헤모글로빈의 병리학 적 유형. 정상적인 형태의 헤모글로빈 존재하지 않는 형태의 헤모글로빈

헤모글로빈의 생리학적 형태. 헤모글로빈의 병리학 적 형태. 혈액 내 헤모글로빈 함량. 남성, 출산 후 여성, 생후 첫 해 어린이의 헤모글로빈 수치. 헤모글로빈 측정 단위.

헤모글로빈은 산소와 이산화탄소의 수송에 관여하는 혈액의 호흡 색소로 완충 기능을 수행하고 pH를 유지합니다. 적혈구에서 발견됨(빨간색 혈액 세포혈액 - 매일 인체는 2000억 개의 적혈구를 생성합니다. 그것은 단백질 부분(글로빈)과 철 함유 반암 부분(헴)으로 구성됩니다. 4개의 소단위체로 구성된 4차 구조의 단백질입니다. 헴의 철은 2가 형태입니다.

헤모글로빈의 생리학적 형태: 1) 옥시 헤모글로빈 (HbO2) - 헤모글로빈과 산소의 결합은 주로 동맥혈에서 형성되어 주홍색을 띠고 산소는 배위 결합을 통해 철 원자에 결합합니다.2) 환원된 헤모글로빈 또는 데옥시헤모글로빈(HbH) - 조직에 산소를 공급한 헤모글로빈.3) 카르복시헤모글로빈(HbCO2) - 헤모글로빈과 이산화탄소의 화합물; 그것은 주로 정맥혈에서 형성되어 결과적으로 어두운 체리 색을 얻습니다.

헤모글로빈의 병리학 적 형태: 1) 탄수화물 헤모글로빈(HbCO) - 일산화탄소(CO) 중독 중에 형성되는 반면 헤모글로빈은 산소를 부착하는 능력을 잃습니다.2) 메스 헤모글로빈 - 아질산염, 질산염 및 일부 약물의 작용으로 형성, 제1철은 메스 헤모글로빈 - HbMet의 형성과 함께 제2철로 변합니다.

혈액 내 헤모글로빈 함량여성보다 남성이 약간 높습니다. 생후 첫 해의 어린이에게는 헤모글로빈 농도의 생리적 감소가 관찰됩니다. 혈액 내 헤모글로빈 함량 감소(빈혈)는 다양한 유형의 출혈 중 헤모글로빈 손실 증가 또는 적혈구 파괴(용혈) 증가로 인한 것일 수 있습니다. 빈혈의 원인은 헤모글로빈 합성에 필요한 철분 부족이나 적혈구 형성에 관여하는 비타민(주로 B12, 엽산), 특정 혈액 질환에서 혈액 세포 형성에 대한 위반. 빈혈은 다양한 만성 비혈액 질환에서 이차적으로 발생할 수 있습니다.

헤모글로빈 단위 Invitro 실험실 - g/dal
대체 측정 단위: g/l
변환 계수: g/l x 0.1 ==> g/dal

헤모글로빈 수치 증가: 적혈구 수의 증가를 동반하는 질병(1차 및 2차 적혈구증가증). 고산지대 거주자, 고고도 비행 후 조종사, 등산객 증가 후 생리적 원인 신체 활동.
혈액의 농축;
선천성 심장 결함;
폐심부전;

헤모글로빈에는 몇 가지 정상적인 변형이 있습니다.

HbP- 원시 헤모글로빈은 2ξ 및 2ε-사슬을 포함하며 생후 7-12주 사이에 배아에서 발생합니다.

HbF- 태아 헤모글로빈은 2α 및 2γ 사슬을 포함하며 자궁 내 발달 12주 후에 나타나며 3개월 후에 주요 헤모글로빈,

HbA- 성인 헤모글로빈의 비율은 98%, 2α 및 2β 사슬을 포함하고 생후 3개월 이후에 태아에 나타나며 출생 시 전체 헤모글로빈의 80%,

HbA 2 - 성인 헤모글로빈, 비율 2%, 2α- 및 2δ-사슬 포함,

HbO 2 - 옥시헤모글로빈은 폐에서 산소가 결합할 때 형성되며, 폐정맥에서는 헤모글로빈 총량의 94~98%,

HbCO 2 - 정맥혈에서 조직 내 이산화탄소가 결합하여 형성되는 카르보헤모글로빈은 총 헤모글로빈 양의 15~20%입니다.

헤모글로빈의 병리학 적 형태

HbS- 겸상 적혈구 헤모글로빈.

MetHb- 메트헤모글로빈, 2가 이온 대신 3가 철 이온을 포함하는 헤모글로빈의 한 형태. 이 형태는 일반적으로 자발적으로 형성되며, 이 경우 세포의 효소적 능력으로 이를 복원하기에 충분합니다. 설폰아미드 사용 시 아질산나트륨 및 질산염 사용 식료품, 아스코르브산이 부족하면 Fe 2+에서 Fe 3+로의 전이가 가속화됩니다. 생성된 metHb는 산소와 결합할 수 없고 조직 저산소증이 발생합니다. 클리닉에서 철 이온을 복원하기 위해 아스코르브산과 메틸렌 블루가 사용됩니다.

Hb-CO- 일산화탄소(일산화탄소)가 흡입된 공기에 존재할 때 형성되는 일산화탄소 헤모글로빈. 그것은 낮은 농도로 혈액에 지속적으로 존재하지만 그 비율은 상태와 생활 방식에 따라 다를 수 있습니다.

일산화탄소는 헴 함유 효소, 특히 호흡 사슬 복합체의 시토크롬 산화효소 4의 활성 억제제입니다.

HbA1C- 글리코실화 헤모글로빈. 그것의 농도는 만성 고혈당증과 함께 증가하고 장기간에 걸친 혈당 수치의 좋은 선별 지표입니다.

미오글로빈은 또한 산소와 결합할 수 있습니다.

미오글로빈은 외로운폴리펩타이드 사슬은 153개의 아미노산으로 구성되어 있으며 분자량은 17kDa이고 구조는 헤모글로빈의 β-사슬과 유사합니다. 단백질은 근육 조직에 국한되어 있습니다. 미오글로빈은 더 높은 친화력헤모글로빈에 비해 산소. 이 속성은 미오글로빈의 기능을 결정합니다 - 근육 세포의 산소 침착 및 근육의 O 2 분압이 크게 감소한 경우에만 사용됩니다 (최대 1-2 mm Hg).

