헤모글로빈은 두 가지 필수 구성 요소를 결합합니다.

• 전체 화합물의 96%를 차지하는 글로빈 단백질;
• 철 함유 헴은 구성의 4%입니다.

이러한 유형의 염색체 단백질은 인체에서 중요한 기능을 수행합니다. 호흡 기관에서 모든 세포와 조직으로 산소를 운반하고 교환 과정에서 방출되는 불필요한 이산화탄소를 운반합니다. 호흡 외에도 산화 환원 반응과 에너지 축적에 참여합니다.

헤모글로빈은 빨간색의 주요 구성 요소입니다. 혈액 세포- 적혈구. 그 이름과 기능적 목적을 얻은 것은 그 덕분이었습니다. 인간 적혈구의 건물에는 헤모글로빈이 95% 포함되어 있고 기타 물질(지질 및 단백질)은 5%만 포함되어 있습니다.

헤모글로빈에는 어떤 종류가 있나요?

단백질 함량에 따라 헤모글로빈은 두 가지 유형으로 나눌 수 있습니다.

생리학적으로 인체의 정상적인 발달의 특정 단계에서 나타나는 경향이 있습니다. 그리고 여기 병리학적 유형헤모글로빈은 글로빈의 아미노산 계열의 잘못된 순차적 배열의 결과로 형성됩니다.

다음 유형의 헤모글로빈은 형태로 구분할 수 있습니다.

질병을 예방하고 다리 정맥류 증상을 치료하기 위해 독자들은 식물 추출물과 오일이 함유된 정맥류 방지 젤 "VariStop"을 추천합니다. 혈관.

1. 산소헤모글로빈;
2. 카르복시헤모글로빈;
3. 메트헤모글로빈;
4. 미오글로빈.

산소헤모글로빈이란 무엇입니까?

옥시헤모글로빈은 산소를 운반하는 능력에서 그 이름을 얻었습니다. 그러나 탄수화물 헤모글로빈과 결합해야만 호흡 과정을 완벽하게 수행할 수 있습니다.

따라서 산소헤모글로빈은 O2와 결합하여 조직에 산소를 전달하고, 돌아오는 길에 카보헤모글로빈으로 변하여 세포에서 CO2(이산화탄소)를 가져와 호흡기로 전달합니다. 산소와 이산화탄소 형태의 화학 물질을 쉽게 부착하고 방출하는 헤모글로빈의 능력 덕분에 인체는 지속적으로 순수한 산소로 포화되어 부패 생성물에 의해 중독되지 않습니다.

일산화탄소헤모글로빈 소개

이러한 유형의 헤모글로빈은 COHb(일산화탄소)와 결합할 때 발생합니다. 이 경우 헤모글로빈은 되돌릴 수 없는 상태가 됩니다. 즉, 다시는 호흡 기능을 수행할 수 없기 때문에 쓸모 없게 됩니다. 따라서 모든 유형의 헤모글로빈과 그 화합물이 신체에 유익할 수 있는 것은 아닙니다.

일산화탄소 형태의 유해 성분은 환경에서 나올 수도 있고 신체 장애로 인해 사람 내부에서 형성될 수도 있습니다.

환경에서 일산화탄소사람이 화재 지역에 있거나 대부분의 삶을 도로에서 보내며 종종 배기 가스를 흡입하는 경우 폐가 발생할 수 있습니다.

흡연자에게는 일정 비율의 비가역적 화합물이 발생합니다. 헤모글로빈 수치가 높더라도 흡연으로 인해 일부만 정상적으로 기능합니다.

자가 중독은 신체 자신의 세포가 죽고 괴사될 때 발생합니다. 이러한 유형을 일반적으로 "내인성 일산화탄소"라고 합니다. 이러한 상황은 매우 드물게 관찰되며 일산화탄소는 외부에서 발생하는 경우가 더 많습니다.

메트헤모글로빈의 개념

메트헤모글로빈(metHb)은 화학물질과 결합하여 생성되어 깨지지 않는 결합을 형성합니다. 따라서 생성된 헤모글로빈 유형과 일산화탄소헤모글로빈과 같은 그 기능은 쓸모가 없습니다.

이 경우 질산염, 황화수소, 황화물 물질과 같은 화학 물질과 연결이 발생합니다. 여기에는 암 치료 중 진통제 및 화학요법 물질 형태의 의약 물질도 포함됩니다.

일산화탄소의 상황과 마찬가지로 외부에서 신체로 유입되어 뗄 수없는 성격의 결합이 형성 될 수 있으며, 조직에 축적 된 경우 세포가 파괴되는 동안 라디칼이 방출됩니다.

때때로 소화관의 붕괴로 인해 라디칼이 혈액에 유입될 수 있습니다. 소화 시스템이 그 기능에 대처할 수 없어 이러한 유형의 헤모글로빈이 혈류로 유입되는 경우.

미오글로빈이란 무엇입니까?

미오글로빈은 적혈구에 있는 헤모글로빈의 절대 유사체로 간주됩니다. 유일한 차이점은 이 철분 함유 단백질의 위치가 골격과 심장의 근육이라는 것입니다. 어떤 식으로든 갑자기 손상되면 미오글로빈은 자연적으로 혈류로 들어간 다음 신장의 여과로 인해 신체에서 배설됩니다.

그러나 세뇨관이 막히고 괴사가 더 심해질 가능성이 있습니다. 이 경우 신부전과 조직의 산소 결핍이 발생할 수 있습니다.

기타 기존 유형의 헤모글로빈

주요 변형 목록 외에도 혈액에는 다른 유형의 헤모글로빈도 있습니다.

다양한 정보 소스에서 다음과 같은 변형을 들을 수 있습니다.

