Hemoglobiini yhdistää kaksi olennaista komponenttia:

• globiiniproteiini, joka kattaa 96 % kokonaisyhdisteestä;
• rautaa sisältävä hemi, joka on osa koostumusta 4%.

Tämän tyyppinen kromoproteiini suorittaa elintärkeää tehtävää ihmiskehossa: se kuljettaa happea hengityselimistä kaikkiin soluihin ja kudoksiin ja niistä keuhkojärjestelmään siirtäen aineenvaihdunnan aikana vapautuvaa tarpeetonta hiilidioksidia. Hengityksen lisäksi hän osallistuu redox-reaktioihin ja energian kertymiseen.

Hemoglobiini on punaisen tärkein ainesosa verisolut- erytrosyytit. Hänen ansiostaan ​​he saivat nimensä ja toiminnallisen tarkoituksensa. Ihmisen punasolujen kuiva-aineesta hemoglobiinia on 95 % ja muita aineita (lipidejä ja proteiineja) vain 5 %.

Millaisia ​​hemoglobiinityyppejä on olemassa?

Proteiinipitoisuuden mukaan hemoglobiini voidaan jakaa kahteen tyyppiin:

Fysiologinen, yleensä esiintyy tietyissä ihmiskehon normaalin kehityksen vaiheissa. Mutta patologiset hemoglobiinityypit muodostuvat globiinin aminohapposarjan väärän peräkkäisen järjestelyn seurauksena.

Lomakkeiden mukaan voidaan erottaa seuraavat hemoglobiinityypit:

Sairauksien ehkäisyyn ja jalkojen suonikohjujen ilmentymien hoitoon lukijamme neuvovat VariStop-geeliä, joka on täytetty kasviuutteilla ja öljyillä, se poistaa hellävaraisesti ja tehokkaasti taudin oireet, lievittää oireita, sävyttää. , vahvistaa verisuonia.

1. oksihemoglobiini;
2. karboksihemoglobiini;
3. methemoglobiini;
4. Myoglobiini.

Mikä on oksihemoglobiini?

Oksihemoglobiini on saanut nimensä kyvystään kuljettaa happea. Mutta hän voi suorittaa hengitysprosessin täysin vain karbohemoglobiinin kanssa.

Joten oksihemoglobiini yhdistyy O 2:n kanssa ja toimittaa happea kudoksiin, ja paluumatkalla se muuttuu karbohemoglobiiniksi, joka ottaa CO2 - hiilidioksidia soluista ja toimittaa sen hengityselimiin. Koska hemoglobiini pystyy kiinnittämään ja vapauttamaan helposti kemikaaleja hapen ja hiilidioksidin muodossa, ihmiskeho on jatkuvasti kyllästetty puhtaalla hapella, eikä sen hajoamistuotteet myrkytä.

Johdatus karboksihemoglobiiniin

Tämän tyyppinen hemoglobiini esiintyy, kun se yhdistyy COHb - hiilimonoksidin kanssa. Tässä tapauksessa hemoglobiini saa peruuttamattoman tilan, mikä tarkoittaa, että siitä tulee hyödytön, koska se ei enää koskaan pysty suorittamaan hengitystoimintoa. Tästä seuraa, että kaikki hemoglobiinityypit ja sen yhdisteet eivät voi olla hyödyllisiä keholle.

Haitallisia komponentteja hiilimonoksidin muodossa voi tulla sekä ympäristöstä että muodostua ihmisen sisälle organismin häiriöiden seurauksena.

Ympäristöstä hiilimonoksidi keuhkoihin voi päästä, jos henkilö oli paloalueella tai vietti suurimman osan elämästään tiellä, jossa hän usein hengitti pakokaasuja.

Tietty prosenttiosuus palautumattomasta yhdisteestä on tupakoitsijoiden osuudella. Vaikka henkilöllä on korkea hemoglobiiniindeksi, vain osa heistä toimii tupakoinnin vuoksi normaalisti.

Itsemyrkytys tapahtuu, kun kehon omat solut kuolevat ja niiden nekroosi tapahtuu. Tätä lajia kutsutaan "endogeeniseksi hiilimonoksidiksi". Tällaisia ​​tilanteita havaitaan hyvin harvoin, useammin häkä tulee ulkopuolelta.

Methemoglobiinin käsite

Methemoglobiini (metHb) syntyy yhdistetyssä kemikaalien kanssa, minkä seurauksena syntyy erottamattomia sidoksia. Näin ollen tuloksena olevat hemoglobiinityypit ja niiden toiminnot, kuten karboksihemoglobiini, ovat hyödyttömiä.

Tässä tapauksessa on yhteyksiä sellaisiin kemiallisiin aineisiin kuin: nitraatti, rikkivety, sulfidiaineet. Niihin kuuluvat myös lääkeaineet kipulääkkeiden ja kemoterapeuttisten aineiden muodossa onkologisten sairauksien hoidossa.

Samoin kuin hiilimonoksidin kanssa, voi muodostua luonteeltaan erottamattomia sidoksia, kun ne tulevat kehoon ulkopuolelta, ja tapauksissa, joissa kudoksiin kertyneenä radikaaleja vapautuu solutuhoprosessissa.

Joskus ruoansulatuskanavan rikkominen voi aiheuttaa radikaalien pääsyn vereen. Kun ruoansulatusjärjestelmä ei pysty selviytymään toiminnastaan ​​ja siirtää tämäntyyppistä hemoglobiinia verenkiertoon.

Mikä on myoglobiini?

Myoglobiinia pidetään hemoglobiinin absoluuttisena analogina punasoluissa. Ainoa ero on, että tämän rautaa sisältävän proteiinin sijainti on luuston ja sydämen lihakset. Jos ne jollain tavalla äkillisesti vaurioituvat, myoglobiini pääsee luonnollisesti verenkiertoon ja erittyy sitten elimistöstä munuaissuodatuksen seurauksena.

Mutta on mahdollista, että munuaistiehyet tukkeutuvat ja sen myöhempi nekroosi. Tässä tapauksessa voi muodostua munuaisten vajaatoiminta ja kudosten happinälkä.

Muut olemassa olevat hemoglobiinityypit

Muunnelmien pääluettelon lisäksi veressä on muita hemoglobiinityyppejä.