산소 포화도 곡선 표시 미오글로빈과 헤모글로빈의 차이점:

완전히 다른 산소 농도(약 26mmHg)에서 동일한 50% 포화가 달성됩니다. 헤모글로빈 및 5mmHg의 경우. 미오글로빈의 경우,

26 ~ 40mmHg의 생리적 산소 부분압에서. 헤모글로빈은 50-80% 포화된 반면 미오글로빈은 거의 100%입니다.

따라서 미오글로빈은 세포의 산소량이 가장자리 가의수량. 이 후에야 대사 반응을 위한 산소 방출이 시작됩니다.

그들의 비단백질 부분은 헴(heme)으로, 포르피린 고리(4개의 피롤 고리로 구성)와 Fe 2+ 이온을 포함하는 구조입니다. 철은 2개의 배위와 2개의 공유 결합으로 포르피린 고리에 결합합니다.

헤모글로빈의 구조

헤모글로빈 A의 구조

정상 헤모글로빈의 단백질 소단위는 다양한 유형의 폴리펩티드 사슬로 나타낼 수 있습니다: α, β, γ, δ, ε, ξ(각각 그리스어 - 알파, 베타, 감마, 델타, 엡실론, xi). 헤모글로빈 분자는 두 가지 유형의 두 사슬을 포함합니다.

헴은 첫 번째로 철 배위 결합에 의한 히스티딘 잔기를 통해, 두 번째로 피롤 고리와 소수성 아미노산의 소수성 결합을 통해 단백질 서브유닛에 연결됩니다. 헴은 말하자면 사슬의 "포켓에" 위치하며 헴을 포함하는 프로토머가 형성됩니다.

헤모글로빈의 정상적인 형태

HbP - 원시 헤모글로빈은 2ξ 및 2ε-사슬을 포함하며 7-12주령의 배아에서 발생합니다.
HbF - 태아 헤모글로빈은 2α- 및 2γ-사슬을 포함하며 자궁 내 발달 12주 후에 나타나며 3개월 후에 주요 헤모글로빈,
HbA - 성인 헤모글로빈의 비율은 98%, 2α 및 2β 사슬을 포함하며 생후 3개월 이후에 태아에 나타나며 출생 시 전체 헤모글로빈의 80%를 구성합니다.
HbA 2 - 성인 헤모글로빈, 비율은 2%, 2α- 및 2δ-사슬 포함,
HbO 2 - 옥시헤모글로빈은 산소가 폐에 결합할 때 형성되며, 폐정맥에서는 헤모글로빈 총량의 94~98%,
HbCO 2 - 카보헤모글로빈은 이산화탄소가 조직에 결합할 때 형성되며 정맥혈에서는 헤모글로빈 총량의 15-20%입니다.

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헤모글로빈의 유형, 연구 결과의 진단 및 해석

헤모글로빈은 여러 기능을 수행하는 신체에 필수적인 단백질이지만 주요 기능은 조직과 세포로의 산소 수송입니다. 헤모글로빈 결핍은 심각한 결과를 초래할 수 있습니다. 철분 함량으로 인해 혈액에 풍부한 붉은 색을주는 것은이 단백질입니다. 헤모글로빈은 적혈구에서 발견되며 철과 글로빈(단백질)의 화합물로 구성됩니다.

헤모글로빈 - 유형 및 기능

혈액 내 헤모글로빈의 의미와 유형

헤모글로빈은 조직이 필요한 양의 산소를 공급받을 수 있도록 충분한 양으로 인간 혈액에 포함되어야 합니다. 각 헤모글로빈 분자에는 산소와 결합하는 철 원자가 포함되어 있습니다.

헤모글로빈의 세 가지 주요 기능은 다음과 같습니다.

산소 수송. 가장 유명한 기능. 사람은 공기를 흡입하고 산소 분자는 폐로 들어가고 거기에서 다른 세포와 조직으로 운반됩니다. 헤모글로빈은 산소 분자와 결합하여 운반합니다. 이 기능이 방해를 받으면 산소 결핍이 시작되어 특히 뇌에 위험합니다.
이산화탄소의 수송. 산소 외에도 헤모글로빈은 이산화탄소 분자를 결합하고 운반할 수 있으며 이는 또한 중요합니다.
pH 수준 유지. 혈액에 축적되는 이산화탄소는 산성화를 유발합니다. 이것은 허용되어서는 안되며, 이산화탄소 분자는 지속적으로 제거되어야 합니다.

인간의 혈액에서 단백질은 여러 종류로 존재합니다. 헤모글로빈에는 다음과 같은 유형이 있습니다.

옥시헤모글로빈. 산소 분자가 결합된 헤모글로빈입니다. 동맥혈에서 발견되기 때문에 밝은 주홍색입니다.
카르복시헤모글로빈. 결합된 이산화탄소 분자가 있는 헤모글로빈. 그들은 폐로 운반되어 이산화탄소가 제거되고 헤모글로빈이 재산소화됩니다. 이러한 종류의 단백질은 더 어둡고 두꺼운 정맥혈에 포함됩니다.
당화 헤모글로빈. 그것은 단백질과 포도당의 불가분의 화합물입니다. 이러한 유형의 포도당은 혈액에서 오랫동안 순환할 수 있으므로 혈당 수치를 결정하는 데 사용됩니다.
태아 헤모글로빈. 이 헤모글로빈은 생후 첫 몇 주 동안 태아나 신생아의 혈액에서 발견될 수 있습니다. 이것은 산소 전달 측면에서 더 활동적이지만 환경 요인의 영향으로 빠르게 분해되는 헤모글로빈입니다.
메테모글로빈. 이것은 다양한 화학 물질과 관련된 헤모글로빈입니다. 그것의 성장은 신체의 중독을 나타낼 수 있습니다. 단백질과 에이전트 사이의 결합은 매우 강력합니다. 이 유형의 헤모글로빈 수준이 증가하면 산소로 조직의 포화가 방해받습니다.
설프헤모글로빈. 이 유형의 단백질은 다양한 약물을 복용할 때 혈액에 나타납니다. 그 함량은 일반적으로 10%를 초과하지 않습니다.

