증기를 절약할 수 있으며, 이는 탈수되지 않은 혈액을 건조할 때 수분을 증발시키는 데 필요합니다.
연속 응고 탈수 장치는 유지 관리가 용이하고 혈액 처리 시간을 단축하며 단백질 함량이 높은 제품을 생산합니다. 이는 작은 생산 면적을 차지합니다(생산성 600 및 2200kg/h - 5.5m2).
열 응고 외에도 혈액은 단백질 방출을 극대화하기 위해 화학 물질로 처리됩니다. 이 치료 방법을 화학적 혈액 응고라고합니다. 미국에서는 소와 돼지 혈액의 화학적 응고에 폴리인산나트륨, 삼염화철, 리그닌 및 리그노술폰산나트륨이 사용됩니다. 이러한 물질을 사용한 혈액 처리는 pH 3.5-4.5의 산성 환경에서 수행됩니다. 생성된 응고물은 알칼리로 중화되고 탈수를 위해 원심분리기에서 처리됩니다. 리그노술폰산나트륨이 혈액 응고에 가장 효과적인 것으로 밝혀졌습니다. 화학적 응고의 장점은 공정이 단순하고 증기 소비가 적다는 것입니다.
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맥아즙을 끓일 때 단백질 플레이크가 형성되는 과정은 두 단계로 진행되는 열 응고를 기반으로 합니다. 첫 번째 단계는 단백질 분자의 탈수 및 현탁 상태로의 전이입니다. 단백질의 변성이 발생합니다. 즉, 친수성 졸이 소수성 졸로 변환됩니다. 이러한 변환에서 경계의 얇은 층 분산상(이 경우 단백질)과 분산 매질(이 경우 맥아즙) 사이는 두 가지 졸에 따라 다릅니다. 소수성 콜로이드에서 표면층은 전해질의 작용에 대해 매우 높은 민감성을 특징으로 하며 맥아즙에 존재하는 것이 항상 가능합니다.
변성된 단백질은 자체 전하로 인해 정지 상태로 유지되어 개별 단백질 분자가 서로 접근하는 것을 방지합니다.
응고의 두 번째 단계는 전해질의 영향을 받아 탈수소화된 변성 단백질 분자가 더 거칠고 큰 플레이크(브루흐 형성)로 결합된다는 사실로 구성됩니다.
첫 번째 단계가 완전히 완료되었음에도 불구하고 두 번째 단계가 완전히 진행되지 않을 수도 있습니다. 단백질은 모든 pH 값에서 변성될 수 있으며 등전점 근처에서 응고가 가장 쉽게 발생합니다.
맥아즙에는 다양한 pH 값에서 침전되는 다양한 단백질 분획이 포함되어 있으므로 당연히 동일한 정도로 응고되지는 않습니다. 예를 들어, 보리 알부민(류코신)의 등전점은 pH 5.75에 있습니다. 보리 글로불린(edestin)의 개별 분획은 서로 다른 등전점을 가지고 있습니다. β-글로불린 - pH 5.0; β-글로불린 - pH 4.9; β-글로불린 - pH 5.7.
알려진 바와 같이, β-글로불린은 맥주 탁도의 주요 단백질 성분이며, 이 단백질의 등전점은 일반적으로 맥아즙의 pH와 꽤 멀리 떨어져 있습니다.
매쉬의 pH를 낮추면 응고된 단백질의 방출에 유익한 효과가 있습니다.
맥아즙을 끓일 때 양전하를 띠는 단백질 물질은 음전하를 띠는 물질과 결합하는 경향이 있으므로 탄닌은 음전하를 띠기 때문에 탄닌과 단백질 복합체가 형성되는 것은 매우 자연스러운 일입니다.
단백질 응고를 촉진하는 이온에는 황산염 이온이 포함됩니다. 예를 들어 석고수는 매우 좋은 갈갈이를 유발합니다.
위에서 볼 수 있듯이, 맥아즙을 끓일 때, 심지어 홉 물질이 존재하는 경우에도 단백질의 응고는 복잡한 과정입니다. 이 경우 단백질과 다른 화합물의 복합 화합물이 형성됩니다(맥아즙에서 발견되는 무기염, 탄닌, 규산 및 콜로이드 화합물의 이온). 이들은 순수 단백질과 다른 침전 조건을 요구하는 흡착 특성을 지닌 복잡한 단백질-콜로이드 미셀을 형성합니다.