Eri tietolähteistä voit kuulla muunnelmia, kuten:

• sikiön hemoglobiini;
• dyshemoglobiini;
• glykoitunut hemoglobiini.

Sikiön hemoglobiini

Hemoglobiinin sikiön muoto löytyy sikiön verestä raskauden aikana sekä vastasyntyneillä lapsilla kolmen ensimmäisen elinviikon aikana. Aikuisen hemoglobiinista erottuva seikka on vain se, että sikiöllä on parempi kyky kuljettaa happea. Mutta elämän happamuuden muutokset, sikiön hemoglobiini käytännössä katoaa. Aikuisen kehossa se on vain yksi prosentti.

Dyshemoglobiini muodostuu sellaisten yhteyksien seurauksena, jotka pysyvästi riistävät siltä kyvyn suorittaa ominaisia hyödyllisiä ominaisuuksia. Tämä tarkoittaa, että tällainen hemoglobiini liikkuu veren mukana, mutta se on toimintakyvytön apuominaisuus. Ajan myötä perna hävittää sen, kuten kulunut materiaali.

Normaalisti dyshemoglobiinia on jokaisen terveen ihmisen kehossa. Jos tällaisten nivelsiteiden tapaukset yleistyvät, verenkiertoelinten on työskenneltävä voimakkaammin, ja ne uupuvat ja kuluvat nopeammin.

Glykoitu hemoglobiini

Kun hemiproteiini ja glukoosi sitoutuvat, muodostuu glykoitunutta hemoglobiinia. Se on myös peruuttamaton yhdiste. Sen määrä nousee, kun verensokeritaso nousee. Sitä esiintyy pääasiassa diabeetikoilla. Koska hemoglobiini elää noin 100 päivää, laboratoriotutkimuksilla voidaan määrittää terapeuttisen hoidon tehokkuus, jatkaa tai määrätä uusi.

Sinun ei pitäisi keksiä ja pelotella itseäsi ajatuksella, kokeilemalla kaikkia mahdollisia sairauksia. Jos työskentelet riskialueella tai voit sairastua perinnöllisen linjan kautta, on parempi ottaa yhteyttä asiantuntijaan ja suorittaa sarja laboratoriotutkimus. Yritä päästä eroon huonoja tapoja ja käydä ulkona useammin.

Aiheeseen liittyvät artikkelit:

1. Mikä on hemoglobiinin rooli ihmiskehossa ja sen puutteen seuraukset?
2. Naisten alhaisen hemoglobiinin syyt: aneemisten tilojen ominaisuudet ja muodot
3. Hemoglobiinin tehtävät - kemiallisena perusyhdisteenä ihmiskehossa
4. Normaalit glykosyloituneen hemoglobiinin tasot diabeetikoille

Kommentit

Sivustolla annettuja tietoja ei saa käyttää itsediagnostiikkaan ja hoitoon. Tarvitaan asiantuntija-apua

Hemoglobiinin rakenne ja muodot

Hemoglobiini (lyhennetty Hb) on rautaa sisältävä happea kuljettava metalloproteiini, jota löytyy selkärankaisten punasoluista.

Hemoglobiini on osa proteiinien hemoproteiiniryhmää, jotka ovat itse kromoproteiinien alalaji ja jaetaan ei-entsymaattisiin proteiineihin (hemoglobiini, myoglobiini) ja entsyymeihin (sytokromit, katalaasi, peroksidaasi). Niiden ei-proteiiniosa on hemirakenne, joka sisältää porfyriinirenkaan (joka koostuu 4 pyrrolirenkaasta) ja Fe 2+ -ioneja. Rauta sitoutuu porfyriinirenkaaseen kahdella koordinaatio- ja kahdella kovalenttisella sidoksella.

Hemoglobiinin rakenne

Normaalin hemoglobiinin proteiinialayksiköitä voidaan edustaa erityyppisillä polypeptidiketjuilla: α, β, γ, δ, e, ξ (vastaavasti kreikka - alfa, beeta, gamma, delta, epsilon, xi). Hemoglobiinimolekyyli sisältää kaksi kahden erityyppistä ketjua.

Hemi liittyy proteiinialayksikköön ensinnäkin histidiinitähteen kautta raudan koordinaatiosidoksella ja toiseksi pyrrolirenkaiden ja hydrofobisten aminohappojen hydrofobisten sidosten kautta. Hemi sijaitsee ikään kuin sen ketjun "taskussa", ja muodostuu hemiä sisältävä protomeeri.

Hemoglobiinin normaalit muodot

• HbP - primitiivinen hemoglobiini, sisältää 2 ξ- ja 2 ε-ketjua, esiintyy alkiossa 7-12 elinviikon välillä;
• HbF - sikiön hemoglobiini, sisältää 2 α- ja 2 y-ketjua, ilmestyy 12 viikon kohdunsisäisen kehityksen jälkeen ja on tärkein 3 kuukauden kuluttua;
• HbA - aikuisen hemoglobiini, osuus on 98%, sisältää 2 α- ja 2 β-ketjua, ilmestyy sikiöön 3 kuukauden elämän jälkeen ja syntymähetkellä on 80% kaikesta hemoglobiinista;
• HbA 2 - aikuisen hemoglobiini, osuus on 2%, sisältää 2 α- ja 2 δ-ketjua;
• HbO 2 - oksihemoglobiini, joka muodostuu hapen sitoutumisesta keuhkoihin, keuhkolaskimoissa sen prosenttiosuudesta hemoglobiinin kokonaismäärästä;
• HbCO 2 - karbohemoglobiini, muodostuu hiilidioksidin sitoutuessa kudoksiin, laskimoveressä se muodostaa % hemoglobiinin kokonaismäärästä.

Hemoglobiini. Hemoglobiinin pitoisuus veressä, taso, hemoglobiinin mittaus.

Hemoglobiini on veren hengityspigmentti, joka osallistuu hapen ja hiilidioksidin kuljettamiseen, suorittaa puskuritoimintoja ja ylläpitää pH:ta. Sisältyy punasoluihin (veren punasolut - joka päivä ihmiskeho tuottaa 200 miljardia punasolua). Se koostuu proteiiniosasta - globiinista - ja rautaa sisältävästä porfyriittisestä osasta - hemistä. Se on proteiini, jolla on kvaternäärinen rakenne ja joka muodostuu 4 alayksiköstä. Heemissä oleva rauta on kaksiarvoisessa muodossa.