헤모글로빈 수치 진단

헤모글로빈 수치 연구 : 목적, 준비 및 절차

헤모글로빈이 포함되어 있습니다. 임상 분석피. 따라서 헤모글로빈 만 중요하더라도 전체 혈구 수를 가장 자주 처방하고 모든 지표를 전체적으로 평가합니다.

의심되는 경우 당뇨병당화 헤모글로빈에 대한 별도의 분석을 수행하십시오. 동시에 환자는 갈증이 증가하고 배뇨가 자주 발생하며 빨리 피곤하고 종종 바이러스 성 질병으로 고통받습니다.

어쨌든 아침에 공복 상태에서 혈액을 채취합니다. 마지막 식사 후 최소 8시간이 경과하는 것이 바람직합니다. 분석 전날에는 운동, 흡연, 술 및 약물을 마시는 것은 바람직하지 않습니다. 일부 약물을 취소할 수 없는 경우 주치의에게 보고해야 합니다. 식이 요법을 따를 필요는 없지만 지표가 바뀔 수 있으므로 지방이 많은 음식과 튀긴 음식을 삼가하는 것이 좋습니다. 임신 중에 헤모글로빈(및 일반적으로 기타 지표)에 대한 분석은 몇 주에 한 번, 필요한 경우 매주 한 번 자주 수행됩니다.

의사는 헤모글로빈 결핍을 의심하고 환자가 저혈압, 피로, 쇠약, 두통 및 현기증, 실신, 탈모 및 부서지기 쉬운 손톱이 있는지 확인하기 위해 혈액 검사를 지시할 수 있습니다.

다양한 실험실에서 헤모글로빈에 대한 혈액 검사는 사용 가능한 도구에 따라 다양한 방식으로 수행됩니다. 헤모글로빈의 철 함량을 측정하거나 혈액 용액의 색 포화도를 추정합니다.

유용한 비디오 - 당화 헤모글로빈이 증가합니다.

대부분의 경우 염산은 헤모글로빈 수치를 측정하는 데 사용됩니다. 이 방법을 샐리 방법이라고 합니다. 생성된 물질을 산과 일정량 혼합한 후 증류수로 표준색으로 만든다. 헤모글로빈의 양은 수용된 표준과 수용된 양의 비율에 의해 결정됩니다. 살리 방법은 오랫동안 사용되어 왔으며 다소 길고 주관적이며 인적 요소에 크게 의존합니다. 그러나 현대 의학에서는 헤모미터라는 장치를 사용하여 보다 정확하고 자동화된 방법으로 헤모글로빈 수치를 결정할 수 있습니다. 이 방법은 더 빠르지만 리터당 최대 3g의 불일치를 줄 수도 있습니다.

분석 해독

헤모글로빈 : 편차의 규범과 원인

의사 만이 분석 결과를 해독해야합니다. 명백한 단순성에도 불구하고(표준을 찾고 결과를 비교하는 것으로 충분함) 불일치가 있을 수 있습니다. 또한 의사는 나머지 지표를 평가하고 수행해야 할 다른 검사를 결정할 수 있습니다.

남성의 경우 헤모글로빈 수치가 여성보다 높습니다. 여성의 경우 g / l입니다-g / l.
임신 중에는 혈액량 증가로 인해 헤모글로빈이 90g/l로 떨어질 수 있습니다.
어린 아이의 경우 규범이 훨씬 더 높습니다. 이것이 신생아 인 경우 헤모글로빈이 200g / l를 초과 할 수 있습니다. 나이가 들어감에 따라 태아 헤모글로빈의 분해로 인해 수치가 감소합니다.

당화혈색소는 총량에 따라 결정됩니다. 일반적으로 6.5%를 넘지 않습니다. 여성의 경우 월경 중에 헤모글로빈이 떨어지며 이는 일정량의 혈액 손실로 인해 정상으로 간주됩니다. 이때 vg/l 지시자는 편차로 간주하지 않는다. 해독할 때 의사는 환자의 헤모글로빈 수치에 영향을 미치는 요인을 고려해야 합니다. 바로 수술, 출혈(월경, 치질, 잇몸 출혈)입니다.

낮은 헤모글로빈은 아래/l로 간주됩니다.

이 표시가 g / l에 도달하면 이것은 헤모글로빈의 치명적인 감소로 입원 및 관찰이 필요합니다. 그러한 빈혈로 신체의 모든 기관과 시스템이 고통받습니다. 헤모글로빈 수치가 감소하는 이유는 다양한 출혈뿐만 아니라 장기 병리도 있습니다. 생식 기관, 감염, 자가면역 및 유전 질환, 암성 종양. 따라서 만성적으로 낮은 헤모글로빈의 경우 추가 검사를 수행하는 것이 바람직합니다.

상승된 헤모글로빈 수치(big/l)는 전혀 좋은 신호가 아니며 조직에 충분한 양의 산소를 나타내지 않습니다. 이것은 높은 고도에서 작업할 때와 같이 산소 결핍 환경에 있는 경우에만 정상입니다. 상승된 헤모글로빈 수치는 오작동을 나타낼 수 있습니다. 내장, 종양학적 질환, 기관지 천식, 심각한 질병심장과 폐, 결핵 등

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헤모글로빈의 병리학 적 형태

현재까지, 하나 이상의 아미노산이 다른 것으로 대체되거나 부재하는 경우 글로빈 폴리펩타이드 사슬의 구조가 정상과 다른 200개 이상의 형태의 병리학적 헤모글로빈이 알려져 있습니다.

가장 흔한 유전성 장애는 혈색소병증 S(겸상 적혈구 빈혈)로 겸상 적혈구 검사로 확인할 수 있습니다(3.3.2 참조). 병리학 적 헤모글로빈 연구 헤모글로빈의 병리학적 유도체는 다음과 같습니다.