• 태아 헤모글로빈;
• 이상헤모글로빈;
• 당화헤모글로빈.

태아 헤모글로빈

태아 형태의 헤모글로빈은 임신 중 태아의 혈액뿐만 아니라 생후 첫 3주 동안의 신생아에서도 발견됩니다. 성인 헤모글로빈과의 유일한 차이점은 태아형이 산소 운반 능력이 더 좋다는 것입니다. 그러나 생애 동안 산도가 변화하면 태아 헤모글로빈이 거의 사라집니다. 성인의 몸에서는 단지 1%만을 차지합니다.

이상혈색소는 특성을 수행하는 능력을 영구적으로 박탈하는 결합의 결과로 형성됩니다. 유익한 기능. 이는 그러한 헤모글로빈이 혈액과 함께 이동하지만 무능력한 보조 속성으로 이동한다는 것을 의미합니다. 시간이 지나면 비장에서 낡은 물질로 폐기됩니다.

일반적으로 디헤모글로빈은 모든 건강한 사람의 몸에 존재합니다. 이러한 인대의 경우가 더 빈번해지면 순환 기관은 더 큰 강도로 작동해야 하며 빠르게 고갈되고 닳게 됩니다.

당화헤모글로빈

헴 단백질과 포도당이 결합하면 당화혈색소가 형성됩니다. 또한 비가역적 화합물이기도 하다. 혈당 수치가 증가하면 그 양도 증가합니다. 주로 당뇨병을 앓고 있는 사람들에게 발생합니다. 헤모글로빈은 약 100일 동안 생존하기 때문에 실험실 테스트를 통해 치료 효과를 결정하거나 계속하거나 새로운 치료를 처방할 수 있습니다.

가능한 모든 질병을 시도하면서 생각으로 자신을 고안하고 두려워해서는 안됩니다. 위험 지역에서 일하거나 유전병에 걸릴 수 있는 경우 전문가에게 연락하여 일련의 조치를 취하는 것이 좋습니다. 실험실 연구. 제거하려고 노력하십시오. 나쁜 습관신선한 공기 속에서 더 자주 산책을 해보세요.

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코멘트

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헤모글로빈의 구조와 형태

헤모글로빈(약어로 Hb)은 척추동물의 적혈구에서 발견되는 철 함유 산소 운반 금속 단백질입니다.

헤모글로빈은 그 자체가 염색체 단백질의 하위 유형이며 비효소 단백질(헤모글로빈, 미오글로빈)과 효소(시토크롬, 카탈라제, 퍼옥시다제)로 구분되는 단백질 헤모단백질 그룹의 일부입니다. 단백질이 아닌 부분은 포르피린 고리(4개의 피롤 고리로 구성)와 Fe 2+ 이온을 포함하는 헴 구조입니다. 철은 두 개의 배위 결합과 두 개의 공유 결합으로 포르피린 고리에 결합합니다.

헤모글로빈의 구조

정상 헤모글로빈의 단백질 하위 단위는 α, β, γ, δ, ε, ξ(각각 그리스어 - 알파, 베타, 감마, 델타, 엡실론, xi)와 같은 다양한 유형의 폴리펩티드 사슬로 표시될 수 있습니다. 헤모글로빈 분자는 두 가지 다른 유형의 두 사슬을 포함합니다.

헴은 첫째로 철 배위 결합에 의한 히스티딘 잔기를 통해, 둘째로 피롤 고리와 소수성 아미노산의 소수성 결합을 통해 단백질 하위 단위에 연결됩니다. 헴은 사슬의 "주머니"에 위치하며 헴 함유 프로토머가 형성됩니다.

정상적인 형태의 헤모글로빈

• HbP - 원시 헤모글로빈으로 2개의 ξ- 및 2개의 ε-사슬을 포함하며 생후 7~12주 사이의 배아에서 발견됩니다.
• HbF - 태아 헤모글로빈은 2개의 α-사슬과 2개의 γ-사슬을 포함하며 자궁 내 발달 12주 후에 나타나며 3개월 후에 주요 헤모글로빈입니다.
• HbA - 성인 헤모글로빈은 비율이 98%이고 2개의 α-사슬과 2개의 β-사슬을 포함하며 생후 3개월 후에 태아에 나타나고 출생 시 전체 헤모글로빈의 80%를 차지합니다.
• HbA 2 - 성인 헤모글로빈, 비율은 2%, 2개의 α-사슬과 2개의 δ-사슬을 포함합니다.
• HbO 2 - 산소 헤모글로빈은 산소가 폐에 결합할 때 형성되며, 폐정맥에서는 헤모글로빈 총량의 %입니다.
• HbCO 2 - 카보헤모글로빈은 조직에서 이산화탄소가 결합하여 형성되며, 정맥혈에서는 헤모글로빈 총량의 %를 구성합니다.

헤모글로빈. 혈액 내 헤모글로빈 함량, 수준, 헤모글로빈 측정.

헤모글로빈은 산소와 이산화탄소의 운반에 관여하고 완충 기능을 수행하며 pH를 유지하는 혈액 내 호흡 색소입니다. 적혈구(적혈구 - 인체는 매일 2,000억 개의 적혈구를 생성함)에 함유되어 있습니다. 이는 단백질 부분인 글로빈과 철 함유 반암 부분인 헴으로 구성됩니다. 4개의 소단위체로 이루어진 4차 구조의 단백질이다. 헴의 철분은 2가 형태입니다.