Hemoglobiinipitoisuus veressä on miehillä hieman korkeampi kuin naisilla. Ensimmäisen elinvuoden lapsilla havaitaan hemoglobiinipitoisuuden fysiologista laskua. Veren hemoglobiinipitoisuuden lasku (anemia) voi johtua lisääntyneestä hemoglobiinihäviöstä erilaisten verenvuotojen aikana tai lisääntyneestä punasolujen tuhoutumisesta (hemolyysistä). Anemian syynä voi olla hemoglobiinin synteesille välttämättömän raudan puute tai punasolujen muodostukseen osallistuvien vitamiinien (pääasiassa B12, foolihappo) puute sekä verisolujen muodostumisen häiriö tietyissä hematologisissa sairaudet. Anemiaa voi esiintyä toissijaisesti useissa kroonisissa ei-hematologisissa sairauksissa.

Vaihtoehtoiset mittayksiköt: g/l

Muuntokerroin: g/l x 0,1 ==> g/dal

Hemoglobiinin normaalit muodot

Hemoglobiinista on olemassa useita normaaleja muunnelmia:

HbP - primitiivinen hemoglobiini, sisältää 2ξ- ja 2ε-ketjuja, esiintyy alkiossa 7-12 viikon iässä,

HbF - sikiön hemoglobiini, sisältää 2α- ja 2γ-ketjut, ilmestyy 12 viikon kohdunsisäisen kehityksen jälkeen ja on tärkein 3 kuukauden kuluttua,

HbA - aikuisen hemoglobiini, osuus on 98%, sisältää 2α- ja 2β-ketjuja, se ilmestyy sikiöön 3 kuukauden iän jälkeen ja syntymän jälkeen se muodostaa 80% kaikesta hemoglobiinista,

HbA 2 - aikuisen hemoglobiini, osuus on 2%, sisältää 2α- ja 2δ-ketjuja,

HbO 2 - oksihemoglobiini, muodostuu, kun happea sitoutuu keuhkoihin, keuhkolaskimoissa se on 94-98 % hemoglobiinin kokonaismäärästä,

HbCO 2 - karbohemoglobiini, muodostuu hiilidioksidin sitoutuessa kudoksiin, laskimoveressä se on 15-20 % hemoglobiinin kokonaismäärästä.

Myoglobiini on yksittäinen polypeptidiketju, joka koostuu 153 aminohaposta, joiden molekyylipaino on 17 kDa, ja on rakenteeltaan samanlainen kuin hemoglobiinin β-ketju. Proteiini sijaitsee lihaskudoksessa. Myoglobiinilla on korkeampi affiniteetti happea kohtaan kuin hemoglobiinilla. Tämä ominaisuus määrää myoglobiinin toiminnan - hapen laskeutumisen lihassoluun ja sen käytön vain, kun O 2 -osapaine laskee merkittävästi lihaksessa (jopa 1-2 mm Hg).

sama 50 % kyllästyminen saavutetaan täysin erilaisilla happipitoisuuksilla - noin 26 mm Hg. hemoglobiini ja 5 mm Hg. myoglobiinille,

hapen fysiologisessa osapaineessa 26 - 40 mm Hg. hemoglobiini on 50-80 % tyydyttynyt, kun taas myoglobiini on lähes 100 %.

Siten myoglobiini pysyy hapetettuna, kunnes hapen määrä solussa laskee raja-arvoihin. Vasta tämän jälkeen alkaa hapen vapautuminen aineenvaihduntareaktioihin.

Jos haluat jatkaa lataamista, sinun on kerättävä kuva:

Hemoglobiinin patologiset muodot

Hemoglobiinin normaalit muodot

Hemoglobiini on tärkein veren proteiini

Hemoglobiini on osa proteiinien hemoproteiiniryhmää, jotka ovat itse kromoproteiinien alalaji ja jaetaan ei-entsymaattisiin proteiineihin (hemoglobiini, myoglobiini) ja entsyymeihin (sytokromit, katalaasi, peroksidaasi). Niiden ei-proteiiniosa on hemi - rakenne, joka sisältää porfyriinirenkaan (joka koostuu 4 pyrrolirenkaasta) ja Fe 2+ -ioneja. Rauta sitoutuu porfyriinirenkaaseen kahdella koordinaatio- ja kahdella kovalenttisella sidoksella.

Hemoglobiini on proteiini, joka sisältää 4 hemipitoista proteiinialayksikköä. Protomeerit yhdistetään keskenään hydrofobisilla, ionisilla, vetysidoksilla komplementaarisuuden periaatteen mukaisesti. Samaan aikaan ne eivät ole vuorovaikutuksessa mielivaltaisesti, vaan tietyllä alueella - kosketuspinnalla. Tämä prosessi on erittäin spesifinen, kosketus tapahtuu samanaikaisesti kymmenissä pisteissä komplementaarisuuden periaatteen mukaisesti. Vuorovaikutuksen toteuttavat vastakkaisesti varautuneet ryhmät, hydrofobiset alueet ja epäsäännöllisyydet proteiinin pinnalla.

Normaalin hemoglobiinin proteiinialayksiköitä voidaan edustaa erityyppisillä polypeptidiketjuilla: α, β, γ, δ, e, ξ (vastaavasti kreikka - alfa, beeta, gamma, delta, epsilon, xi). Hemoglobiinimolekyylin koostumus sisältää kaksi kahden erityyppistä ketjua.

Hemi liittyy proteiinialayksikköön ensinnäkin histidiinitähteen kautta raudan koordinaatiosidoksella ja toiseksi pyrrolirenkaiden ja hydrofobisten aminohappojen hydrofobisten sidosten kautta. Hemi sijaitsee ikään kuin sen ketjun "taskussa", ja muodostuu hemiä sisältävä protomeeri.