D.P.가 얻은 데이터에 따르면 홉이 없는 맥아즙과 홉이 들어간 맥아즙을 끓이는 동안 단백질 침전에 대한 pH의 영향은 명백합니다. 표에 표시된 Shcherbacheva. 71.
양조 실습에서 최대 단백질 응고는 pH 5.2-5.0에서 관찰됩니다. 이것이 매시를 산성화하는 것의 장점입니다.
맥아즙이 끓으면 수소이온의 농도가 증가합니다. pH는 0.2-0.3 감소합니다. 홉 산은 잘 해리되지 않으므로 수소 이온 농도가 이렇게 크게 증가하는 원인이 될 수 없습니다(pH가 0.3 감소하면 [H+]가 2배 증가합니다). 이 현상의 주된 원인은 물에 불용성이며 맥아즙에서 침전되는 칼슘과 마그네슘의 삼염기 인산염의 형성과 관련이 있습니다.
단백질의 응고는 끓이는 시간에 따라 큰 영향을 받습니다. 테이블에 도 72는 동일한 연구자가 홉을 첨가하지 않은 맥아즙을 끓일 때 얻은 데이터를 보여준다.
첫 번째 실험에서는 3시간 동안 끓이는 동안 단백질의 최대 응고가 이루어졌고, 두 번째 실험에서는 3시간 동안 끓인 후에도 응고가 지속되었습니다. 문헌에는 맥아즙을 7시간 또는 심지어 9시간 동안 끓이더라도 응고할 수 있는 모든 단백질이 완전히 제거되지는 않는다는 지적이 있습니다.
맥아즙 농도는 끓이는 동안 단백질 응고에 중요한 영향을 미칩니다. 단백질은 낮은 추출물의 맥아즙에서 더 빨리 응고됩니다. 밀도가 높은 맥아즙에서는 응고가 더 천천히 진행됩니다.
저자는 홉을 추가하지 않고 홉을 사용하여 6시간 동안 끓이는 동안 다양한 밀도의 맥아즙에서 단백질 감소의 역학을 추적했습니다(그림 27, a 및 b).
단백질 응고에서 탄닌의 역할은 아직 완전히 밝혀지지 않았습니다. 분명히 이것은 탄닌이 복잡한 구성을 가지고 있고 보리 껍질 (맥아)과 홉 모두에서 쓴 물질과 함께 발견된다는 사실 때문입니다. 홉이 없는 맥아즙에서 Gartong은 리터당 111mg의 탄닌이 존재한다는 사실을 확인했으며, 홉으로 인해 그 양은 80mg/L만 증가했습니다. 홉에서보다 맥아에서 맥아즙으로 더 많은 탄닌이 전달됩니다. 홉 탄닌이 단백질 물질의 방출에 기여한다는 것은 일반적으로 받아들여지고 있습니다. Schuster와 Raab의 연구에 따르면 끓이기 전과 홉 없이 끓인 후에 맥아즙에는 거의 동일한 양의 탄닌(365.1 및 363.9 mg/l)이 포함되어 있는 것으로 나타났습니다. , 질소 물질의 양은 803mg/l에서 760mg/l로 감소했습니다. 이는 맥아즙 끓임 중 단백질 응고가 탄닌의 참여 없이 발생함을 나타낼 수 있습니다.
그러나 일부 양조장에서 사용하는 것처럼 홉을 첨가하기 전에 맥즙을 잠깐 끓이면 더 깔끔한 맛의 맥주가 만들어집니다.
홉과 보리 껍질의 탄닌은 서로 다른 특성을 가지고 있습니다. 분명히 홉 탄닌은 옥수수 향미 형성에 큰 영향을 미칩니다. 체코 연구자들은 맥주의 특징적인 특성을 다른 국가의 홉에 비해 체코 홉 품종에 다량의 탄닌이 존재하고 이러한 물질의 개별 비율이 일정 비율인 것과 연관시킵니다.
탄닌은 화학적으로 불안정한 물질이며, 산화되면 플로바펜으로 응축됩니다. 양조 분야의 일반적인 견해에 따르면 플로바펜은 뜨거울 때와 차가울 때 모두 불용성인 맥아즙 단백질과 복합체를 형성합니다. 탄닌과 단백질의 화합물은 뜨거운 상태에서 응고되는 경향이 없으므로 뜨거운 맥아즙에서는 침전되지 않지만, 냉각되면 부분적으로 침전되어 냉각된 맥아즙이 흐려지게 됩니다. 부분적인 손실만 발생하므로 그 중 일부가 맥주에 남게 됩니다.