카르복시헤모글로빈(HbCO)헤모글로빈이 일산화탄소(CO)와 결합할 때 형성됩니다. 이 과정은 정상적인 조건에서 2-4% 가능합니다. CO는 일반적으로 헤모글로빈이 분해되는 동안 형성되고, 베르도글로빈이 형성될 때 메틴 다리가 분할되는 동안 형성됩니다. CH 그룹(메틴 그룹)은 손실되지 않고 CO로 전환됩니다. CO는 guanylate cyclase를 활성화하여 표적 세포에서 후속 사건을 일으킬 수 있습니다. 카르복시헤모글로빈은 강한 화합물로 약하게 해리되며 산소를 부착할 수 없습니다. 또한, 일산화탄소 헤모글로빈이 존재하면 산소 헤모글로빈의 탈산소화가 방해를 받습니다(Holden 효과). 흡입된 공기의 일산화탄소 농도가 약 0.1%이면 헤모글로빈의 50%가 1/130초 안에 결합합니다(헤모글로빈은 산소보다 일산화탄소에 대한 친화력이 더 높음). 일산화탄소 중독에는 3단계가 있습니다. 첫 번째는 심한 두통, 숨가쁨 및 메스꺼움으로 나타납니다. 첫 번째 증상에 대한 두 번째 증상은 근육 약화와 얼굴에 주홍 반점의 존재가 추가로 특징입니다. 3도 - 혼수 상태 (밝은 주홍 얼굴, 사지의 청색증, 온도 38-40C, 발작). 비정형 형태가 있습니다 - 번개처럼 빠르며 혈압이 급격히 떨어질 때 창백합니다 (백색 질식). 만성 일산화탄소 중독이 가능합니다. 헤모글로빈의 약 70%가 일산화탄소와 관련되어 있으면 신체가 저산소증으로 사망합니다. 혈액에는 라일락 색조("링곤베리 주스의 색")가 있습니다. 일산화탄소 헤모글로빈의 흡수 스펙트럼은 산소 헤모글로빈의 흡수 스펙트럼과 매우 유사합니다. 스펙트럼의 황록색 부분에 있는 두 개의 가는 짙은 선이지만 보라색 끝쪽으로 약간 이동합니다. 옥시헤모글로빈과 카르복시헤모글로빈을 보다 정확하게 인식하기 위해서는 시험용액에 Stokes 시약(주석철의 암모니아 용액)을 첨가해야 한다. 이 시약은 강한 환원제이기 때문에 산소 헤모글로빈 용액에 첨가하면 후자는 헤모글로빈으로 환원되며 흡수 스펙트럼은 하나의 어두운 선입니다. 카르복시헤모글로빈의 흡수 스펙트럼은 Stokes 시약을 첨가해도 변하지 않습니다. 이 연결에는 영향을 미치지 않습니다. 기계적 질식(질식)으로 인한 사망과 일산화탄소 중독의 차이를 진단하기 위해 법의학 실습에서 사용됩니다.

메트헤모글로빈(HbOH)- 산화질소를 사용하는 동안 정상적인 조건(1-2%)에서 형성될 수 있습니다. 생리학적 조건에서 메테모글로빈은 산화질소의 이용에 관여할 뿐만 아니라 시안화물과 결합하여 호흡 효소를 재활성화할 수 있습니다. 시안화물은 생리학적 조건에서 지속적으로 형성됩니다(알데하이드, 케톤 및 알파 하이드록시산과 시아노히드린의 상호작용 및 니트릴 대사의 결과). 효소 로도나제(간, 신장 및 부신)도 시안화물 이용에 참여합니다. 이 효소는 티오시안산염의 형성을 유도하는 시안화황 첨가를 촉매합니다 - 200배 적습니다. 독성 물질. 메테모글로빈은 황화수소, 아자이트 나트륨, 티오시안산염, 불화나트륨, 포름산염, 비소 및 기타 독에 결합할 수 있습니다. 메테모글로빈은 과잉 과산화수소를 제거하는 데 관여하여 이를 옥시헤모글로빈으로 전환하여 물과 원자 산소로 파괴합니다. 일반적으로 메트헤모글로빈은 적혈구에 축적되지 않습니다. 그들은 효소 (NADP 환원 효소 또는 디아포라아제 - 75 %), 비 효소 (비타민 C - 12-16 % 및 감소 된 GLT - 9-12 %)의 회복 시스템을 가지고 있습니다.

그것은 힘들고 전문 실험실에서 수행됩니다.

빈혈 진단을 위한 생화학적 기준

여기에는 KLA(Nv, Er, Tsv. p., reticul.), MSN, MCHC, 혈청이 포함됩니다. Fe, OZhSS, VZhSS, 페리틴 수준. 혈액 검사에서 Hb의 감소와 Er의 Hb 농도 감소가 나타납니다. Er의 양이 적은 정도로 감소했습니다.

기본 IDA의 혈액학적 징후는 날카로운 것입니다. 저색소증: 열 피.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА 항상 저색소성,모든 저색소성 빈혈이 Fe 결핍인 것은 아닙니다.

Microcytosis가 감지되었습니다 (Er 직경< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

IDA가 감소할 때 적혈구의 평균 Hb 농도(MCSU). 이 지표는 적혈구의 헤모글로빈 포화 정도를 반영하며 N은 30-38%입니다. 이것은 혈액 100ml당 Hb의 농도(g)입니다.

적혈구의 평균 Hb 함량(MSN) - 하나의 적혈구에서 Hb의 절대 함량을 반영하는 지표입니다(N은 피코그램(pg)과 동일). 이 지표는 비교적 안정적이며 IDA에 따라 크게 변하지 않습니다.

그들은 IDA의 진단에 결정적입니다. 여기에는 혈청 Fe, TIBC, LZhSS 수준, 철과 트랜스페린의 포화 계수가 포함됩니다. 이 지표 연구를위한 혈액을 특수 시험관에 넣고 증류수로 두 번 씻습니다. 환자는 연구 5일 전에 Fe 제제를 받아서는 안 됩니다.

혈청 Fe는 혈청에서 발견되는 비헴철(철 트랜스페린, 페리틴)의 양입니다. N에서 - 40.6-62.5 µmol / l. LVVR - TIBC와 혈청 Fe 수준의 차이(N은 47μmol/l 이상이어야 함).

트랜스페린 포화 인자 TIBC의 혈청 Fe 비중을 반영합니다. N에서 17% 이상.

IDA 환자에서 혈청 Fe 수치가 감소하고 TIBC와 LVVR이 증가하며 철과 트랜스페린의 포화 계수가 감소합니다.