Hemoglobiinista on olemassa useita normaaleja muunnelmia:

HbP - primitiivinen hemoglobiini, sisältää 2ξ- ja 2ε-ketjuja, esiintyy alkiossa 7-12 elinviikkona,

HbF - sikiön hemoglobiini, sisältää 2α- ja 2γ-ketjut, ilmestyy 12 viikon kohdunsisäisen kehityksen jälkeen ja on tärkein 3 kuukauden kuluttua,

HbA - aikuisen hemoglobiini, osuus on 98%, sisältää 2α- ja 2β-ketjuja, ilmaantuu sikiöön 3 kuukauden iän jälkeen ja syntyessään muodostaa 80% kaikesta hemoglobiinista,

HbA 2 - aikuisen hemoglobiini, osuus on 2%, sisältää 2α- ja 2δ-ketjuja,

HbO 2 - oksihemoglobiini, muodostuu hapen sitoutumisesta keuhkoissa, keuhkolaskimoissa se on 94-98% hemoglobiinin kokonaismäärästä,

· HbCO 2 - karbohemoglobiini, joka muodostuu hiilidioksidin sitoutumisesta kudoksiin, laskimoveressä on 15-20 % hemoglobiinin kokonaismäärästä.

HbS on sirppisoluhemoglobiini.

MetHb on methemoglobiini, hemoglobiinin muoto, joka sisältää rauta-ionin kaksiarvoisen rauta-ionin sijaan. Tämä muoto muodostuu yleensä spontaanisti, jolloin solun entsymaattinen kapasiteetti riittää palauttamaan sen. Sulfonamideja käytettäessä natriumnitriitin ja nitraattien käyttö elintarvikkeita, kun askorbiinihappoa ei ole riittävästi, Fe 2+:n siirtyminen Fe 3+:ksi kiihtyy. Tuloksena oleva metHb ei pysty sitomaan happea ja tapahtuu kudosten hypoksiaa. Rautaionien palauttamiseksi klinikalla käytetään askorbiinihappoa ja metyleenisinistä.

Hb-CO - karboksihemoglobiini, muodostuu CO:n (hiilimonoksidin) läsnä ollessa sisäänhengitetyssä ilmassa. Sitä on veressä jatkuvasti pieninä pitoisuuksina, mutta sen osuus voi vaihdella olosuhteiden ja elämäntapojen mukaan.

Hiilimonoksidi on aktiivinen hemipitoisten entsyymien, erityisesti hengitysketjukompleksin sytokromioksidaasin 4, estäjä.

HbA 1C - glykosyloitunut hemoglobiini. Sen pitoisuus kasvaa kroonisen hyperglykemian yhteydessä ja on hyvä verensokeritasojen seulontaindikaattori pitkän ajan kuluessa.

Myoglobiini pystyy myös sitomaan happea.

Myoglobiini on yksittäinen polypeptidiketju, joka koostuu 153 aminohaposta, joiden molekyylipaino on 17 kDa, ja on rakenteeltaan samanlainen kuin hemoglobiinin β-ketju. Proteiini sijaitsee lihaskudoksessa. Myoglobiinilla on korkeampi affiniteetti happea kohtaan kuin hemoglobiinilla. Tämä ominaisuus määrää myoglobiinin toiminnan - hapen laskeutumisen lihassoluun ja sen käytön vain, kun O 2 -osapaine laskee merkittävästi lihaksessa (jopa 1-2 mm Hg).

Happisaturaatiokäyrät osoittavat eron myoglobiinin ja hemoglobiinin välillä:

Sama 50 % kyllästyminen saavutetaan täysin erilaisilla happipitoisuuksilla - noin 26 mm Hg. hemoglobiini ja 5 mm Hg. myoglobiinille,

· hapen fysiologisessa osapaineessa 26 - 40 mmHg. hemoglobiini on 50-80 % tyydyttynyt, kun taas myoglobiini on lähes 100 %.

Siten myoglobiini pysyy hapetettuna, kunnes hapen määrä solussa laskee raja-arvoihin. Vasta tämän jälkeen alkaa hapen vapautuminen aineenvaihduntareaktioihin.

Hemoglobiinityyppien luokittelu, syyt indikaattoreiden nousuun tai laskuun

Kliininen verikoe on tärkeä osa yleistä kliinistä diagnoosia potilailla, joilla on erilaisia ​​patologioita. Tämä tutkimus sisältää analyysin punasolujen ja rautaa sisältävän proteiinin tasosta veren seerumissa. Tämä indikaattori on erittäin herkkä erilaisille muutoksille sisäelinten työssä.

Mikä on hemoglobiini?

Hemoglobiini on rautaa sisältävä peptidiyhdiste, joka kuljettaa happea kaikkiin ihmiskehon kudoksiin. Kaikissa selkärankaisissa tätä proteiiniyhdistettä löytyy punasoluista ja selkärangattomista plasmasta. Kuten edellä mainittiin, tämän peptidiyhdisteen päätehtävä on poistaa hiilidioksidia ja toimittaa happea elimille.

• Deoksihemoglobiini (tai vapaa hemoglobiini);
• Karboksihemoglobiini (värjää veren siniseksi)
• methemoglobiini;
• Sikiön rautaa sisältävä proteiini (estyy sikiössä ja häviää ontogeneesin aikana);
• Oksihemoglobiini (värjää veren vaaleanpunaiseksi)
• Myoglobiini.

Deoksihemoglobiini on vapaata hemoglobiinia ihmisen veressä. Tässä muodossa tämä peptidiyhdiste pystyy kiinnittämään itseensä erilaisia ​​​​molekyylejä - hiilidioksidia / hiilimonoksidia, happea.

Kun deoksihemoglobiini sitoutuu happeen, muodostuu oksihemoglobiinia. Tämäntyyppinen proteiini toimittaa happea kaikkiin kudoksiin. Erilaisten hapettimien läsnä ollessa rautapitoisessa proteiinissa oleva rauta muuttuu kaksiarvoisesta tilasta kolmiarvoiseen tilaan. Tällaista peptidiyhdistettä kutsutaan yleisesti methemoglobiiniksi; sillä on tärkeä rooli elinten fysiologiassa.

Jos pelkistynyt hemoglobiini sitoutuu hiilimonoksidiin, muodostuu myrkyllinen yhdiste, karboksihemoglobiini. On huomattava, että hiilimonoksidi sitoutuu hemoglobiiniin 250 kertaa tehokkaammin kuin hiilidioksidi. Karboksihemoglobiinilla on pitkä puoliintumisaika, joten se voi aiheuttaa vakavan myrkytyksen.