남성 혈액의 헤모글로빈 함량은 여성보다 약간 높습니다. 생후 첫해 어린이의 경우 헤모글로빈 농도의 생리적 감소가 관찰됩니다. 혈액 내 헤모글로빈 함량 감소(빈혈)는 다양한 유형의 출혈 또는 적혈구 파괴(용혈) 증가로 인해 헤모글로빈 손실이 증가한 결과일 수 있습니다. 빈혈의 원인은 헤모글로빈 합성에 필요한 철분 부족 또는 적혈구 형성에 관련된 비타민 (주로 B12, 엽산)뿐만 아니라 특정 혈액 학적에서 혈액 세포 형성을 위반할 수 있습니다. 질병. 빈혈은 다양한 유형의 만성 비혈액 질환으로 인해 이차적으로 발생할 수 있습니다.

대체 단위: g/l

환산계수: g/l x 0.1 ==> g/dal

정상적인 형태의 헤모글로빈

헤모글로빈에는 몇 가지 일반적인 변종이 있습니다.

HbР – 원시 헤모글로빈으로 2ξ 및 2ε 사슬을 포함하며 생후 7~12주 사이의 배아에서 발견됩니다.

HbF – 태아 헤모글로빈으로 2α- 및 2γ-사슬을 포함하며 자궁 내 발달 12주 후에 나타나며 3개월 후에 주요 헤모글로빈입니다.

HbA – 성인 헤모글로빈 비율은 98%이며 2α- 및 2β-사슬을 포함하며 생후 3개월 후에 태아에 나타나며 출생 시 전체 헤모글로빈의 80%를 차지합니다.

HbA 2 – 성인의 헤모글로빈, 비율은 2%, 2α- 및 2δ-사슬을 포함합니다.

HbO 2 - 산소헤모글로빈은 산소가 폐에 결합할 때 형성되며, 폐정맥에서는 총 헤모글로빈 양의 94-98%를 차지합니다.

HbCO 2 – 카보헤모글로빈은 조직에서 이산화탄소가 결합하여 형성되며 정맥혈에서는 전체 헤모글로빈 양의 15-20%를 차지합니다.

미오글로빈은 단일 폴리펩티드 사슬로, 153개의 아미노산으로 구성되어 있으며 분자량은 17kDa이고 구조적으로 헤모글로빈의 β사슬과 유사합니다. 단백질은 다음 위치에 국한되어 있습니다. 근육 조직. 미오글로빈은 헤모글로빈에 비해 산소에 대한 친화력이 더 높습니다. 이 특성은 미오글로빈의 기능, 즉 근육 세포의 산소 침착과 근육의 O 2 분압 (최대 1-2mmHg)이 크게 감소한 경우에만 사용을 결정합니다.

완전히 다른 산소 농도(약 26mmHg)에서도 동일한 50% 포화도가 달성됩니다. 헤모글로빈 및 5mmHg의 경우. 미오글로빈의 경우,

26 ~ 40mmHg의 생리적 산소 분압에서. 헤모글로빈은 50-80%로 포화된 반면, 미오글로빈은 거의 100%입니다.

따라서 미오글로빈은 세포 내 산소량이 한계치까지 감소할 때까지 산소화된 상태를 유지합니다. 그 후에야 대사 반응을 위한 산소 방출이 시작됩니다.

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헤모글로빈의 병리학적 형태

정상적인 형태의 헤모글로빈

헤모글로빈은 주요 혈액 단백질이다.

헤모글로빈은 그 자체가 염색체 단백질의 하위 유형이며 비효소 단백질(헤모글로빈, 미오글로빈)과 효소(시토크롬, 카탈라제, 퍼옥시다제)로 구분되는 단백질 헤모단백질 그룹의 일부입니다. 단백질이 아닌 부분은 포르피린 고리(4개의 피롤 고리로 구성)와 Fe 2+ 이온을 포함하는 구조인 헴입니다. 철은 두 개의 배위 결합과 두 개의 공유 결합으로 포르피린 고리에 결합합니다.

헤모글로빈은 4개의 헴 함유 단백질 하위 단위로 구성된 단백질입니다. 프로토머는 상보성의 원리에 따라 소수성, 이온성, 수소 결합으로 서로 연결됩니다. 또한 그들은 임의로 상호 작용하는 것이 아니라 특정 영역, 즉 접촉 표면과 상호 작용합니다. 이 과정은 매우 구체적이며 상호 보완성의 원리에 따라 수십 개의 지점에서 동시에 접촉이 발생합니다. 상호작용은 반대 전하를 띤 그룹, 소수성 영역 및 단백질 표면의 불규칙성에 의해 수행됩니다.

정상 헤모글로빈의 단백질 하위 단위는 α, β, γ, δ, ε, ξ(각각 그리스어 - 알파, 베타, 감마, 델타, 엡실론, xi)와 같은 다양한 유형의 폴리펩티드 사슬로 표시될 수 있습니다. 헤모글로빈 분자는 두 가지 다른 유형의 두 사슬을 포함합니다.

헴은 첫째로 철 배위 결합에 의한 히스티딘 잔기를 통해, 둘째로 피롤 고리와 소수성 아미노산의 소수성 결합을 통해 단백질 하위 단위에 연결됩니다. 헴은 사슬의 "주머니"에 위치하며 헴 함유 프로토머가 형성됩니다.

헤모글로빈에는 몇 가지 일반적인 변종이 있습니다.

· HbР – 원시 헤모글로빈으로 2ξ 및 2ε 사슬을 포함하며 생후 7~12주 사이의 배아에서 발생합니다.

· HbF – 태아 헤모글로빈으로 2α- 및 2γ-사슬을 포함하며 자궁 내 발달 12주 후에 나타나며 3개월 후에 주요 헤모글로빈입니다.

· HbA – 성인 헤모글로빈, 비율은 98%, 2α- 및 2β-사슬을 포함하며 생후 3개월 후에 태아에 나타나며 출생 시 전체 헤모글로빈의 80%를 차지합니다.