탄닌이 산화되면 플로바펜과 유사한 화합물이 형성되는데, 이는 맥주에 콜로이드 혼탁이 나타나는 이유 중 하나입니다. 이 탁도의 물질은 이후에 색깔이 있고 갈색인 벗겨지는 퇴적물을 형성할 수 있기 때문에 이 퇴적물의 구성 부분 중 하나가 플로바펜이라고 가정할 수 있습니다.
알려진 바와 같이, 폴리페놀, 특히 피로갈롤과 같은 탄닌은 대기 산소와 쉽게 결합하여 무색 물질을 형성하는 특성을 가지고 있습니다. 이러한 물질을 단백질 화합물과 혼합하면 특히 공기에 노출될 때 단백질 화합물이 어두워질 수 있습니다.
맥아즙에서 단백질을 분리하는 중요한 요소는 끓는 강도입니다.
홉에 함유된 안토시아니딘은 맥아즙 속으로 들어가 끓는 동안 생존하지만 일반적으로 안토시아닌은 끓는 동안 방출되는 단백질에 부분적으로 흡착되기 때문에 맥아즙의 총량은 증가하지 않습니다. 맥아즙에 들어가는 안토시아노겐의 양은 맥아와 맥아 처리되지 않은 보리에서 방출되는 양의 약 1/12-1/6입니다.
표면에 위치한 맥아즙 물질은 퇴적물 형성에 특히 중요한 역할을 합니다. 맥아즙-공기 경계면에서 표면 장력을 감소시키려는 자발적인 경향은 계면활성제인 단백질 입자가 표면으로 빠르게 이동하도록 합니다. 표면층의 농도가 증가하고 한 입자가 다른 입자와 충돌할 가능성이 깊은 층보다 훨씬 커집니다. 증기 기포를 둘러싸는 막에서는 단백질 분자가 응축되고 응집되며, 기포가 터지면 단백질은 큰 불용성 응집체 형태로 방출되어 이후 침전됩니다. 따라서 맥아즙 주전자에서 맥아즙을 집중적으로 끓이는 것은 항상 좋은 양조를 형성하는 데 도움이 되며 향후 맥주가 흐려질 가능성을 줄여줍니다.
홉 콘에는 다수의 거시적 및 미시적 요소가 포함되어 있으며 그 중 알루미늄이 1위를 차지합니다. 구리, 철, 아연은 소량으로 발견됩니다. 미량 원소의 함량은 매우 낮습니다. 이들 모두는 맥아즙을 끓이는 동안 단백질 응고에 어느 정도 영향을 미칩니다. A.V. Andryushchenko와 G.I. 맥아즙을 끓인 후 단백질 응고제의 구성을 연구한 Fertman은 이 과정에서 철과 아연이 특히 중요하고 크롬과 주석은 훨씬 덜 중요하다는 사실을 발견했습니다.
유청단백질을 분리하려면 단백질의 기본 구조를 바꿔야 합니다. 이러한 변화(변성)로 인해 구조가 파괴됩니다. 변성 중에 단백질 소구가 펼쳐집니다. 이 과정에는 입자의 구성, 수화 및 응집 상태의 변화가 수반됩니다. 단백질 소구체는 변성 동안 덜 안정해집니다.
유청단백질 소구체의 안정성은 입자 구조, 전하, 수화 껍질(용매층)의 존재 여부에 따라 결정됩니다. 단백질을 분리하려면 이들 안정성 인자 중 3가지 또는 적어도 2가지의 균형을 깨뜨릴 필요가 있습니다.
신선한 유청에서는 단백질 입자가 본래의 상태로 존재합니다. 단백질의 원래 상태가 변하면(변성), 그 구조가 먼저 파괴됩니다. 단백질 소구체는 변성 중에 전개되는데, 이를 위해서는 형성에 관련된 결합의 10~20%가 끊어져야 합니다. 변성 과정에는 입자의 구성, 수화 및 응집 상태의 변화가 수반됩니다. 변성으로 인해 단백질 소구체의 안정성이 떨어집니다.