C-vitamiini auttaa palauttamaan rautaa sisältävän proteiinin, minkä vuoksi sitä käytetään vapaasti lääketieteessä häkämyrkytyksen hoitoon. Yleensä hiilimonoksidimyrkytys ilmenee syanoosina.

Myoglobiini on rakenteeltaan samanlainen kuin hemoglobiini, ja sitä löytyy suuria määriä myosyyteissä, erityisesti sydänlihassoluissa. Se sitoo O2-molekyylejä "sadepäiväksi", jota keho käyttää myöhemmin olosuhteissa, jotka aiheuttavat hypoksiaa. Myoglobiini antaa toimiville lihaksille happea.

Kaikki edellä mainitut tyypit ovat elintärkeitä ihmiskehossa, mutta tällä peptidiyhdisteellä on patologisia muotoja.

Mitä vaarallisia hemoglobiinilajikkeita on olemassa?

Ihmisten patologiset hemoglobiinityypit, jotka johtavat erilaisiin sairauksiin:

• Hemoglobiini D-Punjab;
• Hemoglobiini S on muoto, joka löytyy ihmisistä, joilla on sirppisoluanemia;
• Hemoglobiini C - tämä muoto aiheuttaa kroonista hemolyyttistä anemiaa;
• Hemoglobiini H on hemoglobiinityyppi, jonka muodostaa α-talassemiassa mahdollisesti esiintyvä β-ketjutetrameeri.

Rautaa sisältävä proteiini D-Punjab on yksi hemoglobiinin muunnelmista. Se on saanut nimensä sen suuren esiintyvyyden vuoksi Intian ja Pakistanin Punjabin alueella. Se on myös yleisin epänormaali rautaproteiinivariantti Kiinan Xinjiangin Uygurin autonomisella alueella. Tutkimukset osoittavat, että rautaa sisältävä proteiini D-Punjab muodostaa yli 55 % hemoglobiinin patologisista muodoista.

Se löydettiin ensimmäisen kerran 1950-luvun alussa Los Angelesin alueelta kotoisin olevasta intiaani-brittiläis- ja amerikkalaisperheestä, minkä vuoksi sitä kutsutaan joskus nimellä D Los Angeles. Rautaa sisältävä proteiini D on tämän aineen yleisin muunnelma. Se ilmeni malarian esiintyvyyden seurauksena Aasian eri osissa.

Hemoglobiini S on peräisin Länsi-Afrikasta, missä sitä on runsain. Sitä esiintyy vähäisemmässä määrin Intiassa ja Välimeren alueella. Beeta S -geenin polymorfismi osoittaa, että se syntyi viidestä erillisestä mutaatiosta: neljä Afrikassa ja yksi Intiassa ja Lähi-idässä. Yleisin on alleeli, joka löytyy Länsi-Afrikan Beninistä. Muita haplotyyppejä on löydetty Senegalista ja Bantusta.

Tärkeä! Homotsygoottisessa muodossa oleva HbS-geeni on ei-toivottu mutaatio. Malaria voi olla valintatekijä, koska tämän taudin esiintyvyyden ja sirppisoluanemian välillä on selvä korrelaatio. Lapset, joilla on Hb SA -sirppisoluominaisuuksia, sietävät todennäköisemmin malariaa ja toipuvat useammin.

Rautaa sisältävä proteiini C (Hb C) on yksi yleisimmistä hemoglobiinin rakennemuunnelmista. Ihmiset, joilla on "terve" rautaa sisältävä proteiini C (Hb C), ovat fenotyyppisesti normaaleja, kun taas potilaat, joilla on epänormaali muoto (Hb CC), voivat kärsiä hemolyyttisestä anemiasta. Vaikka epänormaaliin rautaa sisältävään proteiini C:hen liittyvät kliiniset komplikaatiot eivät ole vakavia.

Hemoglobiini H aiheuttaa vakavan sairauden - alfa-talassemian. α-talassemia johtaa alfa-globiinin tuotannon vähenemiseen, joten alfa-globiiniketjuja muodostuu vähemmän, mikä johtaa ylimääräiseen β-ketjuihin aikuisilla ja vastasyntyneillä. Ylimääräiset β-ketjut muodostavat epästabiileja tetrameerejä, joita kutsutaan hemoglobiini H- tai HbH-neljäksi beeta-ketjuksi. Ylimääräiset y-ketjut muodostavat tetrameerejä, jotka sitoutuvat heikosti happeen, koska niiden affiniteetti O2:een on liian korkea, joten se ei dissosioidu reuna-alueella.

Miten veren rautaa sisältävien proteiinien patologiset muodot diagnosoidaan?

Kuten edellä mainittiin, hemoglobiinianalyysi sisältyy veriseerumin kliiniseen tutkimukseen. Joissakin tapauksissa veren biokemia on tarkoitettu määrittämään tarkasti tietyn peptidiyhdisteen patologiset muodot.

Analyysiveri otetaan tyhjään mahaan ja aamulla. On suositeltavaa olla syömättä ruokaa 12 tuntia ennen biologisen materiaalin (ulosteet, virtsa, veri) näytteenottoa, jotta tutkimusten tulokset eivät vääristy. Se ei ole erityisen toivottavaa osallistua liikunta käyttää psykotrooppisia aineita tai muuta lääkkeet. Sinun ei tarvitse noudattaa ruokavaliota, mutta sinun tulee pidättäytyä rasvaisista tai paistetuista ruoista, jotta se ei vaikuta ulosteen eri parametreihin.

Rautaa sisältävän proteiinin normaalit tasot

Vain lääkärin tulee käsitellä veriseerumin yleisen kliinisen tutkimuksen analyysin tulkintaa. Niitä kuitenkin on yleiset säännöt hemoglobiini, joka on luontainen kaikille ihmisille. Tietyn peptidiyhdisteen taso mitataan g/l (grammaa litrassa). Analyysimenetelmät voivat vaihdella laboratoriokohtaisesti.