IDA에서 Fe 저장소가 고갈되기 때문에 혈청 수준이 감소합니다. 페리틴 (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Fe 매장량 추정치는 다음을 사용하여 결정할 수도 있습니다. 연기하다샘플. desferal의 근육 또는 정맥 주사 후 0.6-1.3 mg/day의 Fe가 정상적으로 소변으로 배설되고 IDA를 사용하면 배설되는 Fe의 양이 0.4-0.2 mg/day로 감소합니다.

골수에서 철모세포 수가 감소한 적혈구 증식이 관찰됩니다.

헤모글로빈. 혈액 내 헤모글로빈 함량, 수준, 헤모글로빈 측정.

헤모글로빈은 산소와 이산화탄소의 수송에 관여하는 혈액의 호흡 색소로 완충 기능을 수행하고 pH를 유지합니다. 적혈구(혈액의 적혈구 - 인체는 매일 2000억 개의 적혈구를 생성함)에 들어 있습니다. 그것은 단백질 부분(글로빈)과 철 함유 반암 부분(헴)으로 구성됩니다. 4개의 소단위체로 구성된 4차 구조의 단백질입니다. 헴의 철은 2가 형태입니다.

남성의 혈액 내 헤모글로빈 함량은 여성보다 약간 높습니다. 생후 첫 해의 어린이에게는 헤모글로빈 농도의 생리적 감소가 관찰됩니다. 혈액 내 헤모글로빈 함량 감소(빈혈)는 다양한 종류의 출혈 중 헤모글로빈 손실 증가 또는 적혈구 파괴(용혈) 증가로 인한 것일 수 있습니다. 빈혈의 원인은 헤모글로빈 합성에 필요한 철분 부족 또는 적혈구 형성에 관여하는 비타민 (주로 B12, 엽산)뿐만 아니라 특정 혈액학에서 혈액 세포 형성에 대한 위반 일 수 있습니다. 질병. 빈혈은 다양한 만성 비혈액 질환에서 이차적으로 발생할 수 있습니다.

대체 측정 단위: g/l

변환 계수: g/l x 0.1 ==> g/dal

헤모글로빈의 병리학 적 형태

헤모글로빈의 정상적인 형태

헤모글로빈은 주요 혈액 단백질

헤모글로빈은 그 자체가 발색단백의 아종인 단백질의 헤모단백질 그룹의 일부이며 비효소 단백질(헤모글로빈, 미오글로빈)과 효소(사이토크롬, 카탈라제, 퍼옥시다제)로 나뉩니다. 그들의 비단백질 부분은 헴(heme)으로, 포르피린 고리(4개의 피롤 고리로 구성)와 Fe 2+ 이온을 포함하는 구조입니다. 철은 2개의 배위와 2개의 공유 결합으로 포르피린 고리에 결합합니다.

헤모글로빈은 4개의 헴 함유 단백질 서브유닛을 포함하는 단백질입니다. 그들 사이에서 프로토머는 상보성의 원리에 따라 소수성, 이온성, 수소 결합으로 연결됩니다. 동시에 그들은 임의로 상호 작용하지 않고 특정 영역, 즉 접촉면에서 상호 작용합니다. 이 과정은 매우 구체적이며 상보성의 원칙에 따라 수십 개의 지점에서 동시에 접촉이 발생합니다. 상호 작용은 반대 전하 그룹, 소수성 영역 및 단백질 표면의 불규칙성에 의해 수행됩니다.

헤모글로빈에는 몇 가지 정상적인 변형이 있습니다.

HbP - 원시 헤모글로빈, 2ξ 및 2ε-사슬을 포함하며, 생후 7-12주 사이에 배아에서 발생,

HbF - 태아 헤모글로빈은 2α- 및 2γ-사슬을 포함하며 자궁 내 발달 12주 후에 나타나며 3개월 후에 주요 헤모글로빈,

HbA - 성인 헤모글로빈의 비율은 98%이고 2α- 및 2β-사슬을 포함하며 생후 3개월 후에 태아에 나타나며 출생 시 전체 헤모글로빈의 80%,

HbA 2 - 성인 헤모글로빈, 비율은 2%, 2α- 및 2δ-사슬 포함,

HbO 2 - 옥시 헤모글로빈, 폐의 산소 결합에 의해 형성되며, 폐정맥에서는 헤모글로빈 총량의 94-98 %,

· HbCO 2 - 정맥혈 중 조직 내 이산화탄소가 결합하여 형성되는 카르보헤모글로빈은 총 헤모글로빈 양의 15~20%입니다.

HbS는 겸상 적혈구 헤모글로빈입니다.

MetHb는 2가 이온 대신 제2철 이온을 포함하는 헤모글로빈의 한 형태인 메트헤모글로빈입니다. 이 형태는 일반적으로 자발적으로 형성되며, 이 경우 세포의 효소적 능력으로 이를 복원하기에 충분합니다. 설폰 아미드의 사용, 아질산 나트륨 및 식품 질산염의 사용, 아스코르브산 부족으로 Fe 2+에서 Fe 3+로의 전환이 가속화됩니다. 생성된 metHb는 산소와 결합할 수 없고 조직 저산소증이 발생합니다. 클리닉에서 철 이온을 복원하기 위해 아스코르브산과 메틸렌 블루가 사용됩니다.

Hb-CO - 카르복시헤모글로빈은 흡입된 공기에 CO(일산화탄소)가 있을 때 형성됩니다. 그것은 낮은 농도로 혈액에 지속적으로 존재하지만 그 비율은 상태와 생활 방식에 따라 다를 수 있습니다.

일산화탄소헴 함유 효소, 특히 호흡 사슬의 4 번째 복합체의 시토크롬 산화 효소의 활성 억제제입니다.

HbA 1C - 글리코실화 헤모글로빈. 그것의 농도는 만성 고혈당증과 함께 증가하고 장기간에 걸친 혈당 수치의 좋은 선별 지표입니다.

미오글로빈은 또한 산소와 결합할 수 있습니다.

미오글로빈은 단일 폴리펩타이드 사슬로 분자량 17kDa의 153개 아미노산으로 구성되며 구조가 헤모글로빈의 β-사슬과 유사합니다. 단백질은 근육 조직에 국한되어 있습니다. 미오글로빈은 헤모글로빈보다 산소에 대한 친화력이 높습니다. 이 속성은 미오글로빈의 기능을 결정합니다 - 근육 세포의 산소 침착 및 근육의 O 2 분압이 크게 감소한 경우에만 사용됩니다 (최대 1-2 mm Hg).