· HbA 2 – 성인의 헤모글로빈, 비율은 2%, 2α- 및 2δ-사슬을 포함하며,

· HbO 2 – 산소헤모글로빈은 폐와 폐정맥에서 산소가 결합하여 형성되며 전체 헤모글로빈 양의 94-98%를 차지합니다.

· HbCO 2 – 정맥혈 내 조직에서 이산화탄소가 결합하여 형성되는 카보헤모글로빈은 전체 헤모글로빈 양의 15-20%를 차지합니다.

HbS – 겸상 적혈구 헤모글로빈.

MetHb는 철 이온 대신 철 이온을 포함하는 헤모글로빈의 한 형태인 메트헤모글로빈입니다. 이 형태는 일반적으로 자발적으로 형성되며, 이 경우 세포의 효소 능력은 이를 복원하기에 충분합니다. 설폰아미드, 아질산나트륨 및 질산염을 사용하는 경우 식료품, 아스코르브산이 부족하면 Fe 2+에서 Fe 3+로의 전이가 가속화됩니다. 생성된 metHb는 산소와 결합할 수 없으며 조직 저산소증이 발생합니다. 철 이온을 복원하기 위해 클리닉에서는 아스코르브산과 메틸렌 블루를 사용합니다.

Hb-CO – 일산화탄소헤모글로빈은 흡입된 공기에 CO(일산화탄소)가 존재하면 형성됩니다. 이는 혈액에 작은 농도로 지속적으로 존재하지만 그 비율은 상태와 생활방식에 따라 달라질 수 있습니다.

일산화탄소는 헴 함유 효소, 특히 호흡 사슬의 시토크롬 산화효소 4 복합체의 활성 억제제입니다.

HbA 1C – 당화 헤모글로빈. 만성 고혈당증으로 인해 농도가 증가하며 장기간에 걸쳐 혈당 수준을 선별하는 좋은 지표입니다.

미오글로빈은 산소와 결합할 수도 있습니다.

미오글로빈은 단일 폴리펩티드 사슬로, 153개의 아미노산으로 구성되어 있으며 분자량은 17kDa이고 구조적으로 헤모글로빈의 β사슬과 유사합니다. 단백질은 근육 조직에 국한되어 있습니다. 미오글로빈은 헤모글로빈에 비해 산소에 대한 친화력이 더 높습니다. 이 특성은 미오글로빈의 기능을 결정합니다. 근육 세포에 산소가 침착되고 근육의 O 2 분압이 크게 감소하는 경우에만 사용됩니다 (최대 1-2mmHg).

산소 포화도 곡선은 미오글로빈과 헤모글로빈의 차이를 보여줍니다.

· 완전히 다른 산소 농도(약 26mmHg)에서도 동일한 50% 포화도가 달성됩니다. 헤모글로빈 및 5mmHg의 경우. 미오글로빈의 경우,

· 26~40mmHg의 생리적 산소 분압에서. 헤모글로빈은 50-80%로 포화되어 있는 반면, 미오글로빈은 거의 100%입니다.

따라서 미오글로빈은 세포 내 산소량이 극단적인 수준으로 감소할 때까지 산소화된 상태를 유지합니다. 그 후에야 대사 반응을 위한 산소 방출이 시작됩니다.

헤모글로빈 유형 분류, 지표 증가 또는 감소 이유

임상 혈액 검사는 다양한 유형의 병리가 있는 환자의 일반적인 임상 진단의 중요한 구성 요소입니다. 이 검사에는 혈청 내 적혈구 및 철 함유 단백질 수치 분석이 포함됩니다. 이 지표는 내부 장기 기능의 다양한 변화에 매우 민감합니다.

헤모글로빈이란 무엇입니까?

헤모글로빈은 인체의 모든 조직에 산소를 운반하는 철을 함유한 펩타이드 화합물입니다. 모든 척추동물에서 이 단백질 화합물은 적혈구와 무척추동물 - 혈장에 함유되어 있습니다. 위에서 언급한 바와 같이 이 펩타이드 화합물의 주요 기능은 이산화탄소를 제거하고 장기에 산소를 공급하는 것입니다.

• 디옥시헤모글로빈(또는 유리 헤모글로빈);
• 카르복시헤모글로빈(혈액을 푸르게 함);
• 메트헤모글로빈;
• 태아 철분 함유 단백질(태아에 존재하며 개체 발생 중에 사라짐);
• 산소헤모글로빈(혈액을 연한 빨간색으로 표시);
• 미오글로빈.

디옥시헤모글로빈은 인간 혈액에 있는 유리 헤모글로빈입니다. 이 형태에서 이 펩타이드 화합물은 다양한 분자(이산화탄소/일산화탄소, 산소)를 그 자체에 부착할 수 있습니다.

디옥시헤모글로빈이 산소와 결합하면 산소헤모글로빈이 형성됩니다. 이러한 유형의 단백질은 모든 조직에 산소를 공급합니다. 다양한 산화제가 존재하면 철 함유 단백질의 철은 2가 상태에서 3가 상태로 변합니다. 이 펩타이드 화합물은 일반적으로 메트헤모글로빈이라고 불리며 장기의 생리학에서 중요한 역할을 합니다.

환원된 헤모글로빈이 일산화탄소와 결합하면 독성 화합물인 카르복시헤모글로빈이 형성됩니다. 일산화탄소는 이산화탄소보다 250배 더 ​​효율적으로 헤모글로빈에 결합한다는 점에 유의해야 합니다. 카르복시헤모글로빈은 반감기가 길어서 심각한 중독을 일으킬 수 있습니다.