Vapaan hemoglobiinin normi veressä eri ikäryhmissä:

• Miehet 18-vuotiaasta alkaen - g / l;
• Naiset 18-vuotiaasta alkaen -;
• Pieni lapsi – 200;

Vapaan hemoglobiinin tason nousu tai lasku voi johtaa patologioihin. Primaarinen hemoglobinopatia johtuu perinnöllisistä syistä, joten sitä ei hoideta missään kehitysvaiheessa. Potilaiden vakauttamiseksi on kuitenkin olemassa menetelmiä, joten sinun on joka tapauksessa otettava yhteys lääkäriin. Kun tämän peptidiyhdisteen taso laskee vakavasti verenkierrossa, keinotekoinen verenkorvike on tarkoitettu.

Neuvoja! Synteettinen yhdiste "perftoran" voi parantaa anemiapotilaiden elämänlaatua. Hemoglobiinin keinotekoinen lisääminen on välttämätöntä varoen, koska joissakin tapauksissa verenkorvikkeet voivat aiheuttaa vakavia sivuvaikutuksia.

Hemoglobiinityypit, menetelmät veren määrän määrittämiseksi

Hemoglobiinin rakenne, tyypit, toiminnot

Kemiallisesti hemoglobiini kuuluu kromoproteiinien ryhmään. Sen proteettista ryhmää, joka sisältää rautaa, kutsutaan hemiksi, proteiinikomponenttia kutsutaan globiiniksi. Hemoglobiinimolekyylissä on 4 hemiä ja 1 globiini.

Hemi on metalloporfyriini, raudan ja protoporfyriinin kompleksi. Protoporfyriini perustuu neljään pyrrolirenkaaseen, jotka on yhdistetty CH-metaanisilloilla muodostaen porfyriinirenkaan. Hemi on identtinen kaikille hemoglobiinityypeille.

Globiini kuuluu rikkiä sisältävien proteiinien - histonien - ryhmään. Uskotaan, että globiinin ja hemin välinen yhteys on aminohappo histidiini. Globiinimolekyyli koostuu 2 parista polypeptidiketjuja. Aminohappokoostumuksesta riippuen määritetään ά-, p-, y- ja 8-ketjut. Proteiinisynteesi tapahtuu erytropoieesin varhaisimmassa vaiheessa (basofiiliset erytroblastit sisältävät runsaasti RNA:ta) ja sen jälkeen vähenee. Hemin synteesi ja sen yhdistelmä globiinin kanssa, toisin sanoen hemoglobiinin muodostuminen, suoritetaan erytropoieesin myöhemmissä vaiheissa, basofiilisen normoblastin muuttumisen aikana polykromatofiiliseksi normoblastiksi. Normoblastien kypsyessä hemoglobiinin määrä niissä kasvaa ja saavuttaa maksiminsa erytrosyyteissä.

Fysiologisten hemoglobiinien lisäksi on olemassa useita muita patologisia hemoglobiinilajikkeita, jotka eroavat toisistaan ​​​​fysikaalisten ja kemiallisten ominaisuuksien, erityisesti erilaisen elektroforeettisen liikkuvuuden ja erilaisen asenteen suhteen. Tällä hetkellä seuraavien patologisten hemoglobiinityyppien olemassaolo tunnustetaan luotettavaksi: B (S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P ja Q.

Patologiset hemoglobiinit syntyvät hemoglobiinin muodostumisen synnynnäisen, perinnöllisen vian seurauksena. Muutokset hemoglobiinin molekyylirakenteessa (sen aminohappokoostumuksessa) ovat perusta hemoglobinopatioiden kehittymiselle, joita kutsutaan "molekyylisairauksiksi". Hemoglobinopatiat (hemoglobinoosit) voivat olla syynä hemolyyttisen tyypin vaikean anemian kehittymiseen. Verenkierrossa olevissa punasoluissa hemoglobiini on jatkuvan palautuvan reaktion tilassa. Hän sitten

kiinnittää happimolekyylin (keuhkokapillaareihin) ja luovuttaa sen sitten pois (kudoskapillaareihin). Hemoglobiini laskimoveressä, jossa on alhainen hapen osapaine, on sitoutunut yhteen vesimolekyyliin. Tällaista hemoglobiinia kutsutaan pelkistetyksi (palautetuksi) hemoglobiiniksi. Valtimoveressä, jossa on korkea hapen osapaine, hemoglobiini liittyy yhteen happimolekyyliin ja sitä kutsutaan oksihemoglobiiniksi. Oksihemoglobiinin jatkuvan muuntamisen kautta alentuneeksi hemoglobiiniksi ja päinvastoin happea siirtyy keuhkoista kudoksiin. Hiilidioksidin havaitseminen kudosten kapillaareissa ja sen kulkeutuminen keuhkoihin on myös hemoglobiinin funktio. Kudoksissa happea antava oksihemoglobiini muuttuu pelkistetyksi hemoglobiiniksi. Pelkistyneen hemoglobiinin happoominaisuudet ovat 70 kertaa heikommat kuin oksihemoglobiinin ominaisuudet, joten sen vapaat valenssit sitovat hiilidioksidia. Siten hiilidioksidia toimitetaan kudoksista keuhkoihin hemoglobiinin avulla. Tuloksena oleva oksihemoglobiini joutuu keuhkoissa korkeiden happamien ominaisuuksiensa vuoksi kosketukseen karbohemoglobiinin alkalisten valenssien kanssa ja syrjäyttää hiilidioksidin. Koska hemoglobiinin päätehtävä on tarjota kudoksille happea, kudosten hypoksia kehittyy kaikissa olosuhteissa, joihin liittyy veren hemoglobiinipitoisuuden lasku tai sen laadulliset muutokset. Hemoglobiinilla on kyky päästä dissosioituviin yhdisteisiin paitsi hapen ja hiilidioksidin, myös muiden kaasujen kanssa. Tämän seurauksena muodostuu karboksihemoglobiinia, oksinitroista hemoglobiinia ja sulfhemoglobiinia.

Karboksihemoglobiini (oksihiili) hajoaa useita satoja kertoja hitaammin kuin oksihemoglobiini, joten jopa pieni pitoisuus (0,07 %) hiilimonoksidia (CO) ilmassa sitoo noin 50 % kehossa olevasta hemoglobiinista ja estää sen kykyä kuljettaa happea, on kohtalokasta.