산소 포화도 곡선은 미오글로빈과 헤모글로빈의 차이를 보여줍니다.

완전히 다른 산소 농도(약 26mmHg)에서 동일한 50% 포화가 달성됩니다. 헤모글로빈 및 5mmHg의 경우. 미오글로빈의 경우,

· 26~40mmHg의 생리학적 산소 부분압에서. 헤모글로빈은 50-80% 포화된 반면 미오글로빈은 거의 100%입니다.

따라서 미오글로빈은 세포의 산소량이 한계 값으로 감소할 때까지 산소화된 상태를 유지합니다. 이 후에야 대사 반응을 위한 산소 방출이 시작됩니다.

헤모글로빈

헤모글로빈은 4개의 소단위체로 구성된 4차 구조를 가진 단백질입니다. 헴의 철은 2가 형태입니다. 헤모글로빈의 생리적 형태는 다음과 같습니다.

옥시 헤모글로빈 (H b O 2) - 헤모글로빈과 산소의 화합물은 주로 동맥혈에서 형성되며 주홍색을 나타냅니다 (산소는 배위 결합을 통해 철 원자에 결합합니다).

환원 헤모글로빈 또는 데옥시헤모글로빈(H b H)은 조직에 산소를 공급한 헤모글로빈입니다.

카르복시 헤모글로빈 (H bC O 2) - 헤모글로빈과 이산화탄소의 화합물은 주로 정맥혈에서 형성되어 혈액이 어두운 체리 색을 얻습니다.

헤모글로빈의 병리학 적 형태 :

일산화탄소(CO) 중독 동안 탄수화물 헤모글로빈(H bC O)이 형성되는 반면 헤모글로빈은 산소 결합 능력을 잃습니다.

메트헤모글로빈은 아질산염, 질산염 및 일부 약물의 영향으로 형성됩니다(메트헤모글로빈 - HbMet의 형성과 함께 철 철이 3가로 전환됨).

표준 시안메트헤모글로빈 방법은 구별 없이 모든 형태의 헤모글로빈을 결정합니다.

혈액 내 헤모글로빈 감소(빈혈)는 다양한 유형의 출혈 중 헤모글로빈 손실 또는 적혈구 파괴 증가(용혈)의 결과입니다. 빈혈의 원인은 헤모글로빈 합성에 필요한 철분 부족 또는 적혈구 형성에 관여하는 비타민 (주로 B12 및 엽산)뿐만 아니라 특정 혈액학에서 혈액 세포 형성에 대한 위반 일 수 있습니다. 질병. 빈혈은 만성 신체 질환에 이차적으로 발생할 수 있습니다.

측정 단위: 리터당 그램(g/l) .

참조 값: 표 참조. 2-2.

표 2-2. 정상 헤모글로빈 값

헤모글로빈 함량은 적혈구 수의 증가 (1 차 및 2 차 적혈구 증가), 혈색소 증가, 선천성 심장 결함, 폐 심부전 및 생리적 이유(고지 거주자, 고고도 비행 후 조종사, 신체 활동 증가 후 등반가의 경우).

감소된 헤모글로빈 함량은 다양한 병인(주요 증상)의 빈혈에서 나타납니다.

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헤모글로빈의 종류, 그 화합물, 생리학적 중요성

헤모글로빈에는 세 가지 유형이 있습니다. 초기에 배아에는 원시 헤모글로빈(HbP)이 있습니다(최대 4-5개월). 자궁 내 수명이 끝나면 태아 헤모글로빈 (HbF)이 나타나기 시작하며 그 양은 최대 6-7 개월까지 증가합니다. 자궁 내 생활. 이 기간부터 헤모글로빈 A (성인)가 증가하며 최대 값은 9 개월에 이릅니다. 자궁 내 수명(90%). 출생 시 태아 헤모글로빈의 양은 만삭의 징후 중 하나입니다. HbF가 많을수록 아이는 덜 만삭입니다. 2,3 디포스포글리세르산(DFG는 산소 결핍 시 적혈구막의 대사 산물임)이 있는 HbF는 산소 친화도가 감소하는 HbA와 달리 산소 친화도를 변경하지 않는다는 점에 유의해야 합니다.

Hb 종은 O2에 대한 화학적 친화도가 서로 다릅니다. 따라서 생리학적 조건에서 HvF는 HvA보다 O2에 대한 친화도가 더 높습니다. HvF의 이 가장 중요한 특징은 태아 혈액에 의한 O2 수송을 위한 최적의 조건을 만듭니다.

헤모글로빈은 혈액의 색소로서 산소를 기관과 조직으로 운반하고, 이산화탄소를 조직에서 폐로 운반하는 역할을 하며, 대사를 위한 최적의 pH를 유지하는 세포내 완충제입니다. 헤모글로빈은 적혈구에 포함되어 있으며 건조 중량의 90%를 차지합니다. 적혈구 외부에서 헤모글로빈은 실제로 감지되지 않습니다.

화학적으로 헤모글로빈은 발색단백 그룹에 속합니다. 철을 포함하는 보철 그룹을 헴이라고하고 단백질 성분을 글로빈이라고합니다. 헤모글로빈 분자는 4개의 헴과 1개의 글로빈을 포함합니다.

생리학적 헤모글로빈에는 HbA(성인 헤모글로빈)와 HbF(태아 헤모글로빈의 대부분을 구성하며 영아 2세까지 거의 완전히 사라짐)가 있습니다. 현대의 전기영동 연구는 정상 헤모글로빈 A의 최소 두 종류인 A1(주) 및 A2(느림)의 존재를 입증했습니다. 성인 헤모글로빈의 대부분(96-99%)은 HbAl이고 다른 분획(A2 F)의 함량은 1-4%를 초과하지 않습니다. 각 유형의 헤모글로빈 또는 오히려 그 글로빈 부분은 "폴리펩티드 공식"이 특징입니다. 따라서 HbA1은 ά2 β2로 지정되는데, 2개의 ά 사슬과 2개의 β 사슬(총 574개의 아미노산 잔기가 엄밀하게 정의된 순서로 배열됨)로 구성되어 있다. 다른 유형의 정상 헤모글로빈 - F, A2는 HbA1과 공통 β-펩티드 사슬을 갖지만 두 번째 폴리펩티드 사슬의 구조가 다릅니다(예: HbF의 구조식은 ά2γ2).