단백질 입자의 안정성에 대한 잠재적인 장벽을 극복하기 위해 가열, 조사, 기계적 작용, 탈용매화 물질 도입, 산화제 및 세제 도입, 환경 반응 변화 등 다양한 변성 방법을 사용할 수 있습니다. 용액에 특정 물질을 도입하면 열 변성이 촉진됩니다.
본 연구에서 고려된 혈청 응고 방법의 분류는 도표(그림 3)에 나와 있습니다.
쌀. 삼.
궁극적으로, 펼쳐진 소구체의 결합 및 화학적 변화와 같은 변성 후의 2차 현상은 단백질의 방출로 이어집니다. 여기서는 변성 중에 발생하는 분자 내 과정과 달리 분자간 결합 및 응집의 형성이 가장 중요합니다.
일반적으로 유청단백질을 분리하는 과정은 응고로 특징지어질 수 있습니다.
단백질 추출 및 사용 가능성을 고려할 때, 재생(단백질의 원래 구조 복원) 과정을 방지하고 생성된 응집체의 붕괴를 최대한 제한하기 위해 유청 단백질의 응고가 보장되어야 합니다. 가능한.
그러나 열 변성의 결과로 단백질 입자의 수소 결합이 끊어지는 것 외에도 탈수가 발생하여 단백질 입자의 후속 응집이 촉진된다는 점을 고려해야합니다. 응고제 이온(칼슘, 아연 등)은 단백질 입자 표면에 활발하게 흡수되어 응고를 제공하며 상당한 양을 사용하면 단백질 염분화를 유발할 수 있습니다.
응집(위도부터 응집- 응고, 농축), 열(브라운) 운동 과정에서 충돌하는 동안 콜로이드 시스템 입자의 접착, 혼합 또는 외부 힘장에서의 방향 이동.
혈액 응고- 이것은 지혈 시스템의 가장 중요한 단계로 신체의 혈관 시스템이 손상되었을 때 출혈을 멈추는 역할을 합니다. 다양한 혈액 응고 인자들이 매우 복잡한 방식으로 상호 작용하여 혈액 응고 시스템을 형성합니다.
혈액 응고는 일차 단계가 선행됩니다. 혈관-혈소판 지혈. 이러한 일차 지혈은 거의 전적으로 혈관 벽 손상 부위의 혈관 수축 및 혈소판 응집체의 기계적 폐색으로 인해 발생합니다. 건강한 사람의 일반적인 일차 지혈 시간은 1~3분입니다. 실제로 혈액 응고 (혈액응고, 응고, 혈장지혈, 2차지혈)혈액 내 피브린 단백질 필라멘트가 중합되어 혈전을 형성하는 복잡한 생물학적 과정으로, 그 결과 혈액이 유동성을 잃고 치즈 맛이 나는 일관성을 얻습니다. 건강한 사람의 혈액 응고는 일차 혈소판 마개가 형성되는 부위에서 국소적으로 발생합니다. 섬유소 응고가 형성되는 일반적인 시간은 약 10분입니다. 혈액 응고는 효소 과정입니다.
응고(응고)- 열역학 법칙에 따라 자유 에너지가 더 낮은 상태로 전환하려는 시스템의 욕구의 결과인 자발적인 과정입니다. 그러나 시스템이 전체적으로 안정적인 경우, 즉 확장에 저항할 수 있는 경우 이러한 전환은 어렵고 때로는 실제로 불가능합니다. (집합)입자. 보호 응고(응고)이 경우 입자 표면에 전하 및/또는 흡착 용매화 층이 있어 입자의 접근을 방해할 수 있습니다. 예를 들어, 온도를 높이거나(열응고), 교반하거나 흔들거나, 응고 물질을 도입하면 응집 안정성이 손상될 수 있습니다. (응고제)및 시스템에 대한 기타 유형의 외부 영향. 다음을 유발하는 투여 물질, 전해질 또는 비전해질의 최소 농도 응고(응고)액체 분산 매체를 사용하는 시스템에서는 이를 응고 임계값이라고 합니다. 균일한 입자들이 서로 달라붙는 현상을 동종응고및 이질적인 - 이종응고또는 아첨하다.
현대 혈액응고 생리이론의 창시자는 알렉산더 슈미트. 21세기 과학연구에서는 혈액학 연구센터의 지휘하에 F. I. 아타울라카노바, 혈액 응고는 분기 기억의 효과가 중요한 역할을 하는 전형적인 자동파 과정이라는 것이 설득력 있게 나타났습니다.