Methemoglobiini on vakaampi hemoglobiiniyhdiste hapen kanssa kuin oksihemoglobiini, joka johtuu tiettyjen myrkytysten seurauksena. lääkkeet- fenasetiini, antipyriini, sulfonamidit. Tässä tapauksessa proteettisen ryhmän kaksiarvoinen rauta, hapettunut, muuttuu kolmiarvoiseksi. Methemoglobinemian vaara keholle on jyrkkä hapen palautumisen kudoksiin rikkominen, minkä seurauksena hapettomuus kehittyy.

Sulfhemoglobiinia löytyy verestä joskus lääkkeiden (sulfonamidien) käytön yhteydessä. Sulfhemoglobiinipitoisuus ylittää harvoin 10 %. Sulfhemoglobinemia on peruuttamaton prosessi. Koska vaikuttaa erytrosyytit

tuhoutuvat samaan aikaan kuin normaalit, hemolyysiä ei havaita ja sulfhemoglobiini voi olla veressä useita kuukausia. Tähän sulfhemoglobiinin ominaisuuteen perustuen menetelmä normaalien erytrosyyttien viipymäajan määrittämiseksi ääreisveressä perustuu.

1. Kolorimetriset menetelmät. Useammin värilliset hemoglobiinijohdannaiset ovat kolorimetrisiä: hematiinihydrokloridi, karboksihemoglobiini, syaanimethemoglobiini. Kolorimetrisiä menetelmiä käytetään laajalti käytännössä niiden yksinkertaisuuden ja saavutettavuuden vuoksi. Tarkin ja luotettavin niistä on syaanimethemoglobiinimenetelmä.

2. Gasometriset menetelmät. Esimerkiksi hemoglobiini on kyllästetty kaasulla

happi tai hiilimonoksidi. Hemoglobiinin määrä arvioidaan imeytyneen kaasun määrän perusteella.

3. Menetelmät, jotka perustuvat raudan määrittämiseen hemoglobiinimolekyylissä. Koska hemoglobiini sisältää tiukasti määritellyn määrän rautaa (0,374 %), hemoglobiinin määrä määräytyy myös sen sisällön mukaan.

Kaksi viimeistä ryhmää ovat tarkkoja, mutta vaativat paljon aikaa, ovat teknisesti monimutkaisempia eivätkä siksi ole löytäneet laajaa käyttöä käytännössä.

lääketieteellinen merkitys. Hemoglobiininormit: naisilla % (g/l), miehillä % (g/l). Veren hemoglobiinipitoisuuden laskua (oligokromiaa) havaitaan eri etiologioiden anemiassa (johtuen verenhukasta, raudan puutteesta, B12-vitamiinista ja foolihappo lisääntynyt punasolujen hemolyysi). Hemoglobiinipitoisuuden nousu veressä (hyperkromia) esiintyy erytremiassa, keuhkosydämen vajaatoiminnassa, joidenkin synnynnäisten sydänvikojen yhteydessä, ja se yhdistetään yleensä punasolujen määrän lisääntymiseen. Veren paksuuntuessa hemoglobiinipitoisuuden suhteellinen nousu voi tapahtua.

Tämän menetelmän virhelähteet ovat seuraavat:

1) ulkopuolisten tekijöiden vaikutus hematiinihydrokloridin väriin, erityisesti plasman proteiinien määrään ja laatuun;

2) hemometrien väristandardien häipyminen ajan myötä, mikä johtaa yliarvioituihin lukuihin ja vaatii siksi hemometrien määräajoin tarkistamista asianmukaisen muutoksen avulla;

3) tarkan ajan pitäminen. Virhe on 0,3 g% (3 g/l).

2. Syaanimethemoglobiinin fotometrinen menetelmä. Menetelmän periaate: veri sekoitetaan reagenssin kanssa, joka muuttaa hemoglobiinin syaanimethemoglobiiniksi, jonka pitoisuus mitataan fotometrisesti. Reagenssina käytetään Drabkinin liuosta (NaHCO3 - 1 g, KCN - 0,05 g, K3 (Fe (CN) 6) - 0,2 g, tislattua vettä - 1 l asti). Hemoglobiini hapettuu kaliumrautasyanidin vaikutuksesta methemoglobiiniksi (hemiglobiiniksi), joka sitten muunnetaan kaliumsyanidin avulla syaanimethemoglobiiniksi (hemiglobiinisyanidi). Yleisin veren laimennus Drabkinin reagenssissa on 1:250 (0,02 ml verta ja 5 ml reagenssia). 20 minuutin kuluttua ekstinktio mitataan aallonpituudella 540 nm ja kerrospaksuudella 1 cm vettä vastaan ​​SF-4-spektrofotometrillä tai FEK-M:llä ja vastaavilla fotoelektrokolorimetreillä. Toistettavuus on 0,1 g% (1 g/l).

Hemoglobiinipitoisuuden ja punasolujen lukumäärän suhteen suhteellista arvoa kutsutaan veren väriindeksiksi (CP). Jos otamme 33 pg:n I, niin tietyn henkilön SGE on arvo, joka ilmaisee suorittimen. Esimerkiksi 33 -1; 30,6 -x, sitten CPU = 30,6 * 1/33 = 0,93. Käytännössä CPU lasketaan kaavalla: 3xHb g / l: punasolujen lukumäärän kolme ensimmäistä numeroa miljoonina.

lääketieteellinen merkitys. SGE:n ja CP:n arvo riippuu erytrosyyttien tilavuudesta ja niiden hemoglobiinikyllästysasteesta. Normaalisti CP vaihtelee välillä 0,86 - 1,1 ja SGE - 27 - 33 pg. Punaisen veren indeksit ovat tärkeitä arvioitaessa punasolujen normo-, hyper- ja hypokromiaa.