생리적 헤모글로빈 외에도 여러 가지 병리학 적 헤모글로빈이 있습니다. 병리학적 헤모글로빈헤모글로빈 형성의 선천적, 유전적 결함의 결과로 발생합니다.

순환하는 적혈구에서 헤모글로빈은 지속적인 가역 반응 상태에 있습니다. 그는 그때

산소 분자(폐모세혈관)를 부착한 다음(조직 모세혈관) 내보냅니다.

주요 헤모글로빈 화합물은 HHb - 환원 헤모글로빈 및 HvCO2 - 이산화탄소(탄소 헤모글로빈)가 포함된 화합물입니다. 그들은 주로 정맥혈에서 발견되며 어두운 체리색을 띠게 됩니다.

HbO2 - 옥시헤모글로빈 -은 주로 동맥혈에서 발견되어 주홍색을 나타냅니다. HbO2는 극도로 불안정한 화합물이며 농도는 O2(pO2)의 분압에 의해 결정됩니다. pO2가 클수록 HbO2가 더 많이 형성되고 그 반대도 마찬가지입니다. 위의 모든 헤모글로빈 화합물은 생리학적입니다.

산소 분압이 낮은 정맥혈의 헤모글로빈은 물 1분자에 결합되어 있습니다. 이러한 헤모글로빈을 환원(복원) 헤모글로빈이라고 합니다. 산소분압이 높은 동맥혈에서 헤모글로빈은 산소 1분자와 결합되어 있으며 이를 산소헤모글로빈이라고 합니다. 산소 헤모글로빈이 환원 헤모글로빈으로 또는 그 반대의 지속적인 전환을 통해 산소가 폐에서 조직으로 전달됩니다. 조직 모세혈관의 이산화탄소에 대한 인식과 폐로의 전달도 헤모글로빈의 기능입니다. 조직에서 산소를 공급하는 산소 헤모글로빈은 환원 헤모글로빈으로 전환됩니다. 환원 헤모글로빈의 산 특성은 산소 헤모글로빈의 특성보다 70배 약하므로 자유 원자가가 이산화탄소에 결합합니다. 따라서 이산화탄소는 헤모글로빈의 도움으로 조직에서 폐로 전달됩니다. 폐에서 생성된 옥시헤모글로빈은 높은 산성 특성으로 인해 카보헤모글로빈의 알칼리 원자가와 접촉하여 이산화탄소를 대체합니다. 헤모글로빈의 주요 기능은 조직에 산소를 제공하는 것이기 때문에 혈액 내 헤모글로빈 농도의 감소 또는 질적 변화를 동반하는 모든 조건에서 조직 저산소증이 발생합니다.

그러나 헤모글로빈의 병리학 적 형태도 있습니다.

헤모글로빈은 산소 및 이산화탄소뿐만 아니라 다른 가스와도 화합물을 해리시키는 능력이 있습니다. 결과적으로 카르복시 헤모글로빈, 옥시 아질산 헤모글로빈 설프 헤모글로빈이 형성됩니다.

카르복시헤모글로빈(옥시카본)은 산소헤모글로빈보다 수백 배 느리게 해리되므로 공기 중 일산화탄소(CO)의 작은 농도(0.07%)라도 신체에 존재하는 헤모글로빈의 약 50%를 결합하여 운반 능력을 박탈합니다. 산소는 치명적입니다. 카르복시헤모글로빈(HbCO)은 일산화탄소와 매우 강한 화합물로 화학적 특성 Hb와 관련된 일산화탄소. Hb에 대한 친화력이 Hb에 대한 O2의 친화력보다 훨씬 더 크다는 것이 밝혀졌습니다. 따라서 환경에서 CO 농도가 약간 증가하면 매우 많은 양의 HbCO가 형성됩니다. 몸에 HvCO가 많으면 산소 결핍이 발생합니다. 사실 혈액 속에는 많은 양의 O2가 존재하는데 조직세포가 이를 받아들이지 못하기 때문이다. HbCO는 O2와 강한 화합물입니다.

메트헤모글로빈은 옥시헤모글로빈보다 산소가 있는 헤모글로빈의 더 안정적인 화합물로, 특정 물질에 의한 중독으로 인해 발생합니다. 약- 페나세틴, 안티피린, 설폰아미드. 이 경우, 보철 그룹의 2가 철이 산화되어 3가로 변합니다. 메트헤모글로빈(MetHb) - Hb의 산화된 형태, 혈액은 갈색을 나타냅니다. MetHb는 Hb가 산화제(질산염, 과산화물, 과망간산칼륨, 적혈구 염 등)에 노출될 때 형성됩니다. 이것은 안정한 화합물인데, 그 이유는 페로폼(Fe++)의 철이 페리폼(Fe+++)으로 전달되어 O2에 비가역적으로 결합하기 때문입니다. 체내에 다량의 MetHb가 생성되면 산소 결핍(저산소증)도 발생합니다.

술프헤모글로빈은 때때로 약물(술폰아미드)을 사용하여 혈액에서 발견됩니다. 설프헤모글로빈의 함량은 거의 10%를 초과하지 않습니다. 설프헤모글로빈혈증은 돌이킬 수 없는 과정입니다. 영향을 받은 적혈구 때문에

정상적인 것과 동시에 파괴되고 용혈 현상이 관찰되지 않으며 설프 헤모글로빈은 몇 달 동안 혈액에있을 수 있습니다. 이러한 sulfhemoglobin의 성질을 바탕으로 말초혈액 내 정상적혈구의 체류시간을 결정하는 방법이 있다.

헤모글로빈은 단백질의 헤모단백질 그룹의 일부이며, 그 자체가 색단백질의 아종이며 다음으로 나뉩니다. 비효소적단백질(헤모글로빈, 미오글로빈) 및 효소(사이토크롬, 카탈라제, 퍼옥시다제). 그들의 비단백질 부분은 헴(heme)으로, 포르피린 고리(4개의 피롤 고리로 구성)와 Fe 2+ 이온을 포함하는 구조입니다. 철은 2개의 배위와 2개의 공유 결합으로 포르피린 고리에 결합합니다.