비타민 C는 철 함유 단백질을 회복시키는 데 도움이 되므로 일산화탄소 중독 치료를 위한 의학에서 자유롭게 사용됩니다. 일반적으로 일산화탄소 중독은 청색증으로 나타납니다.

미오글로빈은 헤모글로빈과 구조가 유사하며, 대량근세포, 특히 심근세포에서 발견됩니다. 이는 "비오는 날을 위해" O2 분자를 결합하며, 이는 이후 저산소증을 유발하는 조건에서 신체에서 사용됩니다. 미오글로빈은 활동하는 근육에 산소를 공급합니다.

위의 모든 유형은 인체에 필수적이지만 이 펩타이드 화합물에는 병리학적 형태가 있습니다.

어떤 위험한 유형의 헤모글로빈이 존재합니까?

다양한 질병을 유발하는 인간의 헤모글로빈의 병리학적 유형:

• 헤모글로빈 D-펀자브;
• 헤모글로빈 S는 겸상적혈구병 환자에게서 발견되는 형태입니다.
• 헤모글로빈 C - 이 형태는 만성 용혈성 빈혈을 유발합니다.
• 헤모글로빈 H는 α-지중해빈혈에 존재할 수 있는 β-사슬의 사량체로 형성된 헤모글로빈의 일종입니다.

철 함유 단백질 D-Punjab은 헤모글로빈의 변종 중 하나입니다. 인도와 파키스탄의 펀자브 지역에서 유병률이 높기 때문에 그렇게 명명되었습니다. 이는 또한 중국 신장 위구르 자치구에서 가장 흔한 비정상 철 단백질 변종입니다. 연구에 따르면 철 함유 단백질인 D-Punjab은 헤모글로빈의 전체 병리학적 형태 중 55% 이상을 차지합니다.

1950년대 초 로스앤젤레스 지역의 영국계 미국인과 인도계 미국인이 혼합된 가정에서 처음 발견되었기 때문에 D 로스앤젤레스라고도 불립니다. 철 함유 단백질 D는 이 물질의 가장 일반적인 변종입니다. 이는 아시아의 여러 지역에서 말라리아가 만연한 결과로 나타났습니다.

헤모글로빈 S는 서아프리카에서 유래되었으며, 그곳에서 가장 흔합니다. 인도와 지중해 지역에는 그 양이 적습니다. 베타 S 유전자 다형성은 이 유전자가 5개의 개별 돌연변이(아프리카에서 4개, 인도와 중동에서 1개)에서 발생했음을 나타냅니다. 가장 흔한 대립유전자는 서아프리카의 베냉에서 발견됩니다. 다른 일배체형은 세네갈과 반투에서 발견됩니다.

중요한! 동형접합성 형태로 존재하는 HbS 유전자는 바람직하지 않은 돌연변이입니다. 말라리아는 선택 요인이 될 수 있는데, 이 질병의 유병률과 겸상 적혈구 질환 사이에는 명확한 상관관계가 있기 때문입니다. 겸상 적혈구 Hb SA 특성을 가진 어린이는 말라리아에 훨씬 더 쉽게 걸리고 더 자주 회복됩니다.

철 함유 단백질 C(Hb C)는 헤모글로빈의 가장 일반적인 구조적 변형 중 하나입니다. "건강한" 철 함유 단백질 C(Hb C)를 가진 사람은 표현형적으로 정상인 반면, 병리학적 형태(Hb CC)를 가진 사람은 용혈성 빈혈을 앓을 수 있습니다. 비정상적인 철 단백질 C와 관련된 임상 합병증은 심각하지 않습니다.

헤모글로빈 H는 알파 지중해 빈혈이라는 심각한 질병을 유발합니다. α-지중해빈혈은 알파-글로빈 생산을 감소시켜 더 적은 수의 알파-글로빈 사슬이 생성되어 성인과 신생아에서 과도한 β-사슬을 초래합니다. 과도한 베타 사슬은 헤모글로빈 H 또는 HbH 4개 베타 사슬이라고 불리는 불안정한 사량체를 형성합니다. 과도한 γ 사슬은 O2에 대한 친화력이 너무 높아 주변에서 해리되지 않기 때문에 산소에 약하게 결합하는 사량체를 형성합니다.

혈액 내 철 함유 단백질의 병리학적 형태는 어떻게 진단됩니까?

위에서 언급한 바와 같이, 혈청의 임상검사에는 헤모글로빈 검사가 포함됩니다. 어떤 경우에는 주어진 펩티드 화합물의 병리학적 형태를 정확하게 결정하기 위해 혈액 생화학이 표시됩니다.

분석을 위해 공복과 아침에 혈액을 채취합니다. 검사 결과가 왜곡되지 않도록 생체물질(대변, 소변, 혈액) 채취 12시간 전부터 음식물을 섭취하지 않는 것이 좋습니다. 특히 참여하는 것은 바람직하지 않습니다. 신체 활동, 향정신성 물질 또는 기타 물질을 사용하십시오. 약. 다이어트를 고수할 필요는 없지만 대변의 다양한 매개 변수에 영향을 미치지 않도록 지방이 많은 음식이나 튀긴 음식을 삼가해야합니다.

철분 함유 단백질의 정상 수준

의사만이 혈청에 대한 일반적인 임상 연구 분석을 해독해야 합니다. 그러나 일부 일반 규범모든 사람에게 내재된 헤모글로빈. 이 펩타이드 화합물의 수준은 g/L(리터당 그램)로 측정됩니다. 테스트 방법은 실험실에 따라 다를 수 있습니다.