Hyperkromia eli lisääntynyt SGE:n pitoisuus, joka antaa CP:n yli 1, riippuu yksinomaan punasolujen tilavuuden kasvusta, ei niiden lisääntyneestä hemoglobiinipitoisuudesta. Tämä johtuu siitä, että punasolun hemoglobiinipitoisuuden raja-arvo on enintään 0,33 pg 1 μm³ punasolumassaa kohti. Hemoglobiinin maksimaalisen kyllästymisen olosuhteissa keskikokoiset punasolut, joiden tilavuus on 90 μm³, sisältävät pg hemoglobiinia. Siten punasolun hemoglobiinipitoisuuden nousu yhdistetään aina makrosytoosiin. Hyperkromia (CP 1,2-1,5) on tyypillistä B12-puutosanemialle, erityisesti pernisioosille anemialle, jossa verestä löytyy "jättiläisiä" erytrosyyttejä - megalosyyttejä (SGE näissä tapauksissa nousee 50 pg:iin). Hyperkromiaa ja makrosytoosia voidaan havaita myös useissa muissa anemioissa (jotkut krooniset hemolyyttiset ja myelotoksiset), erityisesti niiden rappeutumisvaiheessa tai kun lisätään B12-vitamiinin puutos.

Hypokromia on väriindeksin lasku alle 0,8. Se voi johtua joko punasolujen määrän vähenemisestä (mikrosytoosi) tai normaalien punasolujen tyydyttymättömyydestä hemoglobiinilla. Hypokromia on todellinen indikaattori tai

elimistön raudanpuute tai raudan refraktiorisuus, eli raudan ei-assimilaatio erytroblastien toimesta, mikä johtaa heemisynteesin heikkenemiseen. Keskimääräinen hemoglobiinipitoisuus yhdessä punasolussa laskee tässä tapauksessa 20 prosenttiin.

Normokromia, jota tavataan yleisesti terveitä ihmisiä voi esiintyä myös joissakin anemioissa.

Hemoglobiini on osa hemoproteiinien ryhmää proteiineja, jotka ovat itse kromoproteiinien alalaji ja jakautuvat ei-entsymaattinen proteiinit (hemoglobiini, myoglobiini) ja entsyymit (sytokromit, katalaasi, peroksidaasi). Niiden ei-proteiiniosa on hemi - rakenne, joka sisältää porfyriinirenkaan (joka koostuu 4 pyrrolirenkaasta) ja Fe 2+ -ioneja. Rauta sitoutuu porfyriinirenkaaseen kahdella koordinaatio- ja kahdella kovalenttisella sidoksella.

Hemoglobiinin rakenne

Hemoglobiini A:n rakenne

Hemoglobiini on proteiini, joka sisältää 4 hemipitoista proteiinialayksikköä. Protomeerit yhdistetään keskenään hydrofobisilla, ionisilla, vetysidoksilla, kun taas ne eivät ole vuorovaikutuksessa mielivaltaisesti, vaan tietyllä alueella - kosketuspinnalla. Tämä prosessi on erittäin spesifinen, kosketus tapahtuu samanaikaisesti kymmenissä pisteissä täydentävyyden periaatteen mukaisesti. Vuorovaikutuksen toteuttavat vastakkaisesti varautuneet ryhmät, hydrofobiset alueet ja epäsäännöllisyydet proteiinin pinnalla.

Normaalin hemoglobiinin proteiinialayksiköitä voidaan edustaa erityyppisillä polypeptidiketjuilla: α, β, γ, δ, e, ξ (vastaavasti kreikka - alfa, beeta, gamma, delta, epsilon, xi). Hemoglobiinimolekyyli sisältää kaksi ketjut kaksi erilaisia ​​tyyppejä.

Hemi sitoutuu proteiinin alayksikköön ensin jäännöksen kautta histidiini raudan koordinaatiosidoksen toiseksi kautta hydrofobisia sidoksia pyrrolirenkaat ja hydrofobiset aminohapot. Hemi sijaitsee ikään kuin sen ketjun "taskussa", ja muodostuu hemiä sisältävä protomeeri.

Hemoglobiinin normaalit muodot

Hemoglobiinista on olemassa useita normaaleja muunnelmia:

• HbP ( primitiivinen) - primitiivinen hemoglobiini, sisältää 2ξ- ja 2ε-ketjuja, esiintyy alkiossa 7-12 elinviikkona,
• HbF( sikiö) - sikiön hemoglobiini, sisältää 2α- ja 2γ-ketjut, ilmestyy 12 viikon kohdunsisäisen kehityksen jälkeen ja on tärkein 3 kuukauden kuluttua,
• HbA ( aikuinen) - aikuisen hemoglobiini, osuus on 98%, sisältää 2α- ja 2β-ketjuja, ilmestyy sikiöön 3 kuukauden elämän jälkeen ja syntymän jälkeen on 80% kaikesta hemoglobiinista,
• HbA 2 - aikuisen hemoglobiini, osuus on 2%, sisältää 2α- ja 2δ-ketjuja,
• HbO 2 - oksihemoglobiini, muodostuu, kun happea sitoutuu keuhkoihin, keuhkolaskimoissa se on 94-98 % hemoglobiinin kokonaismäärästä,
• HbCO 2 - karbohemoglobiini, muodostuu hiilidioksidin sitoutuessa kudoksiin, laskimoveressä se on 15-20 % hemoglobiinin kokonaismäärästä.

Hemoglobiinin patologiset muodot

HbS on sirppisoluhemoglobiini.

MetHb- methemoglobiini, hemoglobiinin muoto, joka sisältää rauta-ionin rauta-ionin sijaan. Tämä muoto muodostuu spontaanisti, O 2 -molekyylin ja hemin Fe 2+:n vuorovaikutuksen aikana, mutta yleensä solun entsymaattinen kapasiteetti riittää palauttamaan sen. Käytettäessä sulfonamideja, natriumnitriitin ja elintarvikenitraattien käyttöä, kun askorbiinihappoa ei ole riittävästi, Fe 2+:n siirtyminen Fe 3+:ksi nopeutuu. Nouseva metHb ei pysty sitomaan happea ja kudosten hypoksia ilmenee. Fe 3+:n palauttamiseksi Fe 2+:ksi klinikalla käytetään askorbiinihappoa ja metyleenisinistä.

Hb-CO - karboksihemoglobiini, muodostuu CO:n (hiilimonoksidin) läsnä ollessa sisäänhengitetyssä ilmassa. Sitä on veressä jatkuvasti pieninä pitoisuuksina, mutta sen osuus voi vaihdella olosuhteiden ja elämäntapojen mukaan.