헤모글로빈의 구조

헤모글로빈 A의 구조

헤모글로빈은 4개의 헴 함유 단백질 소단위를 포함하는 단백질입니다. 그들 사이에서 프로토머는 소수성, 이온성, 수소 결합으로 연결되어 있으며 임의로 상호 작용하지 않고 특정 영역 - 접촉 표면에서 상호 작용합니다. 이 프로세스는 매우 구체적이며 수십 개의 지점에서 동시에 접촉이 발생합니다. 상보성의 원칙에 따라. 상호 작용은 반대 전하 그룹, 소수성 영역 및 단백질 표면의 불규칙성에 의해 수행됩니다.

정상 헤모글로빈의 단백질 소단위는 다양한 유형의 폴리펩티드 사슬로 나타낼 수 있습니다: α, β, γ, δ, ε, ξ(각각 그리스어 - 알파, 베타, 감마, 델타, 엡실론, xi). 헤모글로빈 분자에는 둘쇠사슬 둘다른 유형.

헴은 먼저 잔기를 통해 단백질 소단위에 결합합니다. 히스티딘두 번째로 철 배위 결합을 통해 소수성 결합피롤 고리 및 소수성 아미노산. 헴은 말하자면 사슬의 "포켓에" 위치하며 헴을 포함하는 프로토머가 형성됩니다.

헤모글로빈의 정상적인 형태

헤모글로빈에는 몇 가지 정상적인 변형이 있습니다.

HbP( 원어) - 원시 헤모글로빈, 2ξ 및 2ε-사슬을 포함하고, 7-12주 사이에 배아에서 발생,
HbF( 유쾌한) - 2α- 및 2γ-사슬을 포함하는 태아 헤모글로빈, 자궁 내 발달 12주 후에 나타나며 3개월 후에 주요 헤모글로빈,
HbA( 성인) - 성인 헤모글로빈, 비율 98%, 2α- 및 2β-사슬 포함, 생후 3개월 후에 태아에 나타나며 출생 시 전체 헤모글로빈의 80%,
HbA 2 - 성인 헤모글로빈, 비율은 2%, 2α- 및 2δ-사슬 포함,
HbO 2 - 옥시헤모글로빈은 산소가 폐에 결합할 때 형성되며, 폐정맥에서는 헤모글로빈 총량의 94~98%,
HbCO 2 - 카보헤모글로빈은 이산화탄소가 조직에 결합할 때 형성되며 정맥혈에서는 헤모글로빈 총량의 15-20%입니다.

헤모글로빈의 병리학 적 형태

HbS는 겸상 적혈구 헤모글로빈입니다.

MetHb- 메트헤모글로빈, 제1철 대신 제2철 이온을 포함하는 헤모글로빈의 한 형태. 이 형태는 O 2 분자와 헴 Fe 2+의 상호 작용 중에 자발적으로 형성되지만 일반적으로 세포의 효소 능력은 그것을 복원하기에 충분합니다. 설폰 아미드의 사용, 아질산 나트륨 및 식품 질산염의 사용, 아스코르브산 부족으로 Fe 2+에서 Fe 3+로의 전환이 가속화됩니다. 신흥 metHb산소를 결합할 수 없고 조직 저산소증이 발생합니다. Fe 3+를 Fe 2+로 복원하기 위해 클리닉에서 아스코르브산과 메틸렌 블루를 사용합니다.

헤모글로빈(약칭 Hb)는 척추동물의 적혈구에서 발견되는 철 함유 산소 운반 금속단백질입니다.

헤모글로빈은 주요 혈액 단백질

헤모글로빈의 정상적인 형태

헤모글로빈에는 몇 가지 정상적인 변형이 있습니다.

HbP - 원시 헤모글로빈, 2개의 ξ- 및 2개의 ε-사슬을 포함하며, 생후 7-12주 사이에 배아에서 발생합니다.
HbF - 태아 헤모글로빈은 2개의 α-사슬과 2개의 γ-사슬을 포함하며 자궁 내 발달 12주 후에 나타나며 3개월 후에 주된 것입니다.
HbA - 성인 헤모글로빈의 비율은 98%이고 2개의 α-사슬과 2개의 β-사슬을 포함하며 생후 3개월 후에 태아에 나타나며 출생 시 모든 헤모글로빈의 80%입니다.
HbA 2 - 성인 헤모글로빈, 비율은 2%, 2개의 α- 및 2개의 δ-사슬을 포함합니다.
HbO 2 - 옥시 헤모글로빈은 산소가 폐에 결합 될 때 형성되며 폐정맥에서는 헤모글로빈 총량의 94-98 %입니다.
HbCO 2 - 카보헤모글로빈은 이산화탄소가 조직에 결합할 때 형성되며 정맥혈에서는 헤모글로빈 총량의 15~20%를 차지합니다.

헤모글로빈의 병리학 적 형태

HbS - 겸상 적혈구 헤모글로빈;
MetHb - 메트헤모글로빈, 2가 이온 대신 제2철 이온을 포함하는 헤모글로빈의 한 형태. 이 형태는 일반적으로 자발적으로 형성되며, 이 경우 세포의 효소적 능력으로 이를 복원하기에 충분합니다. 설폰 아미드의 사용, 아질산 나트륨 및 식품 질산염의 사용, 아스코르브산 부족으로 Fe 2+에서 Fe 3+로의 전환이 가속화됩니다. 생성된 metHb는 산소와 결합할 수 없고 조직 저산소증이 발생합니다. 클리닉에서 철 이온을 복원하기 위해 아스코르브산과 메틸렌 블루가 사용됩니다.
Hb-CO - 카르복시헤모글로빈은 흡입된 공기에 CO(일산화탄소)가 있을 때 형성됩니다. 그것은 낮은 농도로 혈액에 지속적으로 존재하지만 그 비율은 상태와 생활 방식에 따라 다를 수 있습니다. 일산화탄소는 헴 함유 효소, 특히 호흡 사슬의 4번째 복합체인 시토크롬 산화효소의 활성 억제제입니다.
HbA 1С -