다양한 연령대의 혈액 내 유리 헤모글로빈 표준:

• 18세 이상의 남성 –g/l;
• 18세 이상의 여성 –;
• 작은 아이 – 200;

유리 헤모글로빈 수준의 증가 또는 감소는 병리를 유발할 수 있습니다. 원발성 혈색소병증은 유전적 원인에 의해 발생하므로 어떤 발달 단계에서도 치료할 수 없습니다. 그러나 환자를 안정시키는 방법이 있으므로 어떤 경우에도 의사와 상담해야합니다. 혈류 내 이 펩티드 화합물의 수준이 심각하게 감소하는 경우 인공 혈액 대체제가 필요합니다.

조언! 합성 화합물 '퍼프토란'은 빈혈 환자의 삶의 질을 향상시킬 수 있다. 인위적으로 헤모글로빈을 증가시키는 것은 주의해서 수행해야 합니다. 어떤 경우에는 혈액 대체제가 심각한 부작용을 일으킬 수 있기 때문입니다.

헤모글로빈의 종류, 혈액 내 양을 결정하는 방법

헤모글로빈의 구조, 유형, 기능

화학적으로 헤모글로빈은 염색체 단백질 그룹에 속합니다. 철을 포함한 보결분자단을 헴이라고 하고, 단백질 성분을 글로빈이라고 합니다. 헤모글로빈 분자에는 4개의 헴과 1개의 글로빈이 포함되어 있습니다.

헴은 메탈로포르피린(철분과 프로토포르피린의 복합체)입니다. 프로토포르피린은 포르피린 고리를 형성하기 위해 CH 메탄 다리를 통해 연결된 4개의 피롤 고리를 기반으로 합니다. 헴은 모든 유형의 헤모글로빈에 동일합니다.

글로빈은 황 함유 단백질 그룹인 히스톤에 속합니다. 글로빈과 헴 사이의 연결은 아미노산 히스티딘이라고 믿어집니다. 글로빈 분자는 2쌍의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 아미노산 조성에 따라 ά, β, γ 및 δ 사슬이 결정됩니다. 단백질 합성은 적혈구 생성의 초기 단계(호염기성 적혈구에는 RNA가 풍부함)에 발생하며 이후 감소합니다. 헴의 합성 및 글로빈과의 결합, 즉 헤모글로빈의 형성은 호염기성 정상아세포가 다염성 정상아세포로 변형되는 기간 동안 적혈구 생성의 후기 단계에서 발생합니다. 정상모세포가 성숙함에 따라 그 안의 헤모글로빈 양이 증가하여 적혈구에서 최대치에 도달합니다.

생리학적 헤모글로빈 외에도 물리화학적 특성, 특히 전기영동 이동성과 알칼리에 대한 태도가 서로 다른 여러 가지 병리학적 종류의 헤모글로빈이 있습니다. 현재 B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P 및 Q 유형의 병리학적 헤모글로빈의 존재가 신뢰할 수 있는 것으로 인식됩니다.

병리학적 헤모글로빈은 헤모글로빈 형성의 선천적, 유전적 결함으로 인해 발생합니다. 헤모글로빈의 분자 구조(아미노산 구성)의 변화는 "분자 질환"으로 분류되는 헤모글로빈병증 발병의 기초입니다. 혈색소병증(헤모글로빈증)은 심각한 용혈성 빈혈을 유발할 수 있습니다. 순환하는 혈액의 적혈구에서 헤모글로빈은 지속적인 가역반응 상태에 있습니다. 그는

산소 분자를 부착한 다음(폐 모세혈관에서) 이를 방출합니다(조직 모세혈관에서). 산소 분압이 낮은 정맥혈의 헤모글로빈은 물 1분자와 결합되어 있습니다. 이러한 헤모글로빈을 환원(환원) 헤모글로빈이라고 합니다. 산소분압이 높은 동맥혈에서는 헤모글로빈이 산소 1분자와 결합하여 산소헤모글로빈이라고 합니다. 산소헤모글로빈을 환원된 헤모글로빈으로 지속적으로 전환하고 다시 전환함으로써 산소가 폐에서 조직으로 전달됩니다. 조직 모세혈관의 이산화탄소 인식과 폐로의 이산화탄소 전달 역시 헤모글로빈의 기능입니다. 조직에서는 산소를 포기하는 산소헤모글로빈이 환원된 헤모글로빈으로 변합니다. 환원헤모글로빈의 산성 특성은 산소헤모글로빈의 특성보다 70배 약하므로 자유 원자가가 이산화탄소와 결합합니다. 따라서 이산화탄소는 헤모글로빈을 사용하여 조직에서 폐로 전달됩니다. 폐에서는 높은 산성 특성으로 인해 생성된 산소헤모글로빈이 카보헤모글로빈의 알칼리성 원자가와 접촉하여 이산화탄소를 대체합니다. 헤모글로빈의 주요 기능은 조직에 산소를 공급하는 것이므로 조직 저산소증은 혈액 내 헤모글로빈 농도 감소 또는 질적 변화와 함께 모든 조건에서 발생합니다. 헤모글로빈은 산소와 이산화탄소뿐만 아니라 다른 가스와도 해리 화합물에 들어갈 수 있는 능력이 있습니다. 결과적으로 카르복시헤모글로빈, 산소질소 헤모글로빈 및 설프헤모글로빈이 형성됩니다.

카르복시헤모글로빈(옥시탄소)은 산소헤모글로빈보다 수백 배 느리게 해리되므로 공기 중의 적은 농도(0.07%)의 일산화탄소(CO)라도 체내에 존재하는 헤모글로빈의 약 50%를 묶어 운반하는 능력을 박탈합니다. 산소는 치명적이다.

메트헤모글로빈은 옥시헤모글로빈보다 산소가 있는 헤모글로빈의 더 안정적인 화합물로, 특정 물질에 대한 중독으로 인해 발생합니다. 약- 페나세틴, 안티피린, 설폰아미드. 이 경우 보결분자단의 2가 철은 산화되어 3가 철로 변합니다. 신체에 대한 메트헤모글로빈혈증의 위험은 조직으로의 산소 전달이 급격히 중단되어 무산소증이 발생한다는 것입니다.

설프헤모글로빈은 약물(설폰아미드)을 사용할 때 혈액에서 때때로 발견됩니다. 설헤모글로빈 함량은 거의 10%를 초과하지 않습니다. 설페모글로빈혈증은 되돌릴 수 없는 과정입니다. 영향을 받은 적혈구 때문에

정상적인 것과 같은 기간에 파괴되고 용혈이 관찰되지 않으며 설프헤모글로빈은 몇 달 동안 혈액에 남아 있을 수 있습니다. 말초 혈액 내 정상 적혈구의 체류 시간을 결정하는 방법은 설헤모글로빈의 이러한 특성에 기초합니다.

1. 비색법. 더 자주, 유색 헤모글로빈 유도체는 색측정됩니다: 헤마틴 염산염, 카르복시헤모글로빈, 시안메트헤모글로빈. 비색법은 단순성과 접근성으로 인해 실제로 널리 사용됩니다. 그 중 가장 정확하고 신뢰할 수 있는 방법은 시안메트헤모글로빈 방법입니다.

2. 기상학적 방법. 예를 들어 헤모글로빈은 가스로 포화되어 있습니다.

산소 또는 일산화탄소. 헤모글로빈의 양은 흡수된 가스의 양에 따라 결정됩니다.

3. 헤모글로빈 분자의 철분 측정에 기초한 방법. 헤모글로빈에는 엄격하게 정의된 양의 철(0.374%)이 포함되어 있으므로 헤모글로빈의 양은 철의 함량에 따라 결정됩니다.

마지막 두 그룹은 정확하지만 시간이 많이 걸리고 기술적으로 더 복잡하므로 실제로 널리 사용되지 않았습니다.

임상적 중요성. 헤모글로빈 표준: 여성의 경우 g%(g/l), 남성의 경우 g%(g/l). 혈액 내 헤모글로빈 농도 감소(희소색소혈증)는 다양한 병인의 빈혈(혈액 손실, 철분 결핍, 비타민 B12 및 엽산, 적혈구의 용혈 증가). 혈액 내 헤모글로빈 농도의 증가(고색소혈증)는 적혈구혈증, 폐심부전 및 일부 선천성 심장 결함과 함께 발생하며 일반적으로 적혈구 수의 증가와 결합됩니다. 혈액이 걸쭉해지면 헤모글로빈 농도가 상대적으로 증가할 수 있습니다.

이 방법의 오류 원인은 다음과 같습니다.

1) 헤마틴 염산염의 색상, 특히 혈장 단백질의 양과 품질에 대한 외부 요인의 영향;

2) 시간이 지남에 따라 혈압계의 색상 표준이 퇴색되어 수치가 부풀려지기 때문에 적절한 교정을 도입하여 혈압계를 정기적으로 점검해야 합니다.

3) 정확한 시간을 준수합니다. 오류는 0.3g%(3g/l)입니다.

2. 사이안메트헤모글로빈 광도법. 방법의 원리: 혈액을 헤모글로빈을 시안메트헤모글로빈으로 전환시키는 시약과 혼합하며, 그 농도는 광도계로 측정됩니다. Drabkin 용액은 시약으로 사용됩니다 (NaHCO3 - 1g, KCN - 0.05 g, K3(Fe(CN)6) - 0.2g, 증류수 - 최대 1 l). 황화철칼륨의 영향으로 헤모글로빈은 메트헤모글로빈(헤미글로빈)으로 산화된 후 시안화칼륨의 도움으로 시안메트헤모글로빈(시안화헤미글로빈)으로 전환됩니다. Drabkin 시약의 가장 일반적인 혈액 희석 비율은 1:250(혈액 0.02ml 및 시약 5ml)입니다. 20분 후, SF-4 분광광도계 또는 FEK-M 및 유사한 광전색도계를 사용하여 물에 대해 파장 540 nm 및 층 두께 1 cm에서 흡광을 측정합니다. 재현성은 0.1g%(1g/l)입니다.

헤모글로빈 농도와 적혈구 수의 비율의 상대적인 값을 혈액 색 지수(BI)라고 합니다. 33pg를 I로 취하면 특정인의 SGE는 CP를 표현하는 값이 됩니다. 예를 들어 33 -1; 30.6 -x, CPU = 30.6*1/33 = 0.93. 실제로 CP는 3xHb(g/l) 공식을 사용하여 계산됩니다. 이는 수백만 단위의 적혈구 수의 처음 세 자리입니다.

임상적 중요성. SGE와 CP의 크기는 적혈구의 양과 헤모글로빈의 포화도에 따라 달라집니다. 일반적으로 CP 범위는 0.86에서 1.1이고 SGE는 27dl 33pg입니다. 적혈구 지수는 적혈구의 정상, 과다, 저색소증을 판단하는 데 중요합니다.

Hyperchromia, 즉 SGE 함량이 증가하여 CP가 1을 초과하는 것은 적혈구 양의 증가에만 의존하며 적혈구의 헤모글로빈 함량 증가에는 의존하지 않습니다. 이는 적혈구의 헤모글로빈 농도가 적혈구 질량 1μm3당 0.33pg을 초과하지 않는 한계값을 갖는다는 사실로 설명됩니다. 헤모글로빈의 최대 포화 상태에서 90μm3의 중간 크기 적혈구에는 pg의 헤모글로빈이 포함되어 있습니다. 따라서 적혈구의 헤모글로빈 함량의 증가는 항상 거대 세포증과 결합됩니다. 색소과다증(CP 1.2-1.5)은 B12 결핍 빈혈, 특히 악성 빈혈의 특징으로, "거대한" 적혈구(거대적혈구)가 혈액에서 발견됩니다(이 경우 SGE는 50pg으로 증가합니다). 거대적혈구증가증을 동반한 색소과다증은 다른 여러 빈혈(일부 만성 용혈성 및 골수독성)에서도 관찰될 수 있으며, 특히 퇴행성 단계에서 또는 비타민 B12 결핍이 동반될 때 관찰될 수 있습니다.

저색소증은 색 지수가 0.8 미만으로 감소한 것입니다. 이는 적혈구 부피의 감소(소세포증) 또는 정상 적혈구의 헤모글로빈 불포화의 결과일 수 있습니다. 저색소증은 진정한 지표이거나

신체의 철 결핍 또는 철 불응성, 즉 적혈구에 의한 철 흡수 실패로 인해 헴 합성이 중단됩니다. 이 경우 적혈구 하나의 평균 헤모글로빈 함량은 20pc로 감소합니다.

정상색소증은 일반적으로 다음에서 나타납니다. 건강한 사람들, 일부 빈혈에서도 관찰될 수 있습니다.

헤모글로빈은 단백질 헤모단백질 그룹의 일부이며, 그 자체는 염색체 단백질의 하위 유형이며 다음과 같이 나뉩니다. 비효소적단백질(헤모글로빈, 미오글로빈) 및 효소(시토크롬, 카탈라제, 퍼옥시다제). 단백질이 아닌 부분은 포르피린 고리(4개의 피롤 고리로 구성)와 Fe 2+ 이온을 포함하는 구조인 헴입니다. 철은 두 개의 배위 결합과 두 개의 공유 결합으로 포르피린 고리에 결합합니다.

헤모글로빈의 구조

헤모글로빈 A의 구조

헤모글로빈은 4개의 헴 함유 단백질 하위 단위로 구성된 단백질입니다. 프로토머는 소수성, 이온성, 수소 결합으로 서로 연결되어 있으며 임의로 상호 작용하는 것이 아니라 특정 영역, 즉 접촉 표면을 통해 상호 작용합니다. 이 과정은 매우 구체적이며 접촉은 수십 개의 지점에서 동시에 발생합니다. 상보성의 원리에 따라. 상호작용은 반대 전하를 띤 그룹, 소수성 영역 및 단백질 표면의 불규칙성에 의해 수행됩니다.

정상 헤모글로빈의 단백질 하위 단위는 α, β, γ, δ, ε, ξ(각각 그리스어 - 알파, 베타, 감마, 델타, 엡실론, xi)와 같은 다양한 유형의 폴리펩티드 사슬로 표시될 수 있습니다. 헤모글로빈 분자에는 다음이 포함됩니다. 둘쇠사슬 둘다른 유형.

헴은 먼저 잔기를 통해 단백질 하위 단위에 결합합니다. 히스티딘두 번째로 철의 배위 결합 소수성 결합피롤 고리와 소수성 아미노산. 헴은 사슬의 "주머니"에 위치하며 헴 함유 프로토머가 형성됩니다.

정상적인 형태의 헤모글로빈

헤모글로빈에는 몇 가지 일반적인 변종이 있습니다.

• HbР ( 원어) – 원시 헤모글로빈은 2ξ- 및 2ε-사슬을 포함하며 생후 7~12주 사이의 배아에서 발생합니다.
• HbF( 유쾌한) – 태아 헤모글로빈은 2α- 및 2γ-사슬을 포함하며 자궁 내 발달 12주 후에 나타나며 3개월 후에 주요 헤모글로빈입니다.
• 당화혈색소( 성인) – 성인 헤모글로빈의 비율은 98%이고 2α-사슬과 2β-사슬을 포함하며 생후 3개월 후에 태아에 나타나며 출생 시 전체 헤모글로빈의 80%를 차지합니다.
• HbA 2 – 성인의 헤모글로빈, 비율은 2%, 2α- 및 2δ-사슬을 포함합니다.
• HbO 2 - 산소헤모글로빈은 산소가 폐에 결합할 때 형성되며, 폐정맥에서는 총 헤모글로빈 양의 94-98%를 차지합니다.
• HbCO 2 – 카보헤모글로빈은 조직에서 이산화탄소가 결합하여 형성되며 정맥혈에서는 전체 헤모글로빈 양의 15-20%를 차지합니다.

헤모글로빈의 병리학적 형태

HbS – 겸상 적혈구 헤모글로빈.

MetHb – 메트헤모글로빈, 철 이온 대신 철 이온을 포함하는 헤모글로빈의 한 형태. 이 형태는 O 2 분자와 Fe 2+ 헴의 상호 작용 중에 자발적으로 형성되지만 일반적으로 세포의 효소력은 이를 복원하기에 충분합니다. 설폰아미드를 사용하고 아질산나트륨과 식품 질산염을 섭취하고 아스코르브산 결핍이 있으면 Fe 2+에서 Fe 3+로의 전환이 가속화됩니다. 신흥 metHb산소를 결합할 수 없어 조직에 저산소증이 발생합니다. Fe 3+를 Fe 2+로 줄이기 위해 클리닉에서는 아스코르브산과 메틸렌 블루를 사용합니다.

Hb-CO – 일산화탄소헤모글로빈은 흡입된 공기에 CO(일산화탄소)가 존재하면 형성됩니다. 이는 혈액에 작은 농도로 지속적으로 존재하지만 그 비율은 상태와 생활방식에 따라 달라질 수 있습니다.